Quelles molécules diverses contient le cytoplasme ?
Le cytoplasme contient des glucides, des lipides et des protéines.
Quels composants enrichissent biomoléculairement les membranes ?
Les membranes contiennent des lipopolysaccharides, lipoprotéines et peptidoglycanes.
Que produisent les interrelations métaboliques à partir du glucose ?
Elles produisent des acides aminés, acides gras et précurseurs des acides nucléiques.
Quels composés génère le cycle de Krebs ?
Le cycle de Krebs génère des acides gras, acides aminés, précurseurs d’ADN et d’hémoglobine.
Qu'est-ce que la séquence peptidique dans une protéine ?
L'ordre des acides aminés liés dans une protéine.
Qu'est-ce qui favorise le repliement de la chaîne protéique ?
Les affinités entre chaînes latérales.
Que rapprochent dans l'espace les affinités entre chaînes latérales ?
Des acides aminés éloignés dans la séquence.
Quels rôles assurent les protéines dans la cellule ?
Des rôles de liaison, métabolisme, structure, catalyse, transport et signalisation.
Quelle est la forme de l'insuline ?
Une protéine globulaire.
De quoi est formée l'insuline ?
Deux chaînes, A et B, liées par des liaisons covalentes.
Quel effet a l'insuline sur la glycémie ?
Elle diminue la glycémie.
Comment l'insuline favorise-t-elle l'entrée du glucose dans les cellules ?
En facilitant son entrée dans les cellules.
Qu'est-ce qu'un acide α-aminé ?
Un acide α-aminé a un carbone α lié à un carboxyle, une amine, un hydrogène et une chaîne R.
Que devient la fonction carboxylique à pH physiologique 7,4 ?
Elle devient COO− en solution aqueuse.
Que devient la fonction amine à pH physiologique 7,4 ?
Elle devient NH3+ en solution aqueuse.
De quoi dépendent les propriétés d'un acide aminé isolé ?
De sa fonction carboxylique, sa fonction amine et sa chaîne latérale.
De quoi dépendent les propriétés d'un acide aminé dans une protéine ?
Uniquement de sa chaîne latérale.
Combien d'acides aminés protéinogènes existe-t-il ?
Il existe 21 acides aminés protéinogènes.
Qu'est-ce que la sélénocystéine par rapport à la cystéine ?
La sélénocystéine est un analogue de la cystéine avec du sélénium à la place du soufre.
Quelles transformations enzymatiques post-traductionnelles sont possibles sur la proline, la lysine et la cystéine ?
La proline peut devenir hydroxyproline, la lysine hydroxylysine, et la cystéine cystine.
À quel métabolisme appartiennent les acides aminés non protéinogènes ?
Ils appartiennent au métabolisme intermédiaire.
Quel rôle peuvent jouer les acides aminés non protéinogènes ?
Ils peuvent assurer des transferts de groupements hydroxyles ou amines.
Combien d'acides aminés non protéinogènes existe-t-il environ ?
Ils sont au nombre de plus de 300.
Quels sont les neuf acides aminés indispensables chez l’Homme ?
Histidine, leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine et isoleucine.
De quelles voies métaboliques proviennent les acides aminés non indispensables ?
Ils proviennent des interrelations entre glycolyse, voie des pentoses phosphates et cycle de Krebs.
Quelles sont les caractéristiques des acides aminés hydrophobes ?
Ils ont une très faible affinité pour l’eau et sont très peu solubles.
De quoi sont principalement constituées les chaînes latérales des acides aminés hydrophobes ?
De carbone et d’hydrogène, sauf la proline qui contient un azote.
Quels acides aminés sont considérés comme hydrophobes ?
La glycine, l’alanine, la valine, la phénylalanine, la leucine, l’isoleucine et la proline.
Quel rôle jouent les chaînes latérales hydrophobes dans les protéines ?
Elles favorisent le positionnement des acides aminés à l’intérieur des protéines ou aux interfaces lipidiques.
Qu'imposent les chaînes latérales des acides aminés hydrophiles ?
Elles contiennent de l'oxygène, du soufre ou de l'azote.
Quelle propriété confèrent les chaînes latérales hydrophiles aux acides aminés ?
Une affinité et une solubilité dans l'eau.
Quels acides aminés sont considérés comme hydrophiles ?
L'arginine, l'histidine, l'acide aspartique, l'acide glutamique, l'asparagine, la sérine, la cystéine et la glutamine.
Comment se distinguent les chaînes latérales hydrophiles selon leur acidité ?
Elles peuvent être acides ou basiques.
À quoi est liée la polarité des chaînes latérales hydrophiles ?
À des charges ou à des structures fortement polarisées.
Qu'est-ce qu'un acide aminé amphipathique ?
Un acide aminé avec une région hydrophobe et une région hydrophile.
Quels acides aminés sont amphipathiques selon l'énoncé ?
La thréonine, la méthionine, la lysine, la tyrosine et le tryptophane.
Quelle région polaire possède la tyrosine ?
Une région polaire hydroxyle.
Quelle région hydrophobe possède le tryptophane ?
Un noyau aromatique hydrophobe.
Qu'est-ce que la chiralité en chimie moléculaire ?
La chiralité est la propriété d'une molécule asymétrique non superposable à son image dans un miroir.
Que signifie une fonction amine à gauche dans la représentation de Fisher avec COOH en haut ?
Elle indique la série L.
Que signifie une fonction amine à droite dans la représentation de Fisher avec COOH en haut ?
Elle indique la série D.
À quelle série appartiennent principalement les acides aminés des protéines animales et végétales ?
Ils appartiennent principalement à la série L.
Où trouve-t-on principalement les acides aminés de la série D ?
Dans les bactéries, peptides antibiotiques et glycopeptides bactériens.
Quels acides aminés sont optiquement actifs ?
Tous sauf la glycine sont optiquement actifs.
La série L ou D d'un acide aminé dépend-elle de son caractère dextrogyre ou lévogyre ?
Non, la série L ou D est indépendante du caractère dextrogyre ou lévogyre.
Quelle est la formule de la loi de Biot reliant la rotation observée à la concentration ?
A° = [α]λT × l × c.
Quels acides aminés aromatiques absorbent dans l’UV proche ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
À quelle longueur d’onde la phénylalanine a-t-elle un maximum d’absorption ?
Environ 260 nm.
Quelle méthode permet de quantifier les acides aminés aromatiques dans les protéines ?
La spectrophotométrie dans l’UV proche.
Quelle loi est utilisée en spectrophotométrie UV proche pour la quantification ?
La loi de Beer-Lambert.
Quel acide aminé aromatique est le plus rare dans les protéines ?
Le tryptophane.
Quelle est la proportion approximative du tryptophane dans les protéines hors sélénocystéine ?
Inférieure à 1 %.
Quel acide aminé aromatique est détruit par les acides minéraux ?
Le tryptophane.
Pourquoi utilise-t-on 275 nm pour mesurer l’absorption des protéines ?
Parce que la tyrosine est plus fréquente que le tryptophane malgré une absorbance moindre.
Qu'est-ce qu'une liaison covalente polarisée ?
Une liaison covalente avec un moment dipolaire dû à une différence d’électronégativité.
Quels atomes rendent polarisées les fonctions carboxylique, amine, hydroxyle et thiol ?
Les atomes d’oxygène, d’azote et de soufre.
Comment se divisent les acides aminés polaires ?
En acides aminés polaires chargés et non chargés.
Quel effet a un milieu à forte constante diélectrique comme l’eau sur les interactions électrostatiques ?
Il masque partiellement les interactions électrostatiques.
Comment les molécules d’eau interagissent-elles avec les acides aminés chargés ?
Par des interactions ion-dipôle.
Quelle charge partielle porte l’oxygène dans une molécule d’eau ?
Une charge partielle négative.
Quelle charge partielle portent les hydrogènes dans une molécule d’eau ?
Des charges partielles positives.
Quels acides aminés polaires sont chargés acides ?
L'acide aspartique et l'acide glutamique.
Quels acides aminés polaires sont chargés basiques ?
L'arginine, la lysine et l'histidine.
Que se passe-t-il aux chaînes latérales acides à pH physiologique ?
Elles perdent un proton et portent une charge négative.
Que se passe-t-il aux chaînes latérales basiques à pH physiologique ?
Elles captent un proton et portent une charge positive.
Quel acide aminé est plus acide entre aspartique et glutamique ?
L'acide aspartique est plus acide que l'acide glutamique.
Quelles sont les proportions respectives de l'acide aspartique et glutamique ?
6 % pour l'aspartique et 9 % pour le glutamique.
Quelle est la pK de la lysine et quelle est sa caractéristique amphipathique ?
Sa pK est 10,8 et elle a une région apolaire avec quatre groupes CH2.
Quelle est la pK du noyau guanidinium de l'arginine et son état à pH physiologique ?
La pK est 12,8 et il est chargé positivement à pH physiologique.
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1. Quelle distinction décrit correctement les lipopolysaccharides et les lipoprotéines membranaires ?
2. Comment les interrelations métaboliques relient-elles le glucose à la biosynthèse cellulaire ?
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