Lernzettel: Cycle de Krebs et chaîne respiratoire

📋 Plan du Cours

1. Fonctionnement général et rôle métabolique du cycle de l’acide citrique
2. Mécanismes enzymatiques et réactions clés du cycle de Krebs
3. Bilan énergétique et production d’ATP via le cycle de l’acide citrique
4. Régulation du cycle de Krebs selon les besoins énergétiques cellulaires
5. Structure, fonction et rôle des complexes de la chaîne respiratoire mitochondriale

📖 1. Fonctionnement général et rôle métabolique du cycle de l’acide citrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Oxydatif : Enlèvement de H (accepté par les coenzymes NAD+ et le FAD qui seront alors réduits en NADH,H+ et FADH2
• Acétyl-CoA : Un acyl-CoA particulier où l’acide carboxylique est un acide carboxylique.

📝 Points essentiels

• Le cycle de Krebs se déroule dans la mitochondrie, sauf dans les globules rouges, et produit principalement NADH,H+ et FADH2.
• L'Acétyl-CoA, point de convergence du catabolisme des hexoses, lipides (via β-oxydation) et certains acides aminés, entre dans le cycle par condensation avec l'oxaloacétate.
• Le cycle est amphibolique, participant à la fois au catabolisme et à l'anabolisme de diverses molécules.

💡 À retenir

Le cycle de Krebs est un carrefour métabolique central, intégrant plusieurs voies, essentiel à la production d'énergie cellulaire.

📖 2. Mécanismes enzymatiques et réactions clés du cycle de Krebs

🔑 Notions clés & Définitions

• A. Réaction 1 : Déshydratation du citrate en cis-aconitate puis réhydratation en isocitrate
• Enzyme : = α – cétoglutarate déshydrogénase

📝 Points essentiels

• La réaction 3, catalysée par l’isocitrate déshydrogénase, est une décarboxylation oxydative irréversible produisant NADH,H+ et CO2.
• La réaction 5, catalysée par la succinyl-CoA synthetase, produit du GTP par phosphorylation au niveau du substrat, réversible.
• C’est une réaction réversible catalysée par la fumarase.

💡 À retenir

La réaction 3, catalysée par l’isocitrate déshydrogénase, est une décarboxylation oxydative irréversible produisant NADH,H+ et CO2.

📖 3. Bilan énergétique et production d’ATP via le cycle de l’acide citrique

🔑 Notions clés & Définitions

• BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : Domaine scientifique étudiant les réactions chimiques impliquées dans la production, la transformation et l'utilisation de l'énergie au sein des cellules vivantes.
• Chaîne respiratoire mitochondriale : La chaîne respiratoire mitochondriale permet, par la suite, la réoxydation des molécules de :

📝 Points essentiels

• Le bilan global du cycle de Krebs pour un Acétyl-CoA est : Acétyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O → 2 CO2 + 3 NADH,H+ + FADH2 + GTP + CoA.
• Chaque NADH,H+ réoxydé dans la chaîne respiratoire produit environ 3 ATP, chaque FADH2 produit environ 2 ATP.
• Le GTP produit dans le cycle est converti en ATP par la nucléoside diphosphate kinase, totalisant environ 12 ATP par tour complet du cycle (3 NADH x3 ATP + 1 FADH2 x2 ATP + 1 GTP).
• La chaîne respiratoire mitochondriale utilise l’énergie des coenzymes réduits pour générer un gradient de protons qui alimente l’ATP synthase.
• Le passage des protons via l’ATP synthase convertit l’énergie osmotique en énergie chimique sous forme d’ATP.
• Bilan réactionnel Acétyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O → 2 CO2 + 3 NADH,H+ + FADH2 + GTP + CoA (Oxaloacétate = pas pris en compte car c’est un intermédiaire) 2.

💡 À retenir

La chaîne respiratoire mitochondriale utilise l’énergie des coenzymes réduits pour générer un gradient de protons qui alimente l’ATP synthase.

📖 4. Régulation du cycle de Krebs selon les besoins énergétiques cellulaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Le cycle de Krebs : = tourne tout le temps même si on adapte sa vitesse aux besoins de la cellule en ATP.
• Cette réoxydation est indispensable : Processus de réoxydation des coenzymes réduits NADH,H+ et FADH2 par la chaîne respiratoire, nécessaire pour maintenir le catabolisme oxydatif et permettre la synthèse d'ATP.
• Réactions limitantes du cycle : En jouant sur la vitesse des 3 réactions limitantes du cycle, à savoir les réactions 1, 3 et 4.

📝 Points essentiels

• Le cycle de Krebs est constamment actif mais sa vitesse est modulée selon les besoins énergétiques de la cellule, notamment par la pyruvate déshydrogénase.
• Le cycle est accéléré lorsque les rapports NAD+/NADH,H+, ADP/ATP et CoA/Acétyl-CoA augmentent, indiquant un besoin énergétique accru.
• Le cycle est freiné lorsque ces rapports diminuent, signalant une suffisance énergétique.
• Cette régulation permet d'adapter la production d'énergie sans arrêter complètement le cycle.

💡 À retenir

Le cycle de Krebs ajuste sa vitesse en fonction des signaux énergétiques cellulaires pour maintenir l'homéostasie énergétique.

📖 5. Structure, fonction et rôle des complexes de la chaîne respiratoire mitochondriale

🔑 Notions clés & Définitions

• Ferreux : Le cytochrome s’est oxydé lorsque son coenzyme héminique présente du fer à l’état ferrique Fe3+, il sera réduit lorsque le fer sera réduit à l’état ferreux Fe2+ (moyen mnémotechnique

📝 Points essentiels

• Le complexe III transfère les électrons du coenzyme QH2 au cytochrome c, pompant 4 protons dans l’espace intermembranaire.
• Le complexe IV transfère les électrons du cytochrome c à l’oxygène, formant de l’eau et pompant 2 protons, étape bloquée par le cyanure.
• L’ATP synthase convertit le gradient de protons en ATP via un moteur moléculaire composé d’un canal FO transmembranaire et d’un fragment F1 catalytique matriciel.

💡 À retenir

Les complexes de la chaîne respiratoire mitochondriale assurent la conversion de l’énergie redox issue de l’oxydation des substrats en un gradient de protons, qui est ensuite utilisé par l’ATP synthase pour produire de l’ATP, la principale forme d’énergie chimique cellulaire.

🧩 Compléments de couverture

1. Détail source à réviser : Page 1 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cours du 15/01/2026 de 10h à 11h Professeur Damien Bouvier Pris par : Labidoire Louison CYCLE DE L’ACIDE (Source: "Page 1 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cours du 15/01/2026 de 10h à 11h Professeur Damien Bouvier Pris par : Labidoire Louison CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE 1. Présentation Cycle de krebs = Cycle des acides tricarboxyliques (découvert dans les années 30 par Hans Adolf Krebs) Le")
2. Détail source à réviser : L’ACIDE CITRIQUE 1. Présentation Cycle de krebs = Cycle des acides tricarboxyliques (découvert dans les années 30 par Hans Adolf Krebs) Le cycle de Krebs est la voie du catabolisme oxydatif aérobie du catabolisme des glu (Source: "L’ACIDE CITRIQUE 1. Présentation Cycle de krebs = Cycle des acides tricarboxyliques (découvert dans les années 30 par Hans Adolf Krebs) Le cycle de Krebs est la voie du catabolisme oxydatif aérobie du catabolisme des glucides, lipides et protéines en CO2 et en CoA. - Oxydatif : enlèvement de H (accepté par les coenzymes NAD+ et le FAD qui seront alors")
3. Détail source à réviser : par les coenzymes NAD+ et le FAD qui seront alors réduits en NADH,H+ et FADH2 - Aérobie : fonctionne en présence d’O2 (indispensable pour chaîne respiratoire mitochondriale qui régénère les coenzymes NAD+ et le FAD) - L’ (Source: "par les coenzymes NAD+ et le FAD qui seront alors réduits en NADH,H+ et FADH2 - Aérobie : fonctionne en présence d’O2 (indispensable pour chaîne respiratoire mitochondriale qui régénère les coenzymes NAD+ et le FAD) - L’Acétyl-CoA constitue le point de convergence du catabolisme des hexoses (sucre à 6 carbones) en pyruvate qui est transformé en acétyl-CoA")
4. Détail source à réviser : en pyruvate qui est transformé en acétyl-CoA par la pyruvate déshydrogénase mitochondriale qui catalyse la réaction. - Lipides : les AG sont catabolisés en acétyl-CoA grâce à la β – oxydation. De la même façon, les corps (Source: "en pyruvate qui est transformé en acétyl-CoA par la pyruvate déshydrogénase mitochondriale qui catalyse la réaction. - Lipides : les AG sont catabolisés en acétyl-CoA grâce à la β – oxydation. De la même façon, les corps cétoniques sont catabolisés en acétyl-CoA lors de la cétolyse. - Protéines : le catabolisme de la plupart des AA rejoint le")
5. Détail source à réviser : : le catabolisme de la plupart des AA rejoint le pyruvate. Le cycle de Krebs a lieu dans la mitochondrie. L’Acétyl-CoA est une source d’énergie (90% de l’énergie produite dans la cellule) car elle produit du NADH, H+ et (Source: ": le catabolisme de la plupart des AA rejoint le pyruvate. Le cycle de Krebs a lieu dans la mitochondrie. L’Acétyl-CoA est une source d’énergie (90% de l’énergie produite dans la cellule) car elle produit du NADH, H+ et FADH2 qui seront ensuite utilisés dans la chaîne respiratoire pour la production d’ATP. Le cycle de Krebs est un cycle amphibolique (cad")
6. Détail source à réviser : Le cycle de Krebs est un cycle amphibolique (cad qu’il participe au catabolisme et à l’anabolisme) Point d’arrivée de certains catabolismes : AA glucocformateurs, AG impairs Point de départ de certains anabolismes : AA g (Source: "Le cycle de Krebs est un cycle amphibolique (cad qu’il participe au catabolisme et à l’anabolisme) Point d’arrivée de certains catabolismes : AA glucocformateurs, AG impairs Point de départ de certains anabolismes : AA glucoformateurs, lipides, glucides, porphyrine... Le cycle de Krebs a lieu partout (sauf dans les globules rouges) et toujours. Page 1")
7. Détail source à réviser : (sauf dans les globules rouges) et toujours. Page 1 sur 8 --- Page 2 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE On a 8 réactions (la dernière régénérant l (Source: "(sauf dans les globules rouges) et toujours. Page 1 sur 8 --- Page 2 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE On a 8 réactions (la dernière régénérant le substrat de la première, l’oxaloacétate) 2 atomes de carbone du groupement acétyle seront éliminés sous forme de 2 molécules de CO2 4 des")
8. Détail source à réviser : seront éliminés sous forme de 2 molécules de CO2 4 des 8 réactions assurent une oxydation avec énergie conservée dans les coenzymes réduits (NADH, H+ et FADH2 vont alors être produits) -> on parlera bien d’une équation d (Source: "seront éliminés sous forme de 2 molécules de CO2 4 des 8 réactions assurent une oxydation avec énergie conservée dans les coenzymes réduits (NADH, H+ et FADH2 vont alors être produits) -> on parlera bien d’une équation d’oxydoréduction 1 réaction produit directement un transfert d’électrons II - Les réactions 1. Les réactions [Schéma chimique] a. Réaction 1")
9. Détail source à réviser : 1. Les réactions [Schéma chimique] a. Réaction 1 : formation du citrate Un acyl-CoA, l’acétyl-CoA est un acyl-CoA particulier où l’acide carboxylique est un acide carboxylique. Un acyl-CoA est un acide carboxylique possé (Source: "1. Les réactions [Schéma chimique] a. Réaction 1 : formation du citrate Un acyl-CoA, l’acétyl-CoA est un acyl-CoA particulier où l’acide carboxylique est un acide carboxylique. Un acyl-CoA est un acide carboxylique possédant un groupement acyle lié à un CoA avec une molécule d’ATP. Le point de départ du cycle correspond à la condensation d’acétyl-CoA")
10. Détail source à réviser : du cycle correspond à la condensation d’acétyl-CoA avec une molécule d’oxaloacétate. A l’issue des 8 réactions, l’oxaloacétate est régénéré. (A apprendre par cœur ++) Réaction 1 : formation du citrate Cette réaction est (Source: "du cycle correspond à la condensation d’acétyl-CoA avec une molécule d’oxaloacétate. A l’issue des 8 réactions, l’oxaloacétate est régénéré. (A apprendre par cœur ++) Réaction 1 : formation du citrate Cette réaction est une condensation de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate, qui forme l’acide citrique (acide tricarboxylique, possédant trois groupements")
11. Détail source à réviser : (acide tricarboxylique, possédant trois groupements -COOH). Condensation de Perkin car la liaison C – C est formée par condensation d’un ester avec un aldéhyde ou une cétone Consomme une molécule d’H2O Page 2 sur 8 --- P (Source: "(acide tricarboxylique, possédant trois groupements -COOH). Condensation de Perkin car la liaison C – C est formée par condensation d’un ester avec un aldéhyde ou une cétone Consomme une molécule d’H2O Page 2 sur 8 --- Page 3 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Libère une molécule de")
12. Détail source à réviser : : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Libère une molécule de CoA (hydrolyse liaison thioester => qui libère énergie de la réaction) - Réversible et limitante Catalysée par l’enzyme = citrate synthase On retrouve cette réaction au (Source: ": CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Libère une molécule de CoA (hydrolyse liaison thioester => qui libère énergie de la réaction) - Réversible et limitante Catalysée par l’enzyme = citrate synthase On retrouve cette réaction au sein de la navette citrate-malate b. Réaction 2 : formation de l’isocitrate Cette réaction est une isomérisation du citrate (issu de la")
13. Détail source à réviser : est une isomérisation du citrate (issu de la réaction 1) en isocitrate (acide tricarboxylique) - Passage d’un alcool tertiaire (relié au carbone asymétrique) à un alcool secondaire plus facilement oxydable - Réaction en (Source: "est une isomérisation du citrate (issu de la réaction 1) en isocitrate (acide tricarboxylique) - Passage d’un alcool tertiaire (relié au carbone asymétrique) à un alcool secondaire plus facilement oxydable - Réaction en 2 temps : déshydratation du citrate en cis-aconitate puis réhydratation en isocitrate - Réversible Assurée grâce à l’action de")
14. Détail source à réviser : - Réversible Assurée grâce à l’action de l’enzyme = aconitase [Schéma chimique] c. Réaction 3 : formation de l’α-cétoglutarate C’est une décarboxylation oxydative de l’isocitrate en oxalosuccinate puis décarboxylation - (Source: "- Réversible Assurée grâce à l’action de l’enzyme = aconitase [Schéma chimique] c. Réaction 3 : formation de l’α-cétoglutarate C’est une décarboxylation oxydative de l’isocitrate en oxalosuccinate puis décarboxylation - Oxydation oxydative de l’isocitrate en α – cétoglutarate - Réaction en 2 temps : déshydrogénation de l’isocitrate en isocitrate")
15. Détail source à réviser : : déshydrogénation de l’isocitrate en isocitrate déshydrogénase (coenzyme NAD) - Produit une molécule de CO2 et une molécule de NADH, H+ - Irréversible et limitante Catalysée par l’enzyme = isocitrate déshydrogénase [Sch (Source: ": déshydrogénation de l’isocitrate en isocitrate déshydrogénase (coenzyme NAD) - Produit une molécule de CO2 et une molécule de NADH, H+ - Irréversible et limitante Catalysée par l’enzyme = isocitrate déshydrogénase [Schéma chimique] d. Réaction 4 : Formation du succinyl-CoA Page 3 sur 8 --- Page 4 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME")
16. Détail source à réviser : UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est une décarboxylation oxydative de l’α – cétoglutarate en succinyl-CoA - Consomme une molécule de (Source: "UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est une décarboxylation oxydative de l’α – cétoglutarate en succinyl-CoA - Consomme une molécule de CoA (production d’un thioester) - Produit une molécule de CO2 et une molécule de NADH, H+ - Irréversible et limitante Enzyme = α –")
17. Détail source à réviser : H+ - Irréversible et limitante Enzyme = α – cétoglutarate déshydrogénase Complexe multienzymatique formé de 3 enzymes et 5 coenzymes : pyrophosphate de thiamine, acide lipoïque, coenzyme A, FAD, NAD [Schéma chimique] Le (Source: "H+ - Irréversible et limitante Enzyme = α – cétoglutarate déshydrogénase Complexe multienzymatique formé de 3 enzymes et 5 coenzymes : pyrophosphate de thiamine, acide lipoïque, coenzyme A, FAD, NAD [Schéma chimique] Le succinyl-CoA est également le produit de base des porphyrines et peut donc aussi être utilisé pour leur synthèse. Réaction 5 :")
18. Détail source à réviser : être utilisé pour leur synthèse. Réaction 5 : formation du succinate Cette réaction permet la formation de succinate, c’est une phosphorylation liée au substrat où le GDP va se retrouver phosphorylé en GTP et le succinyl (Source: "être utilisé pour leur synthèse. Réaction 5 : formation du succinate Cette réaction permet la formation de succinate, c’est une phosphorylation liée au substrat où le GDP va se retrouver phosphorylé en GTP et le succinyl-CoA sera transformé en succinate. On a une séparation du succinyl-CoA et en GTP. - Le GTP produit sera converti ultérieurement en ATP par")
19. Détail source à réviser : Le GTP produit sera converti ultérieurement en ATP par le nucléoside diphosphate kinase - La formation du GTP est permise grâce à une coupure de la liaison thioester qui libère de l’énergie -> la réaction 5 implique 1 ét (Source: "Le GTP produit sera converti ultérieurement en ATP par le nucléoside diphosphate kinase - La formation du GTP est permise grâce à une coupure de la liaison thioester qui libère de l’énergie -> la réaction 5 implique 1 étape intermédiaire où l’enzyme est phosphorylé - Réversible Enzyme = succinyl-CoA synthetase ou succinate thiokinase On la retrouve")
20. Détail source à réviser : ou succinate thiokinase On la retrouve également en tant que réaction alternative dans les tissus consommant les corps cétoniques via la SCOT [Schéma chimique] Réaction 6 : formation du fumarate La réaction 6 consiste en (Source: "ou succinate thiokinase On la retrouve également en tant que réaction alternative dans les tissus consommant les corps cétoniques via la SCOT [Schéma chimique] Réaction 6 : formation du fumarate La réaction 6 consiste en la transformation du succinate en fumarate par déshydrogénation. Une double liaison d’isomérie trans apparaît, parallèlement à la")
21. Détail source à réviser : d’isomérie trans apparaît, parallèlement à la production d’une molécule de FADH2 -> oxydation par déshydrogénation s’accompagne de la réduction du FAD en FADH2. [Schéma chimique] Page 4 sur 8 --- Page 7 --- BIOCHIMIE MÉT (Source: "d’isomérie trans apparaît, parallèlement à la production d’une molécule de FADH2 -> oxydation par déshydrogénation s’accompagne de la réduction du FAD en FADH2. [Schéma chimique] Page 4 sur 8 --- Page 7 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est réversible. L’enzyme clé est la succinate déshydrogénase (dont la coenzyme")
22. Détail source à réviser : est la succinate déshydrogénase (dont la coenzyme est la FAD), localisée dans la membrane interne mitochondriale (enzyme intrinsèque) au niveau du complexe II de la chaîne respiratoire. g. Réaction 7 : formation du L-mal (Source: "est la succinate déshydrogénase (dont la coenzyme est la FAD), localisée dans la membrane interne mitochondriale (enzyme intrinsèque) au niveau du complexe II de la chaîne respiratoire. g. Réaction 7 : formation du L-malate La réaction 7 correspond à l’hydratation du fumarate en L-malate, avec consommation d’une molécule d’eau (H2O attaque la double")
23. Détail source à réviser : d’une molécule d’eau (H2O attaque la double liaison qui disparaît). C’est une réaction réversible catalysée par la fumarase. [Schéma chimique] h. Réaction 8 : formation de l’oxaloacétate La dernière étape du cycle de Kre (Source: "d’une molécule d’eau (H2O attaque la double liaison qui disparaît). C’est une réaction réversible catalysée par la fumarase. [Schéma chimique] h. Réaction 8 : formation de l’oxaloacétate La dernière étape du cycle de Krebs permet la régénération de l’oxaloacétate par déshydrogénation du L-malate. Cette réaction de déshydrogénation étant une oxydation,")
24. Détail source à réviser : réaction de déshydrogénation étant une oxydation, elle s’accompagne de la réduction d’une molécule de NAD+ en NADH,H+. La réaction 8 est réversible (elle fonctionne dans l’autre sens dans la néoglucogenèse) et assurée pa (Source: "réaction de déshydrogénation étant une oxydation, elle s’accompagne de la réduction d’une molécule de NAD+ en NADH,H+. La réaction 8 est réversible (elle fonctionne dans l’autre sens dans la néoglucogenèse) et assurée par l’action de la malate déshydrogénase (dont la coenzyme est le NAD). III. Bilan du cycle de Krebs 1. Bilan réactionnel Acétyl-CoA + 3")
25. Détail source à réviser : du cycle de Krebs 1. Bilan réactionnel Acétyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O → 2 CO2 + 3 NADH,H+ + FADH2 + GTP + CoA (Oxaloacétate = pas pris en compte car c’est un intermédiaire) 2. Bilan énergétique La chaîne re (Source: "du cycle de Krebs 1. Bilan réactionnel Acétyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O → 2 CO2 + 3 NADH,H+ + FADH2 + GTP + CoA (Oxaloacétate = pas pris en compte car c’est un intermédiaire) 2. Bilan énergétique La chaîne respiratoire mitochondriale permet, par la suite, la réoxydation des molécules de : - NADH,H+ : 1 molécule donne 3 molécules d’ATP - FADH2 :")
26. Détail source à réviser : NADH,H+ : 1 molécule donne 3 molécules d’ATP - FADH2 : 1 molécule donne 2 molécules d’ATP L’oxydation complète d’une molécule d’Acétyl-CoA va donner 11 ATP (grâce à la chaîne respiratoire -> 3 x 3 + 1 x 2 + 1 GTP (grâce (Source: "NADH,H+ : 1 molécule donne 3 molécules d’ATP - FADH2 : 1 molécule donne 2 molécules d’ATP L’oxydation complète d’une molécule d’Acétyl-CoA va donner 11 ATP (grâce à la chaîne respiratoire -> 3 x 3 + 1 x 2 + 1 GTP (grâce au cycle de Krebs), soit 12 ATP (car le GTP formé sera transformé in fine en ATP). (Il faut être capable de déterminer le nombre de")
27. Détail source à réviser : faut être capable de déterminer le nombre de molécules d’ATP obtenues selon le nombre de molécules d’Acétyl-CoA dont vous disposez au départ -> 1 tour complet du cycle de Krebs = 12 ATP). IV. Régulation du cycle Le cycle (Source: "faut être capable de déterminer le nombre de molécules d’ATP obtenues selon le nombre de molécules d’Acétyl-CoA dont vous disposez au départ -> 1 tour complet du cycle de Krebs = 12 ATP). IV. Régulation du cycle Le cycle fonctionne tout le temps et partout, il n’a pas besoin d’être particulièrement régulé. Cependant, il est nécessaire d’adapter sa")
28. Détail source à réviser : Cependant, il est nécessaire d’adapter sa vitesse aux besoins énergétiques de la cellule (selon la quantité d’ATP). Comment réguler la vitesse du cycle ? - En jouant sur l’activité de la pyruvate déshydrogénase, qui tran (Source: "Cependant, il est nécessaire d’adapter sa vitesse aux besoins énergétiques de la cellule (selon la quantité d’ATP). Comment réguler la vitesse du cycle ? - En jouant sur l’activité de la pyruvate déshydrogénase, qui transforme le pyruvate en Acétyl-CoA - En jouant sur la vitesse des 3 réactions limitantes du cycle, à savoir les réactions 1, 3 et 4.")
29. Détail source à réviser : du cycle, à savoir les réactions 1, 3 et 4. Page 3 sur 8 --- Page 8 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Le cycle sera finalement : - Accéléré lorsque les besoins énergétiques sont insatisfaits et qu’on (Source: "du cycle, à savoir les réactions 1, 3 et 4. Page 3 sur 8 --- Page 8 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Le cycle sera finalement : - Accéléré lorsque les besoins énergétiques sont insatisfaits et qu’on peut donc constater une augmentation des rapports : • NAD+/NADH,H+ • ADP/ATP • CoA/Acétyl-CoA - Freiné lorsque les besoins")
30. Détail source à réviser : • CoA/Acétyl-CoA - Freiné lorsque les besoins énergétiques sont satisfaits et qu’il existe donc une baisse des 3 rapports précédents. Le cycle de Krebs = tourne tout le temps même si on adapte sa vitesse aux besoins de l (Source: "• CoA/Acétyl-CoA - Freiné lorsque les besoins énergétiques sont satisfaits et qu’il existe donc une baisse des 3 rapports précédents. Le cycle de Krebs = tourne tout le temps même si on adapte sa vitesse aux besoins de la cellule en ATP. On peut varier celle de la pyruvate déshydrogénase, par exemple. B. La chaine respiratoire et oxydations phosphorylantes")
31. Détail source à réviser : La chaine respiratoire et oxydations phosphorylantes I. Présentation Ici on remonte avant le cycle de Krebs, étape commune à toutes les voies métaboliques. Les réactions d’oxydation du catabolisme (glycolyse, β-oxydation (Source: "La chaine respiratoire et oxydations phosphorylantes I. Présentation Ici on remonte avant le cycle de Krebs, étape commune à toutes les voies métaboliques. Les réactions d’oxydation du catabolisme (glycolyse, β-oxydation des AG, le cycle de Krebs...) aboutissent à la production de formes réduites de NAD+ et FAD, c’est-à-dire : NADH,H+ et FADH2. Ces")
32. Détail source à réviser : et FAD, c’est-à-dire : NADH,H+ et FADH2. Ces coenzymes réduits seront réoxydés par la chaîne respiratoire. Cette réoxydation est indispensable : - Pour l’entretien du catabolisme oxydatif (régénération de NAD+ et FAD qui (Source: "et FAD, c’est-à-dire : NADH,H+ et FADH2. Ces coenzymes réduits seront réoxydés par la chaîne respiratoire. Cette réoxydation est indispensable : - Pour l’entretien du catabolisme oxydatif (régénération de NAD+ et FAD qui seront réutilisés notamment dans le cycle de Krebs) - Car le pouvoir réducteur de ces coenzymes est utilisé par l’ATP synthase pour la")
33. Détail source à réviser : ces coenzymes est utilisé par l’ATP synthase pour la synthèse d’ATP. Cette chaîne respiratoire a besoin de dioxygène (O2) pour fonctionner. Quand et où fonctionne-t-elle ? Partout (sauf globules rouges) et toujours dans (Source: "ces coenzymes est utilisé par l’ATP synthase pour la synthèse d’ATP. Cette chaîne respiratoire a besoin de dioxygène (O2) pour fonctionner. Quand et où fonctionne-t-elle ? Partout (sauf globules rouges) et toujours dans les mitochondries. Son fonctionnement repose sur un processus qui couple réoxydation des NADH,H+ et FADH2 et synthèse d’ATP (par")
34. Détail source à réviser : des NADH,H+ et FADH2 et synthèse d’ATP (par phosphorylation de l’ADP), c’est pourquoi on parle d’oxydations phosphorylantes (et non pas phosphorylations oxydatives, comme on le voit souvent écrit dans les livres par abus (Source: "des NADH,H+ et FADH2 et synthèse d’ATP (par phosphorylation de l’ADP), c’est pourquoi on parle d’oxydations phosphorylantes (et non pas phosphorylations oxydatives, comme on le voit souvent écrit dans les livres par abus de langage... En effet, la réoxydation précède la synthèse d’ATP.). - L’énergie chimique des oxydations sera convertie en énergie")
35. Détail source à réviser : des oxydations sera convertie en énergie osmotique par l’apparition d’un gradient de protons qui se crée entre la matrice mitochondriale et l’espace intermembranaire. - Les complexes I, III, et IV sont des pompes à proto (Source: "des oxydations sera convertie en énergie osmotique par l’apparition d’un gradient de protons qui se crée entre la matrice mitochondriale et l’espace intermembranaire. - Les complexes I, III, et IV sont des pompes à protons, lesquelles laissent passer les protons H+ de la matrice vers l’espace intermembranaire. - Conversion de l’énergie osmotique (H+")
36. Détail source à réviser : - Conversion de l’énergie osmotique (H+ passant par l’ATP synthase) en énergie chimique (phosphorylation ADP en ATP). [Schéma chaîne respiratoire] Page 4 sur 8 --- Page 9 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITR (Source: "- Conversion de l’énergie osmotique (H+ passant par l’ATP synthase) en énergie chimique (phosphorylation ADP en ATP). [Schéma chaîne respiratoire] Page 4 sur 8 --- Page 9 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Schéma à comprendre +++ (surtout le rôle du Coenzyme Q) → Le NADH,H+ et le FADH2 fournis par le cycle de Krebs sont")
37. Détail source à réviser : et le FADH2 fournis par le cycle de Krebs sont réoxydés en NAD+ et en FAD au niveau des complexes I et II. Les protons traversent la membrane interne de la mitochondrie via les complexes I (4 H+), III (4 H+) et IV (2 H+) (Source: "et le FADH2 fournis par le cycle de Krebs sont réoxydés en NAD+ et en FAD au niveau des complexes I et II. Les protons traversent la membrane interne de la mitochondrie via les complexes I (4 H+), III (4 H+) et IV (2 H+) pour se retrouver au niveau de l’espace intermembranaire. Leur passage au travers de l’ATP synthase afin de rejoindre de nouveau la")
38. Détail source à réviser : de l’ATP synthase afin de rejoindre de nouveau la matrice déclenche la phosphorylation d’ADP en ATP. → Cet ATP sortira de la mitochondrie par un transporteur de type antiport : une molécule d’ATP sort tandis qu’une moléc (Source: "de l’ATP synthase afin de rejoindre de nouveau la matrice déclenche la phosphorylation d’ADP en ATP. → Cet ATP sortira de la mitochondrie par un transporteur de type antiport : une molécule d’ATP sort tandis qu’une molécule d’ADP entre. II- Les complexes de la chaine respiratoire La chaîne respiratoire est localisée dans la membrane interne mitochondriale.")
39. Détail source à réviser : localisée dans la membrane interne mitochondriale. Elle comprend : - 4 complexes fixes (I, II, III et IV) protéiques avec des groupements prosthétiques d’oxydoréduction (FAD, FMN, protéines à centres Fer-Soufre, Cytochro (Source: "localisée dans la membrane interne mitochondriale. Elle comprend : - 4 complexes fixes (I, II, III et IV) protéiques avec des groupements prosthétiques d’oxydoréduction (FAD, FMN, protéines à centres Fer-Soufre, Cytochromes) - 2 transporteurs mobiles d’électrons : coenzyme Q (= ubiquinone) et cytochrome c (protéine à coenzyme héminique) - ATP synthase 1.")
40. Détail source à réviser : c (protéine à coenzyme héminique) - ATP synthase 1. Complexe I : NADH-coenzyme Q oxydoréductase Il assemble le coenzyme FMN et plusieurs protéines à centre Fer-Soufre. Il reçoit les équivalents réducteurs du NADH,H+ et l (Source: "c (protéine à coenzyme héminique) - ATP synthase 1. Complexe I : NADH-coenzyme Q oxydoréductase Il assemble le coenzyme FMN et plusieurs protéines à centre Fer-Soufre. Il reçoit les équivalents réducteurs du NADH,H+ et les passe au coenzyme Q (via FMN, protéines à centre Fer-Soufre). NADH,H+ + CoQ → NAD+ + CoQH2 Red Ox Ox Red 2. Complexe II :")
41. Détail source à réviser : + CoQH2 Red Ox Ox Red 2. Complexe II : succinate-coenzyme Q oxydoréductase Il assemble la succinate déshydrogénase (dont le coenzyme est le FAD) et plusieurs protéines à centre Fer-Soufre. Il reçoit les équivalents réduc (Source: "+ CoQH2 Red Ox Ox Red 2. Complexe II : succinate-coenzyme Q oxydoréductase Il assemble la succinate déshydrogénase (dont le coenzyme est le FAD) et plusieurs protéines à centre Fer-Soufre. Il reçoit les équivalents réducteurs du FADH2 et les passe au Coenzyme Q (via protéines à centre Fer-Soufre). FADH2 + CoQ → FAD + CoQH2 Red Ox Ox Red 3. Complexe III")
42. Détail source à réviser : + CoQ → FAD + CoQH2 Red Ox Ox Red 3. Complexe III : coenzyme QH2-cytochrome C oxydoréductase Il assemble 2 cytochromes b (b562 et b566), 1 protéine à centre Fer-Soufre et le cytochrome c1. Il reçoit les équivalents réduc (Source: "+ CoQ → FAD + CoQH2 Red Ox Ox Red 3. Complexe III : coenzyme QH2-cytochrome C oxydoréductase Il assemble 2 cytochromes b (b562 et b566), 1 protéine à centre Fer-Soufre et le cytochrome c1. Il reçoit les équivalents réducteurs du Coenzyme QH2 (ubiquinone réduit) et les passe au cytochrome c (via cytochrome b et protéine à centre Fer-Soufre). CoQH2 + 2")
43. Détail source à réviser : b et protéine à centre Fer-Soufre). CoQH2 + 2 cyt c (Fe3+) → CoQ + 2 cyt c (Fe2+) + 2H+ Red Ox Ox Red Le cytochrome s’est oxydé lorsque son coenzyme héminique présente du fer à l’état ferrique Fe3+, il sera réduit lorsqu (Source: "b et protéine à centre Fer-Soufre). CoQH2 + 2 cyt c (Fe3+) → CoQ + 2 cyt c (Fe2+) + 2H+ Red Ox Ox Red Le cytochrome s’est oxydé lorsque son coenzyme héminique présente du fer à l’état ferrique Fe3+, il sera réduit lorsque le fer sera réduit à l’état ferreux Fe2+ (moyen mnémotechnique = ferreux = se finit comme deux donc Fe2+) 4. Complexe IV :")
44. Détail source à réviser : finit comme deux donc Fe2+) 4. Complexe IV : cytochrome C oxydase Page 5 sur 8 --- Page 10 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Il assemble les cytochromes a et a3 et 2 ions Cuivre. Il reçoit les équival (Source: "finit comme deux donc Fe2+) 4. Complexe IV : cytochrome C oxydase Page 5 sur 8 --- Page 10 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Il assemble les cytochromes a et a3 et 2 ions Cuivre. Il reçoit les équivalents réducteurs du cytochrome c et les passe à l’oxygène (via les cytochromes a et a3). 2 cyt c (Fe2+) + ½ O2 + 2 H+ → 2 cyt c (Fe3+) +")
45. Détail source à réviser : 2 cyt c (Fe2+) + ½ O2 + 2 H+ → 2 cyt c (Fe3+) + H2O Red Ox Ox Red (Ici, oxygène réduit en eau par ex) Le cyanure (CN-), poison violent, se lie au Fe3+ (fer ferrique) et bloque ainsi la mitochondrie entraînant une asphyxi (Source: "2 cyt c (Fe2+) + ½ O2 + 2 H+ → 2 cyt c (Fe3+) + H2O Red Ox Ox Red (Ici, oxygène réduit en eau par ex) Le cyanure (CN-), poison violent, se lie au Fe3+ (fer ferrique) et bloque ainsi la mitochondrie entraînant une asphyxie interne : le patient respire de l’O2 mais ce dernier ne fonctionne pas au niveau de la chaîne respiratoire → blocage énergétique du")
46. Détail source à réviser : de la chaîne respiratoire → blocage énergétique du patient. 5. ATP Synthase Elle a la forme d’une sphère pédonculée, et se divise en deux parties : - Sphère ou fragment F1 (côté matriciel) qui assure l’activité ATP synth (Source: "de la chaîne respiratoire → blocage énergétique du patient. 5. ATP Synthase Elle a la forme d’une sphère pédonculée, et se divise en deux parties : - Sphère ou fragment F1 (côté matriciel) qui assure l’activité ATP synthase / ATPase. - Pédoncule ou fragment FO transmembranaire (le « O » provient de sa sensibilité à un antibiotique appelé oligomycine)")
47. Détail source à réviser : sensibilité à un antibiotique appelé oligomycine) correspondant au canal à protons. Cette ATP synthase convertit l’énergie osmotique (liée au passage de protons H+ via le fragment FO) en énergie chimique (phosphorylation (Source: "sensibilité à un antibiotique appelé oligomycine) correspondant au canal à protons. Cette ATP synthase convertit l’énergie osmotique (liée au passage de protons H+ via le fragment FO) en énergie chimique (phosphorylation) → les protons repassent dans la matrice via FO, ce qui entraîne un véritable moteur moléculaire. Des protéines du fragment FO vont se")
48. Détail source à réviser : moléculaire. Des protéines du fragment FO vont se mettre à tourner, et F1 assurera la phosphorylation d’ADP en ATP. → L’ATP gagne le cytosol grâce à un antiport ATP-ADP translocase → Le Pi cytosolique nécessaire à la pho (Source: "moléculaire. Des protéines du fragment FO vont se mettre à tourner, et F1 assurera la phosphorylation d’ADP en ATP. → L’ATP gagne le cytosol grâce à un antiport ATP-ADP translocase → Le Pi cytosolique nécessaire à la phosphorylation de l’ADP est importé par une phosphate translocase [Schéma ATP synthase] Questions fin cours = savoir que complexe I, II et")
49. Détail source à réviser : 2026 de 10h à 11h Professeur Damien Bouvier Pris par : Labidoire Louison CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE 1 (Source: "2026 de 10h à 11h Professeur Damien Bouvier Pris par : Labidoire Louison CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE 1")
50. Détail source à réviser : - Lipides : les AG sont catabolisés en acétyl-CoA grâce à la β – oxydation (Source: "- Lipides : les AG sont catabolisés en acétyl-CoA grâce à la β – oxydation")
51. Détail source à réviser : L’Acétyl-CoA est une source d’énergie (90% de l’énergie produite dans la cellule) car elle produit du NADH, H+ et FADH2 qui seront ensuite utilisés dans la chaîne respiratoire pour la production d’ATP (Source: "L’Acétyl-CoA est une source d’énergie (90% de l’énergie produite dans la cellule) car elle produit du NADH, H+ et FADH2 qui seront ensuite utilisés dans la chaîne respiratoire pour la production d’ATP")
52. Détail source à réviser : des 8 réactions assurent une oxydation avec énergie conservée dans les coenzymes réduits (NADH, H+ et FADH2 vont alors être produits) -> on parlera bien d’une équation d’oxydoréduction 1 réaction produit directement un t (Source: "des 8 réactions assurent une oxydation avec énergie conservée dans les coenzymes réduits (NADH, H+ et FADH2 vont alors être produits) -> on parlera bien d’une équation d’oxydoréduction 1 réaction produit directement un transfert d’électrons II - Les réactions 1. Les réactions [Schéma chimique] a. Réaction 1 : formation du citrate Un acyl-CoA, l’acétyl-CoA...")
53. Détail source à réviser : Un acyl-CoA est un acide carboxylique possédant un groupement acyle lié à un CoA avec une molécule d’ATP (Source: "Un acyl-CoA est un acide carboxylique possédant un groupement acyle lié à un CoA avec une molécule d’ATP")
54. Détail source à réviser : OLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Libère une molécule de CoA (hydrolyse liaison thioester => qui libère énergie de la réaction) - Réversible et limitante Catalysée par l’enzyme = citrate synthase On retrouve cette réact (Source: "OLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Libère une molécule de CoA (hydrolyse liaison thioester => qui libère énergie de la réaction) - Réversible et limitante Catalysée par l’enzyme = citrate synthase On retrouve cette réaction au sein de la navette citrate-malate b. Réaction 2 : formation de l’isocitrate Cette réaction est une isomérisation du citrate (issu...")
55. Détail source à réviser : c. Réaction 3 : formation de l’α-cétoglutarate C’est une décarboxylation oxydative de l’isocitrate en oxalosuccinate puis décarboxylation - Oxydation oxydative de l’isocitrate en α – cétoglutarate - Réaction en 2 temps : (Source: "c. Réaction 3 : formation de l’α-cétoglutarate C’est une décarboxylation oxydative de l’isocitrate en oxalosuccinate puis décarboxylation - Oxydation oxydative de l’isocitrate en α – cétoglutarate - Réaction en 2 temps : déshydrogénation de l’isocitrate en isocitrate déshydrogénase (coenzyme NAD) - Produit une molécule de CO2 et une molécule de NADH, H+ -...")
56. Détail source à réviser : d. Réaction 4 : Formation du succinyl-CoA Page 3 sur 8 --- Page 4 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est une décarboxylation oxydat (Source: "d. Réaction 4 : Formation du succinyl-CoA Page 3 sur 8 --- Page 4 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est une décarboxylation oxydative de l’α – cétoglutarate en succinyl-CoA - Consomme une molécule de CoA (production d’un thioester) - Produit une molécule de CO2 et un...")
57. Détail source à réviser : Réaction 5 : formation du succinate Cette réaction permet la formation de succinate, c’est une phosphorylation liée au substrat où le GDP va se retrouver phosphorylé en GTP et le succinyl-CoA sera transformé en succinate (Source: "Réaction 5 : formation du succinate Cette réaction permet la formation de succinate, c’est une phosphorylation liée au substrat où le GDP va se retrouver phosphorylé en GTP et le succinyl-CoA sera transformé en succinate")
58. Détail source à réviser : Une double liaison d’isomérie trans apparaît, parallèlement à la production d’une molécule de FADH2 -> oxydation par déshydrogénation s’accompagne de la réduction du FAD en FADH2 (Source: "Une double liaison d’isomérie trans apparaît, parallèlement à la production d’une molécule de FADH2 -> oxydation par déshydrogénation s’accompagne de la réduction du FAD en FADH2")
59. Détail source à réviser : g. Réaction 7 : formation du L-malate La réaction 7 correspond à l’hydratation du fumarate en L-malate, avec consommation d’une molécule d’eau (H2O attaque la double liaison qui disparaît) (Source: "g. Réaction 7 : formation du L-malate La réaction 7 correspond à l’hydratation du fumarate en L-malate, avec consommation d’une molécule d’eau (H2O attaque la double liaison qui disparaît)")
60. Détail source à réviser : h. Réaction 8 : formation de l’oxaloacétate La dernière étape du cycle de Krebs permet la régénération de l’oxaloacétate par déshydrogénation du L-malate (Source: "h. Réaction 8 : formation de l’oxaloacétate La dernière étape du cycle de Krebs permet la régénération de l’oxaloacétate par déshydrogénation du L-malate")
61. Détail source à réviser : (Il faut être capable de déterminer le nombre de molécules d’ATP obtenues selon le nombre de molécules d’Acétyl-CoA dont vous disposez au départ -> 1 tour complet du cycle de Krebs = 12 ATP) (Source: "(Il faut être capable de déterminer le nombre de molécules d’ATP obtenues selon le nombre de molécules d’Acétyl-CoA dont vous disposez au départ -> 1 tour complet du cycle de Krebs = 12 ATP)")
62. Détail source à réviser : 4. Page 3 sur 8 --- Page 8 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Le cycle sera finalement : - Accéléré lorsque les besoins énergétiques sont insatisfaits et qu’on peut donc constater une augmentation des (Source: "4. Page 3 sur 8 --- Page 8 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Le cycle sera finalement : - Accéléré lorsque les besoins énergétiques sont insatisfaits et qu’on peut donc constater une augmentation des rapports : • NAD+/NADH,H+ • ADP/ATP • CoA/Acétyl-CoA - Freiné lorsque les besoins énergétiques sont satisfaits et qu’il existe donc une b...")
63. Détail source à réviser : B. La chaine respiratoire et oxydations phosphorylantes I (Source: "B. La chaine respiratoire et oxydations phosphorylantes I")
64. Détail source à réviser : Les réactions d’oxydation du catabolisme (glycolyse, β-oxydation des AG, le cycle de Krebs (Source: "Les réactions d’oxydation du catabolisme (glycolyse, β-oxydation des AG, le cycle de Krebs")
65. Détail source à réviser : - L’énergie chimique des oxydations sera convertie en énergie osmotique par l’apparition d’un gradient de protons qui se crée entre la matrice mitochondriale et l’espace intermembranaire (Source: "- L’énergie chimique des oxydations sera convertie en énergie osmotique par l’apparition d’un gradient de protons qui se crée entre la matrice mitochondriale et l’espace intermembranaire")
66. Détail source à réviser : Q) → Le NADH,H+ et le FADH2 fournis par le cycle de Krebs sont réoxydés en NAD+ et en FAD au niveau des complexes I et II (Source: "Q) → Le NADH,H+ et le FADH2 fournis par le cycle de Krebs sont réoxydés en NAD+ et en FAD au niveau des complexes I et II")
67. Détail source à réviser : → Cet ATP sortira de la mitochondrie par un transporteur de type antiport : une molécule d’ATP sort tandis qu’une molécule d’ADP entre (Source: "→ Cet ATP sortira de la mitochondrie par un transporteur de type antiport : une molécule d’ATP sort tandis qu’une molécule d’ADP entre")
68. Détail source à réviser : 2. Complexe II : succinate-coenzyme Q oxydoréductase Il assemble la succinate déshydrogénase (dont le coenzyme est le FAD) et plusieurs protéines à centre Fer-Soufre (Source: "2. Complexe II : succinate-coenzyme Q oxydoréductase Il assemble la succinate déshydrogénase (dont le coenzyme est le FAD) et plusieurs protéines à centre Fer-Soufre")
69. Détail source à réviser : 3. Complexe III : coenzyme QH2-cytochrome C oxydoréductase Il assemble 2 cytochromes b (b562 et b566), 1 protéine à centre Fer-Soufre et le cytochrome c1 (Source: "3. Complexe III : coenzyme QH2-cytochrome C oxydoréductase Il assemble 2 cytochromes b (b562 et b566), 1 protéine à centre Fer-Soufre et le cytochrome c1")
70. Détail source à réviser : 4. Complexe IV : cytochrome C oxydase Page 5 sur 8 --- Page 10 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Il assemble les cytochromes a et a3 et 2 ions Cuivre (Source: "4. Complexe IV : cytochrome C oxydase Page 5 sur 8 --- Page 10 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Il assemble les cytochromes a et a3 et 2 ions Cuivre")
71. Détail source à réviser : 5. ATP Synthase Elle a la forme d’une sphère pédonculée, et se divise en deux parties : - Sphère ou fragment F1 (côté matriciel) qui assure l’activité ATP synthase / ATPase (Source: "5. ATP Synthase Elle a la forme d’une sphère pédonculée, et se divise en deux parties : - Sphère ou fragment F1 (côté matriciel) qui assure l’activité ATP synthase / ATPase")
72. Détail source à réviser : → L’ATP gagne le cytosol grâce à un antiport ATP-ADP translocase → Le Pi cytosolique nécessaire à la phosphorylation de l’ADP est importé par une phosphate translocase [Schéma ATP synthase] Questions fin cours = savoir q (Source: "→ L’ATP gagne le cytosol grâce à un antiport ATP-ADP translocase → Le Pi cytosolique nécessaire à la phosphorylation de l’ADP est importé par une phosphate translocase [Schéma ATP synthase] Questions fin cours = savoir que complexe I, II et III = pompes à protons")
73. Détail source à réviser : 1. Bilan réactionnel Acétyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O → 2 CO2 + 3 NADH,H+ + FADH2 + GTP + CoA (Oxaloacétate = pas pris en compte car c’est un intermédiaire) 2 (Source: "1. Bilan réactionnel Acétyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O → 2 CO2 + 3 NADH,H+ + FADH2 + GTP + CoA (Oxaloacétate = pas pris en compte car c’est un intermédiaire) 2")
74. Détail source à réviser : b. Réaction 2 : formation de l’isocitrate Cette réaction est une isomérisation du citrate (issu de la réaction 1) en isocitrate (acide tricarboxylique) - Passage d’un alcool tertiaire (relié au carbone asymétrique) à un (Source: "b. Réaction 2 : formation de l’isocitrate Cette réaction est une isomérisation du citrate (issu de la réaction 1) en isocitrate (acide tricarboxylique) - Passage d’un alcool tertiaire (relié au carbone asymétrique) à un alcool secondaire plus facilement oxydable - Réaction en 2 temps : déshydratation du citrate en cis-aconitate puis réhydratation en isoci...")
75. Détail source à réviser : IV) protéiques avec des groupements prosthétiques d’oxydoréduction (FAD, FMN, protéines à centres Fer-Soufre, Cytochromes) - 2 transporteurs mobiles d’électrons : coenzyme Q (= ubiquinone) et cytochrome c (protéine à coe (Source: "IV) protéiques avec des groupements prosthétiques d’oxydoréduction (FAD, FMN, protéines à centres Fer-Soufre, Cytochromes) - 2 transporteurs mobiles d’électrons : coenzyme Q (= ubiquinone) et cytochrome c (protéine à coenzyme héminique) - ATP synthase 1")
76. Détail source à réviser : 1. Présentation Cycle de krebs = Cycle des acides tricarboxyliques (découvert dans les années 30 par Hans Adolf Krebs) Le cycle de Krebs est la voie du catabolisme oxydatif aérobie du catabolisme des glucides, lipides et (Source: "1. Présentation Cycle de krebs = Cycle des acides tricarboxyliques (découvert dans les années 30 par Hans Adolf Krebs) Le cycle de Krebs est la voie du catabolisme oxydatif aérobie du catabolisme des glucides, lipides et protéines en CO2 et en CoA")
77. Détail source à réviser : IV. Régulation du cycle Le cycle fonctionne tout le temps et partout, il n’a pas besoin d’être particulièrement régulé (Source: "IV. Régulation du cycle Le cycle fonctionne tout le temps et partout, il n’a pas besoin d’être particulièrement régulé")
78. Détail source à réviser : Complexe IV : cytochrome C oxydase Page 5 sur 8 --- Page 10 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Il assemble les cytochromes a et a3 et 2 ions Cuivre (Source: "Complexe IV : cytochrome C oxydase Page 5 sur 8 --- Page 10 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Il assemble les cytochromes a et a3 et 2 ions Cuivre")
79. Détail source à réviser : Comment réguler la vitesse du cycle ? - En jouant sur l’activité de la pyruvate déshydrogénase, qui transforme le pyruvate en Acétyl-CoA - En jouant sur la vitesse des 3 réactions limitantes du cycle, à savoir les réacti (Source: "Comment réguler la vitesse du cycle ? - En jouant sur l’activité de la pyruvate déshydrogénase, qui transforme le pyruvate en Acétyl-CoA - En jouant sur la vitesse des 3 réactions limitantes du cycle, à savoir les réactions 1, 3 et 4. Page 3 sur 8 --- Page 8 --- BIOCHIMIE MÉTABOL")
80. Détail source à réviser : Complexe III : coenzyme QH2-cytochrome C oxydoréductase Il assemble 2 cytochromes b (b562 et b566), 1 protéine à centre Fer-Soufre et le cytochrome c1 (Source: "Complexe III : coenzyme QH2-cytochrome C oxydoréductase Il assemble 2 cytochromes b (b562 et b566), 1 protéine à centre Fer-Soufre et le cytochrome c1")
81. Détail source à réviser : --- Page 1 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cours du 15/01/2026 de 10h à 11h Professeur Damien Bouvier Pris par : Labidoire Louison CYCLE DE L’A (Source: "--- Page 1 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cours du 15/01/2026 de 10h à 11h Professeur Damien Bouvier Pris par : Labidoire Louison CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE 1")
82. Détail source à réviser : CoQH2 + 2 cyt c (Fe3+) → CoQ + 2 cyt c (Fe2+) + 2H+ Red Ox Ox Red Le cytochrome s’est oxydé lorsque son coenzyme héminique présente du fer à l’état ferrique Fe3+, il sera réduit lorsque le fer sera réduit à l’état ferreu (Source: "CoQH2 + 2 cyt c (Fe3+) → CoQ + 2 cyt c (Fe2+) + 2H+ Red Ox Ox Red Le cytochrome s’est oxydé lorsque son coenzyme héminique présente du fer à l’état ferrique Fe3+, il sera réduit lorsque le fer sera réduit à l’état ferreux Fe2+ (moyen mnémotechnique = ferreux = se finit comme deux donc Fe2+) 4")
83. Détail source à réviser : ATP Synthase Elle a la forme d’une sphère pédonculée, et se divise en deux parties : - Sphère ou fragment F1 (côté matriciel) qui assure l’activité ATP synthase / ATPase (Source: "ATP Synthase Elle a la forme d’une sphère pédonculée, et se divise en deux parties : - Sphère ou fragment F1 (côté matriciel) qui assure l’activité ATP synthase / ATPase")
84. Détail source à réviser : - Pédoncule ou fragment FO transmembranaire (le « O » provient de sa sensibilité à un antibiotique appelé oligomycine) correspondant au canal à protons (Source: "- Pédoncule ou fragment FO transmembranaire (le « O » provient de sa sensibilité à un antibiotique appelé oligomycine) correspondant au canal à protons")
85. Détail source à réviser : 1. Les réactions [Schéma chimique] a (Source: "1. Les réactions [Schéma chimique] a")
86. Détail source à réviser : [Schéma chimique] Page 4 sur 8 --- Page 7 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est réversible (Source: "[Schéma chimique] Page 4 sur 8 --- Page 7 --- BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est réversible")
87. Détail source à réviser : Réaction 7 : formation du L-malate La réaction 7 correspond à l’hydratation du fumarate en L-malate, avec consommation d’une molécule d’eau (H2O attaque la double liaison qui disparaît) (Source: "Réaction 7 : formation du L-malate La réaction 7 correspond à l’hydratation du fumarate en L-malate, avec consommation d’une molécule d’eau (H2O attaque la double liaison qui disparaît)")
88. Détail source à réviser : - En jouant sur l’activité de la pyruvate déshydrogénase, qui transforme le pyruvate en Acétyl-CoA - En jouant sur la vitesse des 3 réactions limitantes du cycle, à savoir les réactions 1, 3 et 4 (Source: "- En jouant sur l’activité de la pyruvate déshydrogénase, qui transforme le pyruvate en Acétyl-CoA - En jouant sur la vitesse des 3 réactions limitantes du cycle, à savoir les réactions 1, 3 et 4")
89. Détail source à réviser : Complexe II : succinate-coenzyme Q oxydoréductase Il assemble la succinate déshydrogénase (dont le coenzyme est le FAD) et plusieurs protéines à centre Fer-Soufre (Source: "Complexe II : succinate-coenzyme Q oxydoréductase Il assemble la succinate déshydrogénase (dont le coenzyme est le FAD) et plusieurs protéines à centre Fer-Soufre")
90. Détail source à réviser : a. Réaction 1 : formation du citrate Un acyl-CoA, l’acétyl-CoA est un acyl-CoA particulier où l’acide carboxylique est un acide carboxylique (Source: "a. Réaction 1 : formation du citrate Un acyl-CoA, l’acétyl-CoA est un acyl-CoA particulier où l’acide carboxylique est un acide carboxylique")
91. Détail source à réviser : Page 1 sur 8 --- Page 2 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE On a 8 réactions (la dernière régénérant le substrat de la première, l’oxaloacétate) 2 (Source: "Page 1 sur 8 --- Page 2 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE On a 8 réactions (la dernière régénérant le substrat de la première, l’oxaloacétate) 2 atomes de carbone du groupement acétyle seront éliminés sous forme de 2 molécules de CO2 4 des 8 réactions assurent une oxydation avec én...")
92. Détail source à réviser : Réaction 1 : formation du citrate Un acyl-CoA, l’acétyl-CoA est un acyl-CoA particulier où l’acide carboxylique est un acide carboxylique (Source: "Réaction 1 : formation du citrate Un acyl-CoA, l’acétyl-CoA est un acyl-CoA particulier où l’acide carboxylique est un acide carboxylique")
93. Détail source à réviser : Le point de départ du cycle correspond à la condensation d’acétyl-CoA avec une molécule d’oxaloacétate (Source: "Le point de départ du cycle correspond à la condensation d’acétyl-CoA avec une molécule d’oxaloacétate")
94. Détail source à réviser : (A apprendre par cœur ++) Réaction 1 : formation du citrate Cette réaction est une condensation de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate, qui forme l’acide citrique (acide tricarboxylique, possédant trois groupements -COOH) (Source: "(A apprendre par cœur ++) Réaction 1 : formation du citrate Cette réaction est une condensation de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate, qui forme l’acide citrique (acide tricarboxylique, possédant trois groupements -COOH)")
95. Détail source à réviser : Condensation de Perkin car la liaison C – C est formée par condensation d’un ester avec un aldéhyde ou une cétone Consomme une molécule d’H2O Page 2 sur 8 --- Page 3 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGET (Source: "Condensation de Perkin car la liaison C – C est formée par condensation d’un ester avec un aldéhyde ou une cétone Consomme une molécule d’H2O Page 2 sur 8 --- Page 3 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Libère une molécule de CoA (hydrolyse liaison thioester => qui libère énergie de l...")
96. Détail source à réviser : Réaction 4 : Formation du succinyl-CoA Page 3 sur 8 --- Page 4 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est une décarboxylation oxydative (Source: "Réaction 4 : Formation du succinyl-CoA Page 3 sur 8 --- Page 4 --- UE - BIOCHIMIE - REGULATION DU MÉTABOLISME ÉNERGETIQUE BIOCHIMIE MÉTABOLIQUE : CYCLE DE L’ACIDE CITRIQUE Cette réaction est une décarboxylation oxydative de l’α – cétoglutarate en succinyl-CoA - Consomme une molécule de CoA (production d’un t")

📊 Tableaux de Synthèse

Comparaison des réactions clés du cycle de Krebs

Régulation du cycle de Krebs selon les besoins énergétiques

⚠️ Pièges & Confusions Fréquentes

1. Confusion entre réactions réversibles et irréversibles du cycle.
2. Erreur dans l'identification des enzymes catalysant chaque réaction.
3. Mésinterprétation de la régulation basée uniquement sur la concentration de NADH.
4. Confusion entre le rôle de l'ATP et de l'ADP dans la régulation.
5. Erreur dans la localisation mitochondriale du cycle dans certains tissus.
6. Mélange des produits de différentes réactions sans distinction.
7. Confusion entre le cycle de Krebs et la chaîne respiratoire.

✅ Checklist Examen

1. Identifier les réactions clés du cycle de Krebs.
2. Comprendre la régulation en fonction des signaux énergétiques.
3. Savoir les enzymes impliquées dans chaque étape.
4. Expliquer le rôle de l'Acétyl-CoA.
5. Différencier réactions réversibles et irréversibles.
6. Relier la production de NADH, FADH2 à la chaîne respiratoire.
7. Connaître la localisation mitochondriale du cycle.
8. Comprendre l'impact des rapports NAD+/NADH, ADP/ATP.
9. Expliquer la régulation par la pyruvate déshydrogénase.
10. Différencier le cycle dans différents types cellulaires.