Structure en hélice alpha transmembranaire : Les récepteurs R7TM possèdent une seule chaîne polypeptidique intégrant 7 segments en hélice alpha, reliés par des boucles intra- et extracellulaires, permettant leur insertion dans la membrane cellulaire (Gether & Koblikas, 1998).
Extrémité N-terminale glycosylée : La partie extracellulaire de ces récepteurs comporte une extrémité N-terminale de longueur variable, avec des sites de glycosylation sur les résidus d’asparagine, jouant un rôle dans la stabilité et la reconnaissance ligand (Gether & Koblikas, 1998).
Interaction ligand-recepteur : Les ligands se fixent soit entre les hélices alpha 3, 4, 5, 6, soit sur le domaine N-terminal extracellulaire. La fixation induit une modification conformationnelle du domaine extracellulaire, activant le récepteur (Gueirard, 2021-2022).
Protéines G hétérotrimériques : Ces récepteurs sont couplés à des protéines G composées de trois sous-unités (a, b, g). La sous-unité a, GTPase, confère la spécificité de signalisation, tandis que b et g participent à l’ancrage membranaire et à la régulation des effecteurs (Gueirard, 2021-2022).
1. Qu'est-ce qu'un récepteur R7TM ?
2. Quelle pathologie est associée à une mutation dans la 3ème boucle cytoplasmique du récepteur de TSH?
3. Quelle est la fonction principale du cycle des protéines G dans la signalisation cellulaire ?
Récepteurs R7TM — structure ?
7 hélices alpha transmembranaire, extrémité N glycosylée.
Protéines G — sous-unités ?
Alpha, beta, gamma.
Cycle protéines G — étape clé ?
Échange GDP contre GTP lors de l’activation.
Ligands R7TM — fixation ?
Entre hélices ou sur domaine N-terminal.
Mutations pathologiques — effets ?
Activation constitutive ou inactivation du récepteur.
Second messagers — exemples ?
AMPc, IP3, DAG.
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