Structure et Fonction des Anticorps

1. 📌 L'essentiel

• Structure 2 chaînes lourdes (5 classes : IgG, IgA, IgM, IgE,D) + 2 chaînes légères (k ou l)
• Domaines : variable (site de reconnaissance) et constant (fonction effector)
• Bivalence : 2 sites de liaison identiques (paratope)
• Épitope : site antigénique reconnu, conformationnel ou linéaire
• Affinité : force de liaison, modulée par hypermutation
• Isotypes : déterminants constants, différenciation selon espèce et classe
• Mécanismes de diversification : hypermutation somatique, commutation isotypique
• Fonctions principales : neutralisation, opsonisation, activation du complément, ADCC, protection mucosale
• Transfert : IgG via FcRn (transplacentaire), IgA et IgM via récepteur poly-Ig
• Applications thérapeutiques : anticorps monoclonaux, immunothérapie, déplétion cellulaire

2. 🧩 Structures & Composants clés

• Chaînes lourdes — 4-5 domaines, déterminent l’isotype
• Chaînes légères — 2 domaines, identiques pour un anticorps
• Domaines variables (V) — site de reconnaissance spécifique (CDR)
• Domaines constants (C) — déterminent la classe et la fonction effector
• Sites de liaison (paratopes) — formés par les CDR
• Épitope — site antigénique reconnu par l’anticorps
• Récepteurs Fc — médiateurs des fonctions effectrices