Mécanismes et cinétique enzymatique

📋 Plan du Cours

1. Enzymes & catalyse spécifique
2. Structure protéique & activité
3. Molécules associées & fonction
4. Cofacteurs & types
5. Site actif & spécificité
6. Cinétique enzymatique & Michaelis-Menten
7. Paramètres cinétiques & efficacité
8. Activité enzymatique & mesure
9. Influence pH & température

📖 1. Enzymes & catalyse spécifique

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Protéine (ou ribozyme) qui catalyse une réaction chimique spécifique du métabolisme, sans être consommée ou modifiée. Elle augmente la vitesse de la réaction de 10⁵ à 10¹⁷ fois.
• Spécificité enzymatique : Capacité d’une enzyme à agir sur un type de réaction et un ou plusieurs substrats spécifiques. La spécificité dépend de la structure 3D de l’enzyme.
• Site actif : Zone spécifique de l’enzyme comprenant un site de fixation (reconnaissance du substrat) et un site catalytique (transformation chimique). Formé par peu d’acides aminés (<10).
• Cofacteur : Élément indispensable à l’activité enzymatique, comprenant ions métalliques (métalloenzymes) et coenzymes (libres ou liés). La combinaison enzyme + coenzyme forme une holoenzyme.
• Coenzymes : Molécules organiques (ex : NAD⁺, FAD, CoA) impliquées dans le transfert d’électrons ou de groupes chimiques, essentielles à l’activité enzymatique.
• Cinétique enzymatique (Michaelis-Menten) : Étude de la vitesse de réaction en fonction de la concentration en substrat, caractérisée par Vmax (vitesse maximale) et Km…