Principes de la liaison protéine-ligand

📋 Plan du Cours

1. Liaison protéine-ligand
2. Spécificité de liaison
3. Paramètres de liaison
4. Exemples de protéines-ligands
5. Enzymes et substrats
6. Cinétique enzymatique
7. Régulation enzymatique
8. Organisation des enzymes
9. Inhibition enzymatique
10. Dosage enzymatique

📖 1. Liaison protéine-ligand

🔑 Notions clés & Définitions

• Reconnaissance moléculaire : Processus par lequel la protéine identifie et se lie spécifiquement à son ligand, nécessitant une configuration optimale du ligand et un ajustement précis du site de liaison, comme le décrit Koshland (1980) avec le modèle Main/gant.
• Transconformation : Changement de la structure tridimensionnelle d'une protéine induit par la liaison d'un ligand, permettant d'atteindre un état conformationnel différent, souvent plus actif ou inactif, et responsable de la modulation de l'activité biologique.
• Modèle dynamique Main/gant : Modèle proposé par Koshland (1980), où la liaison et l'ajustement du ligand se font par ajustement induit, la protéine étant flexible et capable de s'adapter à la configuration du ligand.
• Flexibilité structurale : Capacité des protéines à osciller entre différents états conformationnels, notamment au niveau des coudes, anses libres, et parties terminales, permettant une adaptation fonctionnelle lors de la liaison ligand.
• Effet biologique secondaire à la transconformation : Modification de l'activité ou de la fonction biologique de la…