Structure et diversité des immunoglobulines

📋 Plan du Cours

1. Structure des IgG
2. Classes d'immunoglobulines
3. Fonctions des Ig
4. Réponse immunitaire
5. Génétique des Ig
6. Hypermutation somatique
7. Recombinaison VDJ
8. Iso- et allotypie Ig
9. Production d'anticorps

📖 1. Structure des IgG

🔑 Notions clés & Définitions

• Modèle en Y : PORTER (1972) a découvert que la structure chimique des anticorps est une configuration en Y, où le site antigénique est situé au niveau des branches, permettant une reconnaissance spécifique de l’antigène.
• Domaines variables et constants : EDELMAN (1969) a introduit la notion de domaines distincts dans la molécule d’Ig, avec des régions variables responsables de la spécificité et des régions constantes impliquées dans les fonctions effectrices.
• Région charnière (Hinge) : zone située au niveau des chaînes lourdes, permettant à la molécule une certaine flexibilité, facilitant la liaison à plusieurs antigènes ou la formation de ponts disulfure intra- et inter-chaînes.
• Ponts disulfure intra- et inter-chaînes : liaisons covalentes entre cystéines, stabilisant la structure en formant des boucles ou des ponts reliant les domaines, essentiels pour la stabilité et la conformation de l’Ig.
• Régions hypervariables (CDR) : zones situées dans les domaines V des chaînes légères et lourdes, présentant une grande variabilité de séquence pour assurer la spécificité de reconnaissance de l’antigène, dénommées **Complementary Determining…