Cuestionario: Acides aminés et protéines — 53 preguntas

1. Quelle catégorie englobe les acides aminés ainsi que leurs polymères, comme les oligopeptides, les polypeptides et les protéines ?

A. Les protides

B. Les nucléotides

C. Les lipides

D. Les glucides

Answer: (A)

Explicación

Les protides regroupent les acides aminés et leurs polymères, notamment les oligopeptides, les polypeptides et les protéines.

2. Quelle distinction quantitative caractérise les oligopeptides et les polypeptides ?

A. Les oligopeptides ne contiennent pas d’acides aminés, contrairement aux polypeptides

B. Les oligopeptides contiennent environ 10 à 20 résidus, tandis que les polypeptides en contiennent plus de 20

C. Les oligopeptides contiennent plus de 20 résidus, tandis que les polypeptides en contiennent moins de 10

D. Les deux catégories contiennent toujours exactement 20 résidus

Answer: (B)

Explicación

Les oligopeptides contiennent environ 10 à 20 résidus d’acides aminés, alors que les polypeptides en contiennent plus de 20.

3. Quelle relation décrit correctement l’origine de la structure primaire d’une protéine ?

A. La séquence des acides aminés détermine la séquence d’ADN du gène

B. La structure primaire est directement constituée par la séquence d’ADN sans passer par l’ARNm

C. La structure primaire résulte uniquement du repliement tridimensionnel de la protéine

D. La séquence d’ADN détermine celle de l’ARNm, puis la séquence des acides aminés

Answer: (D)

Explicación

La séquence d’ADN d’un gène détermine la séquence de l’ARNm, puis celle des acides aminés, qui constitue la structure primaire. Cette dernière est donc une séquence d’acides aminés, et non une séquence d’ADN.

4. Quelle caractéristique distingue principalement un polypeptide d’une protéine fonctionnelle ?

A. Un polypeptide est toujours fonctionnel, tandis qu’une protéine est une chaîne dépourvue de repliement

B. Un polypeptide est formé uniquement par clivage, tandis qu’une protéine est produite exclusivement par synthèse non ribosomique

C. Un polypeptide est une chaîne produite par le ribosome, tandis qu’une protéine est correctement repliée et peut être modifiée après traduction

D. Un polypeptide contient des acides nucléiques, tandis qu’une protéine contient uniquement des lipides

Answer: (C)

Explicación

Le polypeptide désigne l’enchaînement issu du ribosome. Une protéine correspond à une chaîne correctement repliée, éventuellement modifiée après traduction, et associée à une fonction biologique.

5. Quelle organisation caractérise un acide alpha-aminé ?

A. La fonction amine est séparée du carbone alpha par plusieurs carbones, tandis que la chaîne latérale est absente

B. Le carbone alpha est lié à une fonction carboxylique, une fonction amine, un hydrogène et une chaîne latérale

C. Le carbone alpha est lié à deux fonctions carboxyliques, un hydrogène et un phosphate

D. Le carbone alpha est lié à une fonction carbonyle, une fonction hydroxyle, un phosphate et un hydrogène

Answer: (B)

Explicación

Un acide alpha-aminé possède un carbone alpha relié à une fonction acide carboxylique, une fonction amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale variable.

6. Pourquoi la glycine est-elle le seul acide aminé protéinogène dont le carbone alpha n’est pas asymétrique ?

A. Parce qu’elle possède deux fonctions carboxyliques identiques

B. Parce que sa chaîne latérale est un atome d’hydrogène

C. Parce que son carbone alpha porte deux groupements amine

D. Parce qu’elle ne peut pas participer à la synthèse des protéines

Answer: (B)

Explicación

La glycine possède un atome d’hydrogène comme chaîne latérale. Le carbone alpha n’a donc pas quatre substituants différents et n’est pas asymétrique.

7. Quelle propriété définit un ampholyte comme un acide aminé ?

A. Il reste toujours chargé positivement quel que soit le pH

B. Il est dépourvu de fonctions capables d’échanger des protons

C. Il peut uniquement céder des électrons dans toutes les conditions

D. Il peut se comporter à la fois comme un acide et comme une base

Answer: (D)

Explicación

Un ampholyte est une espèce chimique capable de se comporter à la fois comme un acide et comme une base. Les acides aminés possèdent cette propriété.

8. Que devient principalement la charge globale d’un acide aminé lorsque le pH passe d’une valeur faible à une valeur forte ?

A. Elle devient positive uniquement parce que le groupement carboxyle est protoné

B. Elle passe généralement d’une charge positive à une charge négative

C. Elle passe généralement d’une charge négative à une charge positive

D. Elle reste toujours nulle sous forme non ionisée

Answer: (B)

Explicación

À pH faible, les formes –COOH et –NH3+ prédominent et la charge globale est positive. À pH fort, les formes –COO– et –NH2 prédominent et la charge globale devient négative.

9. Quelle classification repose sur les propriétés chimiques des chaînes latérales des acides aminés ?

A. Apolaires hydrophobes, polaires non chargées, polaires cationiques et polaires anioniques

B. Réductrices, oxydantes, phosphorylées et glycosylées uniquement

C. Acides nucléiques, glucidiques, lipidiques et minérales

D. Volatiles, radioactives, métalliques et aromatiques

Answer: (A)

Explicación

Les chaînes latérales peuvent être classées en quatre grands groupes : apolaires hydrophobes, polaires non chargées, polaires cationiques et polaires anioniques.

10. Où les acides aminés hydrophobes se situent-ils préférentiellement dans une protéine soluble ?

A. Dans les régions chargées, où ils neutralisent les ions du milieu

B. Uniquement dans les liaisons peptidiques exposées au solvant

C. À la surface de la protéine, en contact direct avec l’eau

D. Au cœur de la protéine, à l’écart du contact avec l’eau

Answer: (D)

Explicación

Les acides aminés hydrophobes se concentrent au cœur des protéines solubles afin d’éviter le contact avec l’eau. Dans les membranes, ils se trouvent plutôt dans la région hydrophobe.

11. Quel phénomène permet à deux cystéines de former un pont disulfure ?

A. La phosphorylation de leurs groupements amine, avec formation d’un phosphate

B. L’oxydation de leurs groupements thiol, avec formation de Cys-S-S-Cys

C. La réduction de leurs groupements carboxyliques, avec formation d’un ester

D. L’hydrolyse de leurs chaînes latérales, avec libération d’un acide aminé

Answer: (B)

Explicación

Deux groupements thiol de cystéines peuvent être oxydés pour former un pont disulfure selon la réaction Cys-SH + Cys-SH → Cys-S-S-Cys + 2 H+ + 2 e−.

12. Dans quel contexte les ponts disulfure se forment-ils principalement ?

A. Dans le réticulum endoplasmique granuleux et les protéines sécrétées

B. Dans le cytosol réducteur de toutes les cellules

C. Dans les membranes lipidiques, indépendamment de la présence de cystéines

D. Uniquement dans les ribosomes avant la synthèse des polypeptides

Answer: (A)

Explicación

Les ponts disulfure se forment surtout dans le réticulum endoplasmique granuleux et dans les protéines sécrétées. Ils se forment généralement peu dans le cytosol, qui est un milieu réducteur.

13. Comment se forme une liaison peptidique entre deux acides aminés ?

A. Par hydrolyse entre deux carboxyles, avec consommation d’eau

B. Par oxydation entre deux amines, avec libération de dioxyde de carbone

C. Par réduction entre un carboxyle et un hydroxyle, sans échange d’eau

D. Par condensation entre un carboxyle et une amine, avec libération d’eau

Answer: (D)

Explicación

La liaison peptidique est une liaison amide covalente formée par condensation entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre, avec libération d’une molécule d’eau. À l’inverse, son hydrolyse consomme de l’eau.

14. Pourquoi la liaison peptidique est-elle plane et relativement stable ?

A. Grâce à l’absence complète de polarisation des groupements peptidiques

B. Grâce à la mésomérie qui délocalise les électrons entre C=O et l’azote

C. Grâce à la rotation libre de la liaison C–N qui aligne les atomes

D. Grâce à des ponts disulfure formés entre les atomes de la liaison

Answer: (B)

Explicación

La mésomérie délocalise les électrons entre la liaison C=O et le doublet non liant de l’azote, ce qui confère à la liaison peptidique une géométrie plane et une grande stabilité.

15. Quelle propriété des liaisons peptidiques contribue directement à la stabilisation des structures secondaires ?

A. Leur rotation libre rapproche les chaînes latérales hydrophobes

B. Leur polarisation permet la formation de liaisons hydrogène

C. Leur hydrolyse spontanée provoque le repliement local

D. Leur apolarité empêche toute interaction entre groupements peptidiques

Answer: (B)

Explicación

Les liaisons peptidiques polarisées peuvent établir des liaisons hydrogène entre groupements peptidiques, lesquelles stabilisent notamment les hélices alpha et les feuillets bêta.

16. Quelle description correspond à la structure primaire d’une protéine ?

A. Le regroupement local des résidus en hélices et en feuillets

B. L’association tridimensionnelle de plusieurs chaînes polypeptidiques

C. La séquence linéaire orientée de l’extrémité N vers l’extrémité C

D. La conformation globale adoptée par une chaîne dans son environnement

Answer: (C)

Explicación

La structure primaire est la séquence linéaire et orientée des résidus d’acides aminés, de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale, reliés par des liaisons peptidiques.

17. Que désigne principalement la structure secondaire d’une protéine ?

A. La conformation tridimensionnelle globale d’une chaîne entière

B. La succession des acides aminés de l’extrémité N à l’extrémité C

C. L’association de plusieurs chaînes polypeptidiques distinctes

D. Le repliement local en hélices, feuillets, boucles et tours

Answer: (D)

Explicación

La structure secondaire correspond au repliement local de régions d’un polypeptide en hélices alpha, feuillets bêta, boucles et tours, stabilisé principalement par des liaisons hydrogène entre groupements peptidiques.

18. Dans une hélice alpha, entre quels résidus se forme généralement la liaison hydrogène caractéristique ?

A. Entre le carbonyle du résidu n et le N–H du résidu n+1

B. Entre le carbonyle du résidu n et le N–H du résidu n+4

C. Entre deux carbonyles appartenant aux résidus n et n+4

D. Entre les chaînes latérales des résidus n et n+4

Answer: (B)

Explicación

Dans une hélice alpha, le groupement carbonyle du résidu n forme une liaison hydrogène avec le groupement N–H du résidu n+4. Cette organisation contribue à la stabilité de l’hélice.

19. Comment les brins bêta s’organisent-ils dans un feuillet bêta ?

A. Ils s’enroulent en hélice droite avec 3,6 résidus par tour

B. Ils adoptent une organisation aléatoire dépourvue de liaisons hydrogène

C. Ils sont reliés exclusivement par des ponts disulfure entre chaînes latérales

D. Ils s’associent par liaisons hydrogène, parallèlement ou antiparallèlement

Answer: (D)

Explicación

Un feuillet bêta est constitué de brins bêta associés par des liaisons hydrogène. Ces brins peuvent être disposés parallèlement ou antiparallèlement.

20. Quelle définition correspond à la structure tertiaire d’une protéine ?

A. L’association stable d’au moins deux chaînes polypeptidiques

B. La séquence linéaire des acides aminés d’une chaîne polypeptidique

C. La conformation tridimensionnelle active d’une seule chaîne polypeptidique

D. Le repliement local d’un segment en hélice alpha ou en feuillet bêta

Answer: (C)

Explicación

La structure tertiaire est la conformation tridimensionnelle biologiquement active d’une seule chaîne polypeptidique, comprenant différentes régions de structure secondaire. L’association de plusieurs chaînes relève de la structure quaternaire.

21. Laquelle de ces interactions peut participer à la stabilisation de la structure tertiaire ?

A. Les seules liaisons hydrogène présentes dans les hélices alpha

B. Les interactions de Van der Waals, les liaisons hydrogène et les ponts disulfure

C. Les seules liaisons peptidiques formant la séquence primaire

D. Les échanges d’eau provoqués par l’hydrolyse des liaisons peptidiques

Answer: (B)

Explicación

La structure tertiaire est stabilisée par plusieurs types d’interactions, notamment les interactions de Van der Waals, les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques, les interactions ion-dipôle, les ponts disulfure et les liaisons de coordination.

22. Quelle situation correspond à la formation d’une structure quaternaire ?

A. Le repliement local d’une seule chaîne en hélice alpha

B. L’orientation linéaire des résidus de l’extrémité N vers l’extrémité C

C. La stabilisation d’une liaison peptidique par mésomérie

D. L’association d’au moins deux chaînes polypeptidiques en sous-unités

Answer: (D)

Explicación

La structure quaternaire résulte de l’association d’au moins deux chaînes polypeptidiques, appelées sous-unités ou protomères. Elle se distingue donc de la structure tertiaire, qui concerne une seule chaîne.

23. Une protéine possède deux chaînes polypeptidiques différentes, chacune codée par un gène distinct. Comment cette association est-elle appelée ?

A. Un monomère

B. Une structure tertiaire

C. Un hétérodimère

D. Un homodimère

Answer: (C)

Explicación

Un hétérodimère est formé de deux sous-unités polypeptidiques différentes codées par deux gènes distincts. À l’inverse, un homodimère contient deux sous-unités identiques, tandis que la structure tertiaire concerne une seule chaîne.

24. Quelle succession décrit le mieux le repliement progressif d’une protéine in vivo ?

A. Les liaisons peptidiques sont hydrolysées d’abord, puis les régions apolaires se rapprochent

B. Les liaisons ion-dipôle se forment d’abord, puis les régions apolaires s’éloignent

C. Les régions apolaires se rapprochent d’abord, puis les liaisons hydrogène et ion-dipôle stabilisent la structure

D. Les hélices alpha se forment d’abord, puis l’effet hydrophobe détruit les interactions polaires

Answer: (C)

Explicación

L’effet hydrophobe amorce le repliement en rapprochant les régions apolaires. Les liaisons hydrogène et ion-dipôle contribuent ensuite à stabiliser la structure tridimensionnelle.

25. Quel est le rôle principal d’une protéine chaperonne dépendante de l’ATP ?

A. Aider un polypeptide à acquérir sa conformation fonctionnelle et limiter les agrégations

B. Remplacer les acides aminés mal incorporés dans la séquence primaire

C. Transformer directement le polypeptide replié en protéine membranaire

D. Hydrolyser les liaisons peptidiques pour accélérer la synthèse du polypeptide

Answer: (A)

Explicación

Une chaperonne ATP-dépendante accompagne les polypeptides en cours de synthèse afin de favoriser leur repliement fonctionnel et de limiter les agrégations ou les conformations anormales.

26. Quelle méthode permet de repérer dans une séquence protéique des régions susceptibles de traverser une membrane ?

A. L’hydrolyse complète de la protéine suivie d’une analyse des peptides

B. La mesure de la quantité d’ATP produite par la protéine

C. L’analyse d’un profil d’hydropathie pour identifier des fenêtres hydrophobes

D. La recherche de toutes les hélices alpha sans examiner leur hydrophobicité

Answer: (C)

Explicación

Les profils d’hydropathie mettent en évidence les fenêtres hydrophobes susceptibles de correspondre à des segments transmembranaires. Une hélice alpha n’est pas nécessairement hydrophobe.

27. Comment un domaine protéique peut-il être défini ?

A. Comme une région dépourvue d’interactions avec les autres parties de la protéine

B. Comme une courte séquence située nécessairement à l’extrémité de la protéine

C. Comme une portion qui ne peut adopter qu’une structure secondaire et aucune structure tridimensionnelle

D. Comme une unité structurale et fonctionnelle formée par le rapprochement de régions parfois éloignées dans la séquence

Answer: (D)

Explicación

Un domaine résulte du rapprochement de régions parfois éloignées dans la séquence et constitue une unité structurale et fonctionnelle. Ses mouvements peuvent participer aux changements de conformation.

28. Qu’est-ce qu’un ligand dans le contexte des interactions protéine-ligand ?

A. Une molécule qui détruit nécessairement la structure primaire de la protéine

B. Une molécule qui se lie généralement de manière spécifique et réversible à une protéine par des liaisons faibles

C. Un ion qui se lie exclusivement par une liaison covalente permanente

D. Une séquence d’acides aminés qui hydrolyse irréversiblement la protéine

Answer: (B)

Explicación

Un ligand est une molécule associée généralement de façon spécifique et réversible à une protéine grâce à des interactions faibles. Cette définition n’implique ni hydrolyse ni liaison covalente permanente.

29. Quel mécanisme explique l’action de l’hexokinase sur le glucose et l’ATP ?

A. Elle hydrolyse le glucose en acides aminés avant de fixer l’ATP

B. Elle sépare le glucose et l’ATP afin d’empêcher toute réaction entre eux

C. Elle fixe le glucose et l’ATP, les rapproche dans son site actif et facilite leur transformation en glucose-6-phosphate et ADP

D. Elle transforme l’ATP en glucose sans faire intervenir le site actif

Answer: (C)

Explicación

L’hexokinase rassemble le glucose et l’ATP dans son site actif, ce qui favorise le transfert d’un groupement phosphate et la formation de glucose-6-phosphate et d’ADP.

30. Quelle description distingue correctement la dénaturation de l’hydrolyse des liaisons peptidiques ?

A. La dénaturation concerne uniquement la structure secondaire et laisse toujours intactes les autres structures

B. La dénaturation détruit directement la séquence primaire mais conserve la structure tertiaire

C. La dénaturation hydrolyse les liaisons peptidiques tandis que l’hydrolyse conserve la structure primaire

D. La dénaturation perturbe les structures secondaire, tertiaire et parfois quaternaire sans hydrolyser la structure primaire

Answer: (D)

Explicación

La dénaturation modifie les niveaux de structure supérieurs sans hydrolyser la chaîne polypeptidique, de sorte que la structure primaire est conservée. L’hydrolyse des liaisons peptidiques, elle, détruit cette séquence.

31. Pourquoi une protéine dénaturée perd-elle généralement sa fonction biologique ?

A. Parce que sa conformation tridimensionnelle native est altérée, même si sa séquence primaire peut rester intacte

B. Parce que la structure primaire suffit à assurer la fonction malgré la perte de conformation

C. Parce que la dénaturation transforme systématiquement la protéine en lipide

D. Parce que tous ses acides aminés sont nécessairement éliminés de la chaîne

Answer: (A)

Explicación

La fonction biologique dépend généralement de la conformation tridimensionnelle native, notamment de la disposition des sites fonctionnels. La dénaturation peut donc entraîner une perte de fonction sans détruire la séquence primaire.

32. Quelle conclusion principale l’expérience d’Anfinsen sur la ribonucléase A bovine a-t-elle apportée ?

A. La conformation fonctionnelle est imposée exclusivement par l’environnement et non par la séquence

B. La structure primaire est détruite avant que la protéine puisse retrouver sa conformation fonctionnelle

C. La séquence primaire contient l’information nécessaire à l’acquisition de la conformation fonctionnelle

D. La fonction de la ribonucléase dépend uniquement de molécules chaperonnes présentes après la synthèse

Answer: (C)

Explicación

L’expérience d’Anfinsen a montré que la séquence primaire de la ribonucléase A contient l’information requise pour atteindre sa conformation fonctionnelle. Elle établit ainsi le rôle déterminant de la séquence dans le repliement.

33. Quelle relation décrit correctement l’enchaînement entre la séquence primaire, la conformation et la fonction d’une protéine ?

A. La séquence primaire détermine la conformation tridimensionnelle, qui explique ensuite la fonction biologique

B. La fonction biologique détermine la séquence primaire, qui impose ensuite la conformation tridimensionnelle

C. La conformation tridimensionnelle modifie la séquence primaire, qui détermine ensuite la fonction biologique

D. La séquence primaire et la fonction biologique sont indépendantes de la conformation tridimensionnelle

Answer: (A)

Explicación

La séquence primaire du polypeptide détermine son repliement tridimensionnel, et cette conformation permet d’expliquer la ou les fonctions de la protéine.

34. Une mutation modifie la séquence primaire d’une protéine et perturbe son repliement. Quelle conséquence est la plus directement attendue ?

A. Une disparition systématique de toutes ses liaisons peptidiques

B. Une augmentation nécessaire de la quantité de protéine produite

C. Une transformation de la protéine en glucide

D. Une modification possible de la fonction biologique de la protéine

Answer: (D)

Explicación

La séquence primaire contribue à déterminer la conformation tridimensionnelle ; une modification du repliement peut donc altérer la fonction biologique de la protéine.

35. Quelle distinction décrit correctement l’affinité et la spécificité dans une interaction protéine-ligand ?

A. L’affinité désigne la capacité d’interaction, tandis que la spécificité indique une préférence pour un partenaire particulier

B. L’affinité correspond à une liaison irréversible, tandis que la spécificité correspond à une liaison non covalente

C. L’affinité décrit la forme du site, tandis que la spécificité décrit uniquement sa charge électrique

D. L’affinité désigne la préférence pour un partenaire, tandis que la spécificité mesure la quantité de protéine présente

Answer: (A)

Explicación

L’affinité correspond à la capacité d’interaction entre deux molécules, tandis que la spécificité traduit une préférence pour un couple moléculaire particulier.

36. Comment définit-on un ligand dans le contexte de la reconnaissance protéine-ligand ?

A. Une protéine membranaire qui transporte activement un soluté contre son gradient

B. Une cavité protéique dont la forme est complémentaire de celle d’une molécule

C. Une molécule qui se lie généralement de façon spécifique et réversible à une protéine par des liaisons faibles

D. Une enzyme qui transforme irréversiblement la protéine à laquelle elle s’associe

Answer: (C)

Explicación

Un ligand est une molécule qui s’associe généralement de manière spécifique et réversible à une protéine grâce à des liaisons faibles.

37. Quelle caractéristique décrit le mieux un site de fixation protéique ?

A. Une cavité issue du repliement tridimensionnel, complémentaire du ligand par sa forme et ses propriétés chimiques

B. Une région constituée uniquement de charges positives, quelle que soit la nature du ligand

C. Une liaison covalente permanente qui relie le ligand à toute la surface de la protéine

D. Une séquence linéaire d’acides aminés qui reste indépendante du repliement de la protéine

Answer: (A)

Explicación

Le site de fixation est une cavité créée par le repliement tridimensionnel ; sa forme et ses propriétés chimiques sont complémentaires de celles du ligand.

38. Si la constante d’association entre une protéine et un ligand augmente, que devient la constante de dissociation à l’équilibre ?

A. Elle diminue, car elle est égale à l’inverse de la constante d’association

B. Elle reste toujours égale à un, quelle que soit l’interaction

C. Elle augmente dans la même proportion, car elle est égale à la constante d’association

D. Elle devient égale à la concentration du complexe protéine-ligand

Answer: (A)

Explicación

Les constantes sont liées par la relation KD = 1/KA ; une augmentation de KA entraîne donc une diminution de KD.

39. Quelle propriété structurale et fonctionnelle caractérise les transporteurs GLUT ?

A. Ce sont des protéines nucléaires d’environ 1000 acides aminés, avec douze domaines transmembranaires, qui transportent les hexoses par endocytose

B. Ce sont des protéines membranaires d’environ 500 acides aminés, avec douze domaines transmembranaires, qui transportent passivement des hexoses

C. Ce sont des protéines solubles d’environ 100 acides aminés, sans domaines transmembranaires, qui transportent activement les hexoses

D. Ce sont des protéines membranaires d’environ 500 acides aminés, avec six domaines transmembranaires, qui hydrolysent directement l’ATP

Answer: (B)

Explicación

Les GLUT sont des transporteurs membranaires d’environ 500 acides aminés et possèdent douze domaines transmembranaires ; ils assurent un transport passif du glucose ou d’autres hexoses.

40. Quelle association entre transporteur GLUT et hexose transporté est correcte ?

A. GLUT4 et GLUT5 transportent exclusivement le galactose

B. GLUT4 transporte le galactose, tandis que GLUT5 transporte uniquement le glucose

C. GLUT4 transporte le glucose, tandis que GLUT5 transporte le fructose

D. GLUT4 transporte le fructose, tandis que GLUT5 transporte le glucose

Answer: (C)

Explicación

GLUT4 est spécifique du glucose, alors que GLUT5 transporte le fructose.

41. Quelle caractéristique distingue GLUT2 des transporteurs GLUT plus spécifiques ?

A. GLUT2 possède une faible affinité et une faible spécificité, et transporte notamment le glucose, le fructose et le galactose

B. GLUT2 possède une forte affinité et transporte uniquement le glucose dans les muscles

C. GLUT2 est spécifique du fructose et se trouve exclusivement dans le tissu adipeux

D. GLUT2 transporte activement le glucose grâce à l’hydrolyse directe de l’ATP

Answer: (A)

Explicación

GLUT2 est un transporteur à faible affinité et à faible spécificité, capable de transporter plusieurs hexoses dans plusieurs organes, notamment le foie, le pancréas endocrine, l’intestin grêle et le rein.

42. Après un repas, comment l’insuline favorise-t-elle la diminution de la glycémie dans certains tissus ?

A. Elle active une pompe consommant directement l’ATP pour faire entrer le glucose dans tous les tissus

B. Elle provoque l’adressage de vésicules contenant GLUT4 vers la membrane plasmique, ce qui augmente l’entrée du glucose

C. Elle transforme GLUT4 en GLUT5, ce qui augmente l’absorption du fructose par le muscle

D. Elle retire GLUT4 de la membrane plasmique, ce qui empêche l’entrée du glucose dans les cellules

Answer: (B)

Explicación

Après un repas, l’insuline favorise le déplacement des vésicules contenant GLUT4 vers la membrane des muscles, du cœur et du tissu adipeux. L’entrée accrue de glucose contribue alors à faire diminuer la glycémie.

43. Quelle propriété le collagène de type I confère-t-il principalement aux tendons ?

A. Une activité enzymatique de dégradation

B. Une conduction rapide des signaux électriques

C. Une résistance mécanique à la traction

D. Une imperméabilité aux petites molécules

Answer: (C)

Explicación

Le collagène de type I est une longue glycoprotéine de la matrice extracellulaire qui fournit notamment une résistance à la traction aux tendons. Le collagène de type IV forme plutôt un réseau dans les lames basales.

44. Quel motif de répétition caractérise la structure primaire du collagène ?

A. Lys-Ala-Pro, où X est toujours un tryptophane

B. Ala-Gly-Lys, où X est toujours une cystéine

C. Pro-Gly-Gly, où X est toujours une méthionine

D. Gly-Pro-X, où X est souvent une hydroxyproline ou une hydroxylysine

Answer: (D)

Explicación

La structure primaire du collagène contient des répétitions du tripeptide Gly-Pro-X, avec une forte abondance de glycine et de proline; X peut notamment être une hydroxyproline ou une hydroxylysine.

45. Quel enchaînement décrit correctement l’organisation structurale du collagène de type I ?

A. Triple hélice, fibrilles, puis fibres stabilisées par des pontages covalents

B. Feuillets bêta, monomères globulaires, puis réseaux stabilisés par l’eau

C. Hélices alpha isolées, membranes, puis fibres stabilisées par des lipides

D. Fibrilles, triple hélice, puis fibres stabilisées par des liaisons ioniques

Answer: (A)

Explicación

Trois hélices gauches s’enroulent en une triple hélice droite stabilisée par des liaisons hydrogène interchaînes. Les tropocollagènes s’assemblent ensuite en fibrilles, puis les fibrilles en fibres grâce notamment à des pontages covalents.

46. Pourquoi les protéines peuvent-elles modifier leur conformation et adapter leur fonction ?

A. Parce que leurs chaînes peptidiques se dissocient à chaque changement

B. Parce que leurs pontages covalents se rompent facilement et réversiblement

C. Parce que leurs liaisons faibles sont labiles

D. Parce que toutes leurs liaisons sont covalentes et rigides

Answer: (C)

Explicación

Les liaisons faibles qui stabilisent la structure tridimensionnelle des protéines sont labiles, ce qui autorise une dynamique conformationnelle. Les pontages covalents assurent au contraire une stabilisation plus durable.

47. Comment les changements de conformation des GLUT permettent-ils le transport net du glucose ?

A. Les GLUT transportent le glucose contre son gradient grâce à des changements imposés par l’eau

B. Les GLUT alternent entre des états ouverts vers l’extérieur et vers l’intérieur selon le gradient de concentration

C. Les GLUT restent ouverts vers l’extérieur et consomment directement de l’ATP

D. Les GLUT lient le glucose de façon irréversible puis le dégradent dans la membrane

Answer: (B)

Explicación

Les GLUT alternent aléatoirement entre une conformation ouverte vers l’extérieur, une conformation refermée et une conformation ouverte vers l’intérieur. Ce cycle permet le transport net du glucose selon son gradient de concentration.

48. Quelle différence oppose le modèle clé-serrure au modèle de l’ajustement induit ?

A. La clé-serrure implique une modification après fixation, tandis que l’ajustement induit suppose un site parfaitement préformé

B. La clé-serrure suppose une complémentarité préexistante, tandis que l’ajustement induit apparaît après la fixation du substrat

C. Les deux modèles décrivent une fixation sans complémentarité entre le substrat et l’enzyme

D. Les deux modèles supposent une complémentarité strictement préexistante du site actif

Answer: (B)

Explicación

Le modèle clé-serrure postule une complémentarité stricte déjà présente entre le substrat et le site actif. Dans le modèle de l’ajustement induit, la fixation du substrat provoque l’acquisition d’une forme complémentaire par l’enzyme.

49. Que se produit-il lorsque le glucose se fixe à l’hexokinase ?

A. L’enzyme se dissocie en sous-unités et libère immédiatement le glucose

B. L’enzyme conserve sa forme ouverte et place l’ATP près d’un autre site catalytique

C. L’enzyme se ferme, rapproche l’ATP du carbone C6 et exclut l’eau du site actif

D. L’enzyme s’ouvre, éloigne l’ATP du glucose et favorise l’entrée de l’eau

Answer: (C)

Explicación

La fixation du glucose fait passer l’hexokinase d’une conformation ouverte à une conformation fermée. Cette fermeture rapproche l’ATP du carbone C6 du glucose et exclut l’eau du site actif.

50. Qu’est-ce qu’un prion ?

A. Un acide nucléique normal qui forme des fibres amyloïdes dans le sang

B. Une protéine naturellement présente dans l’encéphale des mammifères, dont une forme pathogène cause des encéphalopathies spongiformes

C. Un lipide membranaire qui déclenche une inflammation du tissu nerveux

D. Un virus qui infecte uniquement les neurones et se multiplie par division cellulaire

Answer: (B)

Explicación

Un prion est une protéine naturellement présente dans l’encéphale des mammifères. Sa forme pathogène est responsable d’encéphalopathies spongiformes.

51. En quoi les formes normale et pathogène d’un prion diffèrent-elles ?

A. Elles diffèrent simultanément par leur structure primaire, secondaire et tertiaire

B. Elles ont la même structure primaire, mais des structures secondaire et tertiaire différentes

C. Elles ont des structures secondaire et tertiaire identiques, mais des séquences d’acides aminés différentes

D. Elles ont la même structure tertiaire, mais des séquences et des structures secondaires différentes

Answer: (B)

Explicación

Les deux formes possèdent la même structure primaire, donc la même séquence d’acides aminés. Elles se distinguent toutefois par leurs structures secondaire et tertiaire.

52. Quelle propriété confère le mauvais repliement à la forme pathogène du prion ?

A. Une aptitude à former des membranes lipidiques autour des axones

B. Une capacité à se dissoudre rapidement dans le cytoplasme neuronal

C. Une forte tendance à s’agréger en fibrilles amyloïdes dans les tissus nerveux

D. Une tendance à dégrader les fibrilles amyloïdes déjà présentes

Answer: (C)

Explicación

Le mauvais repliement de la forme pathogène lui confère une forte tendance à s’agréger en assemblages fibrillaires amyloïdes dans les tissus nerveux. Cette propriété n’est pas décrite pour la forme native.

53. Comment la forme pathogène d’un prion peut-elle propager le mauvais repliement ?

A. Elle empêche toute interaction entre les formes native et pathogène

B. Elle induit à elle seule le passage de la forme native vers la forme pathogène

C. Elle provoque uniquement la synthèse de nouvelles protéines sans modifier les protéines natives

D. Elle transforme la forme native en acides aminés libres qui se réassemblent au hasard

Answer: (B)

Explicación

La forme pathogène peut provoquer le mauvais repliement de la forme native vers la forme pathogène. Ce mécanisme confère au processus un caractère auto-réplicatif.