Flashcard: Structure et Fonction de l'Hémoglobine — 20 carte

Protéines fixatrices O2 — définition ?

Protéines capables de lier réversiblement l’oxygène.

Structure hémoglobine — composition ?

Tétramère avec 2 chaînes alpha et 2 bêta.

Protoporphyrine — dérivé ?

Porphine, structure de type 3.

Liaison fer-protoporphyrine — rôle ?

Forme l’hème, permettant fixation O2.

Liaisons de coordination hème — sites ?

6 sites : 4 azotes, 1 histidine, 1 libre.

Courbe saturation oxygène — forme ?

Sigmoïde pour hémoglobine, hyperbolique pour myoglobine.

Coopérativité hémoglobine — mécanisme ?

Fixation d’O2 facilite fixation sur autres sous-unités.

Fixation O2 — mécanisme ?

Liaison au fer ferreux, réarrangement électronique.

Effet Bohr — influence ?

Diminue affinité de l’hémoglobine pour O2.

CO — effet ?

Se lie à l’atome de fer, bloque fixation O2.

Pathologies hémoglobine — exemples ?

Drépanocytose, Hb C, intoxication au CO.

Structure quaternaire — rôle ?

Permet la coopérativité et régulation de l’O2.

Porphyrines — rôle ?

Dérivés de porphine, composantes de l’hème.

Hème — composition ?

Protoporphyrine + fer ferreux (Fe2+).

Liaisons de coordination — importance ?

Fixent réversiblement O2 ou ligands comme CO.

Courbe sigmoïde — signification ?

Coopérativité, régulation efficace du transport.

États T et R — rôle ?

T : faible affinité, R : forte affinité.

Libération O2 — régulation ?

Influencée par pH, CO2, 2,3-DPG.

Effet Bohr — impact physiologique ?

Favorise libération O2 dans tissus actifs.

Intoxication CO — conséquence ?

Empêche fixation O2, hypoxie.