Flashcard: Principes fondamentaux des enzymes — 20 carte

Nature des enzymes — définition ?

Catalyseurs biologiques, protéines ou ribozymes.

Classification enzymatique — base ?

Type de réaction catalysée, code EC à 4 chiffres.

Modélisation site actif — rôle ?

Interaction spécifique enzyme-substrat, déterminante pour la catalyse.

Enzymes immobilisées — avantage ?

Réutilisation, stabilité, réduction des coûts.

Cinétique michaelienne — relation ?

Vitesse = (Vmax × [S]) / (KM + [S]).

Effet température — optimum ?

Activité maximale avant dénaturation.

Effet pH — influence ?

Modifie charge des groupes, affecte activité.

Inhibiteurs enzymatiques — types ?

Compétitifs, non compétitifs, incompétitifs.

Enzymes catalytiques — mécanisme ?

Stabilisation de l’état de transition.

Applications industrielles — exemple ?

Biocatalyse, pharmaceutique, traitement déchets.

Protéines ou ribozymes — nature ?

Nature principale des enzymes.

Code EC — signification ?

Numéro à 4 chiffres classant l’enzyme selon réaction.

Site actif — localisation ?

Poche ou creux dans la structure tertiaire.

Immobilisation — technique ?

Attachement covalent, adsorption, encapsulation.

Vmax — définition ?

Vitesse maximale en saturation.

KM — rôle ?

Concentration substrate à Vmax/2, affinité.

Effet température — dénaturation ?

Perte irréversible de structure et activité.

Effet pH — optimum ?

pH où l’activité est maximale.

Inhibition compétitive — effet ?

Augmente KM, Vmax inchangé.

Enzymes en industrie — intérêt ?

Spécificité, conditions douces, écologie.