Structure et Diversité des Immunoglobulines

📋 Plan du Cours

1. Structure des immunoglobulines
2. Classes d'Ig humaines
3. Fonctions des Ig
4. Réponse immunitaire humorale
5. Génétique des Ig
6. Hypermutation somatique
7. Recombinaison VDJ
8. Commutation de classes
9. Hétérogénéité des Ig
10. Organisation génétique des Ig

📖 1. Structure des immunoglobulines

🔑 Notions clés & Définitions

• Modèle en Y : Selon PORTER (1972), la structure chimique des anticorps est une configuration en « Y », permettant de localiser le site antigénique au niveau des branches.
• Domaines : EDELMAN (1972) a introduit la notion de « domaines » dans la structure des Ig, distinguant des régions variables et constantes qui déterminent la spécificité et la fonction.
• Chaînes légères : Composées de deux types, kappa (κ) et lambda (λ), avec une masse moléculaire d’environ 25 KD, pouvant être présentes dans toutes les Ig.
• Chaînes lourdes : Constituées de 4 ou 5 domaines, avec 5 types : gamma (γ), alpha (α), mu (μ), delta (δ), epsilon (ε), chacune conférant une classe spécifique d’Ig.
• Ponts disulfures : Liaisons covalentes intra- et inter-chaînes, essentielles pour la stabilité structurale des Ig, formant des boucles peptidiques appelées domaines.
• Région charnière (Hinge region) : Zone flexible située sur les chaînes lourdes, permettant à la molécule d’Ig une certaine mobilité, cible des enzymes protéolytiques.

📝 Points essentiels