Flashcard: Acides aminés et protéines — 81 carte

Que comprennent les protides ?

Les protides comprennent les acides aminés et leurs polymères.

Combien de résidus d’acides aminés contiennent les oligopeptides ?

Les oligopeptides contiennent environ 10 à 20 résidus d’acides aminés.

Quelle est la différence de taille entre oligopeptides et polypeptides ?

Les polypeptides contiennent plus de 20 résidus d’acides aminés.

Comment sont synthétisés les polypeptides ?

Les polypeptides sont synthétisés lors de la traduction d’un ARNm dans un ribosome.

Comment peuvent se former les oligopeptides ?

Les oligopeptides peuvent résulter d’un clivage protéolytique ou d’une synthèse enzymatique non ribosomique.

Que détermine la séquence d’ADN d’un gène ?

Elle détermine la séquence de l’ARNm puis celle des acides aminés.

Quelle différence existe-t-il entre un polypeptide et une protéine ?

Une protéine est un polypeptide replié et modifié avec une fonction biologique.

Combien d’acides aminés sont protéinogènes parmi les connus ?

Seuls 20 acides aminés sont protéinogènes.

Qu'est-ce qu'un acide alpha-aminé ?

Un acide alpha-aminé a un carbone alpha lié à un groupe acide carboxylique, un groupe amine, un hydrogène et une chaîne latérale variable.

Pourquoi la glycine n'a-t-elle pas de carbone alpha asymétrique ?

Parce que sa chaîne latérale est un atome d'hydrogène.

Quelle configuration ont majoritairement les acides aminés biologiques en projection de Fischer ?

Ils sont majoritairement de configuration L.

Qu'est-ce qu'un ampholyte ?

Une espèce chimique pouvant agir comme acide et comme base.

Quelles formes ioniques porte un acide aminé à pH faible ?

Les formes –COOH et –NH3+ avec une charge globale positive.

Quelles formes ioniques porte un acide aminé à pH fort ?

Les formes –COO– et –NH2 avec une charge globale négative.

Qu'est-ce que le point isoélectrique pHi d'un acide aminé ?

Le pH où l'acide aminé a une charge globale nulle.

Sous quelle forme se trouve généralement un acide aminé au point isoélectrique ?

Sous forme zwitterionique si sa chaîne latérale n'est pas ionisable.

Quelles sont les quatre catégories de chaînes latérales des acides aminés ?

Apolaires hydrophobes, polaires non chargées, polaires cationiques, polaires anioniques.

Quel acide aminé a l'indice d'hydrophobicité le plus élevé ?

L'isoleucine.

Quel acide aminé a l'indice d'hydrophobicité le plus faible ?

L'arginine.

Quel est le plus petit acide aminé ?

La glycine.

Quel est le plus volumineux acide aminé mentionné ?

Le tryptophane.

Quelle propriété des acides aminés aromatiques est utilisée pour doser les protéines ?

Ils absorbent les ultraviolets entre 260 et 280 nm.

Où se concentrent les acides aminés hydrophobes dans les protéines solubles ?

Au cœur des protéines solubles.

Quelle réaction forme un pont disulfure entre deux cystéines ?

Oxydation de deux groupements thiol en Cys-S-S-Cys avec libération de 2 H+ et 2 e−.

Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?

Une liaison amide covalente formée par condensation entre un carboxyle et une amine.

Pourquoi la liaison peptidique est-elle plane et stable ?

Grâce à la mésomérie qui délocalise les électrons entre C=O et l'azote.

Quels atomes sont coplanaires dans la liaison peptidique ?

Les atomes C, O, N et H sont coplanaires.

La rotation autour de quelle liaison est impossible dans la liaison peptidique ?

La rotation autour de la liaison C–N est impossible.

Quel rôle jouent les liaisons peptidiques polarisées ?

Elles établissent des liaisons hydrogène stabilisant la structure secondaire.

Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?

La séquence linéaire orientée des résidus d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?

Le repliement local d'un polypeptide en hélices alpha, feuillets bêta, boucles et tours.

Quelles liaisons stabilisent principalement la structure secondaire ?

Les liaisons hydrogène entre groupements peptidiques.

Quels sont les deux principaux degrés de liberté du repliement polypeptidique ?

Les angles phi autour de Cα–N et psi autour de Cα–C.

Que montre le diagramme de Ramachandran sur les angles phi et psi ?

Les contraintes stériques excluent environ les trois quarts des couples possibles.

Quelle est la caractéristique de l'hélice alpha en termes de diamètre et résidus par tour ?

Elle a environ 0,5 nm de diamètre et 3,6 résidus par tour.

Quelle liaison hydrogène stabilise l'hélice alpha ?

Le carbonyle du résidu n avec le N–H du résidu n+4.

Comment sont disposés les brins dans un feuillet bêta ?

Parallèlement ou antiparallèlement.

Que stabilise le motif en doigt de zinc dans les facteurs de transcription ?

Quatre liaisons de coordination avec Zn2+ entre une hélice alpha et deux brins bêta antiparallèles.

Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?

La conformation tridimensionnelle active d'une seule chaîne polypeptidique.

Par quelles interactions la structure tertiaire est-elle stabilisée ?

Par Van der Waals, liaisons hydrogène, ioniques, ion-dipôle, ponts disulfure et liaisons de coordination.

Comment se forme la structure quaternaire d'une protéine ?

Par l'association d'au moins deux chaînes polypeptidiques appelées sous-unités.

Quelle différence existe-t-il entre un homodimère et un hétérodimère ?

Un homodimère a deux sous-unités identiques, un hétérodimère deux différentes.

Que fait la SDS-PAGE aux protéines ?

Elle dénature les protéines et sépare leurs sous-unités.

Que conserve généralement la Native-PAGE ?

L'association des sous-unités protéiques.

Combien de sous-unités possède une immunoglobuline G et comment sont-elles liées ?

Quatre sous-unités liées par des ponts disulfure intra- et interchaînes.

Quelle est la différence fonctionnelle entre protéines fibreuses, globulaires et mixtes ?

Les fibreuses sont structurales, les globulaires enzymatiques, les mixtes combinent les deux.

Comment commence le repliement in vivo des protéines ?

Par l'effet hydrophobe qui rapproche les régions apolaires.

Quel rôle joue une protéine chaperonne ATP-dépendante ?

Elle aide les polypeptides à acquérir leur conformation fonctionnelle.

Comment les protéines chaperonnes influencent-elles le temps de repliement ?

Elles réduisent le temps de repliement de quelques heures à quelques secondes.

Comment étudie-t-on les protéines membranaires ?

Par profils d’hydropathie qui repèrent les fenêtres hydrophobes.

Combien de résidus hydrophobes contient une hélice alpha transmembranaire ?

Environ 20 à 25 résidus hydrophobes consécutifs.

Quelle longueur correspond à une hélice alpha transmembranaire hydrophobe ?

Environ 3 nm de zone hydrophobe traversée.

Que sont les domaines protéiques ?

Des unités structurales et fonctionnelles formées par le rapprochement de régions éloignées.

Quel effet ont les mouvements des domaines protéiques ?

Ils permettent des changements de conformation.

Qu'est-ce qu'un ligand en biochimie ?

Une molécule qui se lie spécifiquement et réversiblement à une protéine par des liaisons faibles.

Que modifie la fixation d’un ligand sur une protéine ?

Les interactions entre les radicaux d’acides aminés.

Quelle conséquence a la fixation d’un ligand sur la conformation protéique ?

Elle entraîne une modification locale ou globale de la conformation.

Que fait l’hexokinase avec le glucose et l’ATP ?

Elle les fixe dans son site actif et facilite leur transformation.

Quels produits sont formés par l’action de l’hexokinase ?

Le glucose-6-phosphate et l’ADP.

Avec quelle charge l’ATP4− interagit-il dans le site actif de l’hexokinase ?

Avec une lysine par interaction ionique.

Pourquoi l’ATP n’est-il pas hydrolysé en ADP et phosphate libre dans le site actif ?

Parce que l’absence d’eau empêche son hydrolyse.

Qu'est-ce que la dénaturation d'une protéine ?

La perte des structures secondaire, tertiaire et quaternaire sans hydrolyse de la structure primaire.

Pourquoi la dénaturation entraîne-t-elle une perte de fonction ?

Parce que la fonction dépend de la conformation tridimensionnelle native.

Que démontre l'expérience d'Anfinsen sur la ribonucléase A bovine ?

Que la séquence primaire contient l'information nécessaire à la conformation fonctionnelle.

Qu'est-ce qui détermine la conformation tridimensionnelle d'un polypeptide?

La séquence primaire du polypeptide.

Qu'explique la conformation tridimensionnelle d'une protéine?

La ou les fonctions biologiques de la protéine.

Qu'est-ce que l'affinité entre deux molécules ?

C'est la capacité d'interaction par des liaisons faibles.

Quand l'affinité est-elle dite spécifique ?

Lorsqu'elle concerne préférentiellement un couple particulier de molécules.

Qu'est-ce qu'un ligand ?

Une molécule qui se lie spécifiquement et réversiblement à une protéine par des liaisons faibles.

Qu'est-ce qu'un site de fixation sur une protéine ?

Une cavité créée par le repliement tridimensionnel de la protéine.

Quelles propriétés doit avoir un site de fixation pour un ligand ?

Sa forme et ses propriétés chimiques doivent être complémentaires du ligand.

Quelle est la formule de la constante d'association à l'équilibre ?

KA = [complexe protéine-ligand] / ([protéine][ligand]).

Comment s'exprime la constante de dissociation en fonction de KA ?

KD = 1 / KA.

Quelle est la taille approximative des transporteurs GLUT en acides aminés ?

Ils ont environ 500 acides aminés.

Combien de domaines transmembranaires possèdent les transporteurs GLUT ?

Ils possèdent douze domaines transmembranaires.

Quel type de transport réalisent les transporteurs GLUT pour le glucose ?

Ils transportent passivement le glucose.

Quelle est la spécificité de GLUT4 ?

GLUT4 est spécifique du glucose.

Quel sucre transporte GLUT5 ?

GLUT5 transporte le fructose.

Quels sucres transporte GLUT1 ?

GLUT1 transporte le glucose et le galactose.

Quelle est l'affinité relative de GLUT1 pour le glucose par rapport au galactose ?

L'affinité pour le glucose est plus de dix fois supérieure à celle pour le galactose.

Quel effet a l'insuline sur GLUT4 après un repas ?

Elle provoque l'adressage des vésicules contenant GLUT4 vers la membrane plasmique.