Flashcard: Introduction à la structure et chimie des protéines — 24 carte

Intégration spatiale — définition ?

Coexistence compacte de structures différentes dans une cellule.

Intégration structurale — rôle ?

Organisation de membranes et polymères pour fonctions cellulaires.

Intégration métabolique — exemple ?

Cycle de Krebs reliant dégradation et synthèse.

Séquence peptidique — influence ?

Détermine la forme 3D et la fonction de la protéine.

Protéine globulaire — caractéristique ?

Structure compacte résultant de l’enchaînement des acides aminés.

Carbone α — rôle ?

Atome central, point de référence pour nommer autres carbones.

Groupe carboxyle — charge à pH physiologique ?

Négative (COO-).

Fonction amine — charge à pH physiologique ?

Positive (NH3+).

Chaîne latérale R — influence ?

Propriétés physicochimiques et interactions de l’acide aminé.

Acides aminés α — définition ?

Possèdent NH2 et COOH liés au carbone α.

Acides aminés hydrophobes — interaction avec l’eau ?

Très peu solubles, repoussent l’eau.

Acides aminés hydrophiles — interaction avec l’eau ?

Solubles, interagissent via polarité.

Pouvoir rotatoire — mesure ?

Déviation de la lumière polarisée par une solution.

Glycine — pouvoir rotatoire ?

Nul (symétrie).

Absorption moléculaire — AA aromatiques ?

Phénylalanine, tyrosine, tryptophane.

Liaison polarisée — origine ?

Différence d’électronégativité entre atomes.

Moment dipolaire — direction ?

De δ- vers δ+.

Liaisons hydrogène — distance typique ?

Environ 0,2 nm.

AA polaires chargés — exemples ?

Aspartate, glutamate (acides); lysine, arginine, histidine (bases).

pHi — définition ?

pH où l’acide aminé a charge nette nulle.

Acides aminés basiques — pK importants ?

Lysine, arginine, histidine.

Liaison peptidique — stabilisation ?

Par mésomérie, rigidité très forte.

Structure secondaire — stabilisation ?

Liaisons hydrogène entre NH et C=O.

Structure tertiaire — organisation ?

Repliement global par interactions faibles.