Régulation et Structure des Protéines

1. 📌 L'essentiel

• Les acides aminés sont les blocs de construction des protéines, comportant un groupe amino (-NH₂) et un groupe carboxyle (-COOH).
• La configuration L est majoritaire chez les acides aminés naturels, sauf cystéine (R).
• La chiralité du carbone α détermine la configuration R ou S selon la règle CIP.
• Les principales liaisons stabilisant la structure des protéines : covente, ionique, hydrogène, hydroph.
• Les groupes ionisables (-COOH, -NH₂) ont des pKa spécifiques : environ 2-4 pour -COOH, 9-10.5 pour -NH₃⁺.
• La forme zwitterion apparaît à un pH où la charge nette est nulle, souvent pHi ≈ (pKa₁ + pKa₂)/2.
• La dissociation suit l’équilibre : –COOH ⇌ –COO⁻ + H⁺ et –NH₃⁺ ⇌ –NH₂ + H⁺.
• La force acide est inversement proportionnelle à son pKa : plus pKa faible, plus acide.
• La configuration R/S est déterminée par la priorité CIP : N > C (COOH) > R > H.
• La stéréochimie et la configuration influencent la fonction et la reconnaissance moléculaire.