Structure et Diversité des Immunoglobulines

📋 Plan du Cours

1. Structure des Ig
2. Chaînes légères
3. Chaînes lourdes
4. Fonctions des Ig
5. Hétérogénéité des Ig
6. Propriétés des classes
7. Synthèse des Ig
8. Réarrangement génique
9. Cinétique de production
10. Rôle pathologique

📖 1. Structure des Ig

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure symétrique pluri-caténaire : Organisation de l'immunoglobuline en une structure en forme de Y composée de plusieurs domaines, permettant une symétrie et une stabilité structurale, modèle commun à toutes les Ig.
• Composition en 2 chaînes lourdes et 2 chaînes légères : Organisation fondamentale de l'Ig où deux chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères identiques s'assemblent pour former la molécule, conférant sa structure en Y.
• Expérience de Porter et Edelman (1959) : Étude expérimentale utilisant la digestion enzymatique des Ig pour analyser leurs fragments, confirmant la dualité fonctionnelle et structurale de l'Ig.
• Fragments Fab et Fc issus de la digestion enzymatique : Résultats de la digestion enzymatique des Ig ; Fab (Fragment antigène-binding) contenant le site de reconnaissance, Fc (Fragment cristallisable) assurant les fonctions effectrices.
• Dualité fonctionnelle et structurale des Ig : La structure en deux parties distinctes (Fab et Fc) explique la capacité de reconnaissance spécifique de l'antigène et les fonctions biologiques effectrices de l'Ig.

📝 Points essentiels