Que représente la constante de Michaelis Km en cinétique enzymatique ?
La capacité de l’enzyme à transformer son substrat.
La constante de Michaelis Km est-elle une constante d’affinité ?
Non, elle n’est pas une constante d’affinité.
Que mesure la constante de dissociation Kd pour une enzyme ?
L’affinité de l’enzyme pour son substrat.
Que signifie un Kd faible pour l’affinité enzyme-substrat ?
Une forte affinité entre l’enzyme et son substrat.
Pourquoi la concentration du complexe enzyme-substrat ES est-elle constante à l’équilibre cinétique ?
Parce que sa vitesse de formation égale sa vitesse de destruction.
Quelle est l'équation de la vitesse initiale selon Michaelis-Menten ?
v = (Vmax [S]) / (KM + [S])
Que vaut la vitesse initiale quand [S] = KM ?
La moitié de Vmax
Quelle vitesse atteint-on quand [S] = 9KM ou 10KM ?
Environ 90 % de Vmax
Quelle relation utilise la représentation de Lineweaver-Burk ?
La relation 1/v = (K_M/V_max)(1/[S]) + 1/V_max.
Quelle est la relation dans la représentation d’Eadie-Scatchard ?
La relation v/[S] = -(1/K_M)v + V_max/K_M.
Que détermine l’intersection avec l’axe des ordonnées dans Lineweaver-Burk ?
Elle permet de déterminer Vmax.
Que détermine l’intersection avec l’axe des abscisses dans Lineweaver-Burk ?
Elle permet de déterminer KM.
Qu'impose une réaction enzymatique d'ordre 1 sur la concentration en substrat ?
La concentration en substrat est bien inférieure à KM.
Comment varie la vitesse initiale d'une réaction d'ordre 0 par rapport à [S] ?
Elle devient indépendante de la concentration en substrat [S].
Quelle est la formule de la constante cinétique k pour une réaction d'ordre 1 ?
k = Vmax divisé par KM.
Quelle unité possède la constante cinétique k en réaction d'ordre 1 ?
Elle s'exprime en secondes inverse (s⁻¹).
Que signifie k = 0,3 s⁻¹ pour la consommation du substrat ?
30 % du substrat est consommé en une seconde.
Qu'est-ce que l'allostérie en biologie moléculaire ?
Un mode de régulation par fixation d'une molécule modifiant un site distant.
Quelle structure caractérise généralement les enzymes allostériques ?
Une structure multimérique.
Quel type de fonctionnement ont les enzymes allostériques entre leurs sous-unités ?
Un fonctionnement coopératif.
Quel exemple illustre l'allostérie par fixation d'oxygène ?
L'hémoglobine.
Où la fixation d'oxygène sur l'hémoglobine est-elle maximale ?
Dans les poumons.
Où le relargage d'oxygène par l'hémoglobine est-il maximal ?
Dans les tissus.
Que signifie une réaction avec ΔG < 0 ?
Elle est favorable et exergonique.
Que fait une enzyme sur l'équilibre thermodynamique d'une réaction ?
Elle ne modifie pas l'équilibre ni la valeur de Keq.
Quelle est la formule liant ΔG° et Keq pour une réaction générale ?
ΔG° = -2,3RT log Keq.
Qu'est-ce que l'énergie d'activation ?
C'est l'énergie nécessaire pour atteindre l'état de transition.
Quelle est l'ordre de grandeur de l'énergie d'activation des réactions biologiques ?
Environ 10 kcal/mol.
Quelle est l'énergie disponible dans un milieu réactionnel à 37 °C ?
Environ 1 kcal/mol.
Que sépare l'optimum thermique dans une réaction enzymatique ?
La phase d'activation de la phase de dénaturation.
Que se passe-t-il dans la phase de dénaturation thermique ?
La vitesse diminue de façon irréversible.
Qu'est-ce qu'un inhibiteur enzymatique ?
Une substance qui diminue la vitesse d'une réaction catalysée par une enzyme.
Comment agit un inhibiteur compétitif sur l'enzyme libre ?
Il se lie à l'enzyme libre.
Quel effet un inhibiteur compétitif a-t-il sur KM apparent ?
Il augmente le KM apparent.
Quel effet un inhibiteur compétitif a-t-il sur Vmax ?
Il ne modifie pas Vmax.
Comment agit un inhibiteur non compétitif sur l'enzyme ?
Il se lie à l'enzyme libre et au complexe ES.
Quel effet un inhibiteur non compétitif a-t-il sur Vmax apparente ?
Il diminue la Vmax apparente.
Quel effet un inhibiteur non compétitif a-t-il sur KM ?
Il ne modifie pas KM.
Comment agit un inhibiteur irréversible sur l'enzyme ?
Il détruit ou inactive l'enzyme de manière unidirectionnelle.
Pourquoi un inhibiteur compétitif est-il facile à concevoir ?
Parce qu'il est analogue au substrat.
Comment la puissance d'un inhibiteur compétitif se compare-t-elle aux autres inhibiteurs ?
Elle est souvent moins grande que celle des inhibiteurs non compétitifs et incompétitifs.
Que se passe-t-il avec l'activité enzymatique en présence d'un inhibiteur non compétitif ?
L'activité reste proportionnelle à la quantité d'enzyme dès le début.
Quand l'activité enzymatique augmente-t-elle avec un inhibiteur irréversible ?
Elle augmente après saturation de l'inhibiteur par l'enzyme.
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1. Quelle caractéristique est généralement associée aux enzymes allostériques ?
2. Une réaction enzymatique est réalisée avec une concentration en substrat égale à KM. Quelle vitesse initiale obtient-on ?
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