★ À maîtriser
📌 Les acides aminés protéinogènes sont incorporés dans les protéines lors de la traduction d’un ARN messager par un ribosome, tandis que les acides aminés non protéinogènes ne le sont pas directement.
Il existe 20 acides aminés protéinogènes, dont 9 acides aminés essentiels qui ne sont pas synthétisés de manière endogène et doivent être apportés par l’alimentation.
La liaison peptidique se forme par condensation entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction amine d’un autre acide aminé.
La structure primaire d’un peptide ou d’une protéine correspond à sa séquence d’acides aminés lue de l’extrémité amino-terminale vers l’extrémité carboxy-terminale.
Les peptides ou oligopeptides comportent de 2 à quelques dizaines d’acides aminés et constituent des cibles pharmacologiques intéressantes car ils sont généralement facilement synthétisables.
Compléments
Les neuf acides aminés essentiels sont la méthionine, la leucine, la valine, la lysine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, l’histidine et la thréonine.
La gramicidine perméabilise les membranes et la ciclosporine possède des propriétés immunomodulatrices utilisées notamment contre les maladies auto-immunes et les rejets de greffe.
La pénicilline, découverte par Fleming en 1928, est un peptide produit par Penicillium qui bloque la formation des parois bactériennes.
Les peptides cycliques ne possèdent pas d’extrémités amino-terminale et carboxy-terminale libres.
Acide aminé → peptide → protéine
★ À maîtriser
📌 La structure secondaire correspond à un repliement local en hélice alpha, en feuillet bêta ou sous une autre forme, tandis que la structure tertiaire correspond au repliement tridimensionnel global de la chaîne.
📌 Les protéines fibreuses sont très allongées, généralement insolubles et résistantes à la protéolyse, tandis que les protéines globulaires sont compactes et solubles.
Compléments
Le collagène de type I se trouve notamment dans la peau, les tendons, le blanc de l’œil et la dentine, et il est principalement sécrété par les fibroblastes.
Une inflammation peut augmenter la production d’hormones et de cytokines, stimuler les fibroblastes et provoquer une surproduction de collagène responsable de fibroses.
L’ostéogenèse imparfaite résulte de mutations du gène du collagène I et entraîne notamment une grande fragilité osseuse avec fractures multiples.
★ À maîtriser
L’hémoglobine adulte HbA est majoritairement formée de quatre sous-unités selon la formule α2β2, chaque sous-unité contenant un noyau hème avec un atome de fer.
Chez l’adulte, 97 % de l’hémoglobine est de type HbA α2β2, 2 à 3 % est de type HbA2 α2δ2 et moins de 1 % peut rester sous forme HbF α2γ2.
L’hémoglobine transporte l’O2 des poumons vers les tissus et une partie du CO2 des tissus vers les poumons, avec une fixation coopérative de l’O2 sur ses quatre noyaux hème.
📌 La forme T désoxygénée de l’hémoglobine a une faible affinité pour l’O2 et tend à le libérer, tandis que la forme R oxygénée a une forte affinité et tend à le fixer.
Compléments
Une lyse des cardiomyocytes lors d’un infarctus du myocarde libère de la myoglobine et augmente sa concentration sanguine.
La saturation normale de l’hémoglobine dans le sang artériel est de 100 %, une saturation inférieure à 90 % définit une désaturation avec hypoxémie, et une concentration en hémoglobine T inférieure à 5 g/dL est associée à une cyanose.
L’amylase est une hydrolase salivaire et pancréatique qui hydrolyse les liaisons osidiques de l’amidon en sous-unités de glucose à 37 °C.
Myoglobine stocke, hémoglobine transporte
★ À maîtriser
Une protéine transmembranaire traverse la bicouche lipidique, une protéine ancrée y est fixée par une ancre lipidique, tandis qu’une protéine périphérique interagit facilement avec la surface membranaire.
La pompe sodium-potassium utilise l’hydrolyse de l’ATP pour faire sortir 3 Na+ et entrer 2 K+ contre leurs gradients électrochimiques, ce qui la rend électrogénique.
La fixation d’un ligand sur un récepteur transmembranaire déclenche une transduction intracellulaire du signal pouvant conduire à la survie, à la prolifération ou à la différenciation cellulaire.
Un récepteur à tyrosine kinase se lie à un facteur de croissance, change de conformation, active une kinase puis déclenche une cascade de phosphorylations pouvant modifier l’expression de gènes.
Un RCPG possède 7 domaines transmembranaires et transmet le signal par fixation du ligand, changement de forme, activation d’une protéine G, activation d’effecteurs puis réponse biologique.
Compléments
La pompe Na+/K+ est un hétérotétramère comprenant une sous-unité α à 10 domaines transmembranaires, une sous-unité β à un domaine transmembranaire et parfois une sous-unité γ.
Dans l’olfaction, une molécule odorante active un RCPG des cils olfactifs, ce qui ouvre des canaux ioniques, dépolarise le neurone et déclenche un potentiel d’action vers le bulbe olfactif.
Ligand → conformation → signal → réponse
★ À maîtriser
Les principales familles lipidiques sont les acides gras, les glycérides, les phospholipides, les sphingolipides, les glycolipides, les stérols et les stéroïdes.
Un acide gras saturé ne possède aucune double liaison, tandis qu’un acide gras insaturé possède une ou plusieurs doubles liaisons.
L’acide stéarique possède 18 carbones, aucune double liaison et une température de fusion de 70 °C, tandis que l’acide oléique possède 18 carbones, une double liaison en position 9 et une température de fusion de 13 °C.
📌 Les doubles liaisons introduisent des angles qui espacent les acides gras et abaissent leur température de fusion, tandis que les chaînes saturées rectilignes se compactent et augmentent cette température.
Compléments
L’acide linoléique possède 18 carbones et 2 doubles liaisons avec un point de fusion de −5 °C, tandis que l’acide linolénique possède 18 carbones et 3 doubles liaisons avec un point de fusion de −11 °C.
La nomenclature oméga repère la position d’une double liaison depuis l’extrémité méthyle CH3, tandis que la nomenclature delta la repère depuis le groupe carboxyle COOH.
Saturé compact, insaturé coudé
★ À maîtriser
L’estérification d’un glycérol par trois acides gras forme trois liaisons esters et élimine trois molécules d’eau.
Les triglycérides sont stockés dans les adipocytes et leur concentration sanguine ne doit pas dépasser 150 mg/dL, au-delà de quoi le risque de maladies cardiovasculaires augmente.
Dans un milieu aqueux, les phospholipides amphiphiles s’organisent en micelles ou en bicouches en exposant leurs parties hydrophiles à l’eau et en protégeant leurs parties hydrophobes à l’intérieur.
Compléments
★ À maîtriser
📌 Les chaînes d’acides gras courtes et insaturées favorisent un état fluide, tandis que les chaînes longues et saturées favorisent un état visqueux.
📌 Dans une membrane riche en acides gras saturés et initialement visqueuse, le cholestérol augmente la fluidité, tandis que dans une membrane riche en acides gras insaturés et initialement fluide, il la diminue.
Compléments
À basse température, certains organismes augmentent la proportion d’acides gras insaturés de leurs membranes afin de maintenir leur fluidité.
Le cholestérol peut constituer jusqu’à 50 % de la membrane.
★ À maîtriser
📌 Une membrane est plus fluide lorsqu’elle contient des chaînes d’acides gras courtes et insaturées, tandis que des chaînes longues et saturées la rendent plus visqueuse.
Compléments
★ À maîtriser
La formule brute générale des glucides est .
Les glucides servent de source d’énergie immédiate avec le glucose ou de réserve avec l’amidon et le glycogène.
Dans une chaîne carbonée, un aldéhyde est situé en fin de chaîne, tandis qu’une cétone se trouve au milieu et possède un groupe carbonyle lié à deux carbones.
Compléments
Les glucides ont aussi un rôle structural dans les acides nucléiques avec le ribose et le désoxyribose, dans les parois végétales avec la cellulose et dans les matrices extracellulaires.
Le ribose est le pentose le plus important, le glucose est l’hexose le plus important et le fructose est un hexose présent dans les fruits et le miel.
★ À maîtriser
En solution, les oses se cyclisent, ce qui crée un nouveau carbone asymétrique appelé carbone anomérique.
Après cyclisation, un groupement OH orienté vers le bas correspond à l’anomérie alpha, tandis qu’un OH orienté vers le haut correspond à l’anomérie bêta.
Un disaccharide contient deux oses, un oligoside contient de trois à dix oses et un polysaccharide contient plus de dix unités osidiques.
Compléments
★ À maîtriser
📌 La cellulose possède principalement des liaisons beta 1-4, tandis que l’amidon et le glycogène possèdent des liaisons alpha 1-4.
📌 L’amidon constitue les réserves énergétiques des végétaux et comprend amylose et amylopectine, tandis que le glycogène constitue les réserves des animaux dans le foie et les muscles ainsi que celles des champignons.
Compléments
Le saccharose est formé de glucose et de fructose et est produit notamment par la betterave et la canne à sucre.
La cellulose apporte robustesse et résistance à la pression aux végétaux, contribue à leur port dressé et forme des capillaires permettant la conduction de l’eau.
L’amylase salivaire digère les liaisons alpha 1-4 de l’amidon et libère du glucose utilisable comme substrat énergétique, tandis que la cellulose résiste à la dégradation par les enzymes humaines.
Les herbivores utilisent la cellulose grâce à des bactéries de leur tractus digestif qui produisent des cellulases capables de dégrader les liaisons beta 1-4.
★ À maîtriser
L’acide hyaluronique augmente la résistance à la compression des tissus conjonctifs, la viscosité du liquide synovial et l’élasticité du cartilage.
Les matrices extracellulaires assurent la protection et la structuration des cellules, la résistance et la souplesse des tissus, la dureté des structures calcifiées et la diffusion de l’eau, des ions, des nutriments et des signaux.
Compléments
Les principaux glycosaminoglycanes cités sont l’acide hyaluronique, le chondroïtine sulfate, le dermatane sulfate, le kératane sulfate, l’héparane sulfate et l’héparine.
L’acide hyaluronique est présent dans les tissus conjonctifs et le liquide synovial, le chondroïtine sulfate dans les cartilages, le dermatane sulfate dans le derme, le kératane sulfate dans la cornée et l’héparane sulfate ainsi que l’héparine dans le foie et les poumons.
★ À maîtriser
Sur la face externe de la membrane plasmique, un glucide lié à une protéine forme une glycoprotéine, tandis qu’un glucide lié à un lipide forme un glycolipide.
Les glucides membranaires sont situés sur le feuillet externe et permettent l’étiquetage ainsi que la reconnaissance spécifique entre cellules.
Le motif antigénique O comprend un glucose, deux galactoses, une N-acétylglucosamine et un fructose ; le groupe A ajoute une N-acétylgalactosamine et le groupe B ajoute un galactose.
L’enzyme H forme le motif O chez tous les individus, puis l’enzyme A ajoute une N-acétylgalactosamine ou l’enzyme B ajoute un galactose selon le patrimoine génétique.
Un individu du groupe A produit des anticorps anti-B, un individu du groupe B des anticorps anti-A, un individu du groupe O des anticorps anti-A et anti-B, tandis qu’un individu du groupe AB ne possède pas ces anticorps.
📌 Le groupe O est donneur universel car ses hématies ne portent aucun antigène de surface, tandis que le groupe AB est receveur universel car son sang ne possède aucun anticorps anti-A ou anti-B.
Compléments
O, puis A ou B ; AB cumule les deux.
| Protéine | Structure | Fonction principale |
|---|---|---|
| Myoglobine | Monomérique, 1 hème | Stockage musculaire de l’O2 |
| Hémoglobine | Tétramère, 4 hèmes | Transport de l’O2 et d’une partie du CO2 |
| Amylase | Enzyme avec domaine de liaison et domaine catalytique | Hydrolyse de l’amidon |
| État initial | Composition lipidique | Effet du cholestérol |
|---|---|---|
| Membrane visqueuse | Acides gras saturés | Augmentation de la fluidité |
| Membrane fluide | Acides gras insaturés | Diminution de la fluidité |
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1. Quel élément d’un acide aminé détermine principalement les propriétés physico-chimiques des peptides et des protéines auxquels il participe ?
2. Quelle affirmation distingue correctement un acide aminé protéinogène d’un acide aminé non protéinogène ?
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Quelles fonctions possède un acide aminé ?
Une fonction amine, une fonction carboxyle et un radical variable.
Quelle différence existe entre acides aminés protéinogènes et non protéinogènes ?
Les protéinogènes sont incorporés dans les protéines lors de la traduction, les autres non.
Combien d'acides aminés protéinogènes existent et combien sont essentiels ?
Il existe 20 acides aminés protéinogènes dont 9 sont essentiels.
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