Quiz: Relation structure-fonction des biomolécules — 47 Fragen

Detaillierte Fragen und Antworten

1. Quel élément d’un acide aminé détermine principalement les propriétés physico-chimiques des peptides et des protéines ?

Sa fonction amine
Son radical variable
Sa liaison peptidique
Sa fonction carboxyle

Son radical variable

Erklärung

Le radical variable détermine les propriétés physico-chimiques de l’acide aminé et, par conséquent, celles des peptides et des protéines. Les fonctions amine et carboxyle sont communes aux acides aminés.

2. Quelle distinction décrit correctement les acides aminés protéinogènes et non protéinogènes ?

Les protéinogènes sont incorporés directement par le ribosome, contrairement aux non protéinogènes
Les non protéinogènes constituent les seuls monomères des protéines
Les protéinogènes ne possèdent pas de fonction amine, contrairement aux non protéinogènes
Les non protéinogènes sont incorporés directement par le ribosome, contrairement aux protéinogènes

Les protéinogènes sont incorporés directement par le ribosome, contrairement aux non protéinogènes

Erklärung

Les acides aminés protéinogènes sont incorporés dans les protéines lors de la traduction de l’ARN messager par le ribosome. Les acides aminés non protéinogènes peuvent notamment apparaître après des modifications post-traductionnelles, mais ne sont pas incorporés directement.

3. Combien d’acides aminés protéinogènes constituent les monomères des peptides et des protéines ?

20
9
Quelques dizaines
29

20

Erklärung

Les peptides et les protéines sont formés à partir de 20 acides aminés protéinogènes. Les 9 acides aminés essentiels représentent seulement une partie de cet ensemble.

4. Par quel mécanisme une liaison peptidique se forme-t-elle entre deux acides aminés ?

Par oxydation des deux radicaux variables
Par addition entre deux fonctions amine
Par hydrolyse entre deux fonctions carboxyle
Par condensation entre une fonction carboxyle et une fonction amine

Par condensation entre une fonction carboxyle et une fonction amine

Erklärung

La liaison peptidique se forme par condensation entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction amine d’un autre. Cette réaction relie les acides aminés dans les peptides et les protéines.

5. Comment définit-on un peptide ou un oligopeptide ?

Une protéine exclusivement insoluble et résistante
Un assemblage de deux à quelques dizaines d’acides aminés
Une association de plusieurs chaînes protéiques
Une molécule formée d’un seul acide aminé

Un assemblage de deux à quelques dizaines d’acides aminés

Erklärung

Un peptide ou oligopeptide est un assemblage comprenant de 2 à quelques dizaines d’acides aminés. Ces molécules peuvent exercer des fonctions diverses.

6. Quel est le mécanisme d’action de la pénicilline ?

Elle stimule la synthèse de glucose
Elle bloque la formation des parois bactériennes
Elle perméabilise les membranes cellulaires
Elle provoque la contraction des muscles lisses

Elle bloque la formation des parois bactériennes

Erklärung

La pénicilline, produite par le champignon Penicillium, bloque la formation des parois bactériennes. La perméabilisation des membranes est plutôt associée à la gramicidine.

7. Quel peptide régulateur contient 8 acides aminés et provoque une vasoconstriction ?

Le glucagon
L’angiotensine II
La pénicilline
L’ocytocine

L’angiotensine II

Erklärung

L’angiotensine II est un peptide de 8 acides aminés qui provoque une vasoconstriction. L’ocytocine contient 9 acides aminés et le glucagon 29, avec des fonctions différentes.

8. Quelle association entre niveau structural et description est correcte ?

Structure quaternaire : association de plusieurs chaînes polypeptidiques
Structure quaternaire : séquence ordonnée des acides aminés
Structure tertiaire : repliement local en hélice alpha ou en feuillet bêta
Structure secondaire : association de plusieurs chaînes polypeptidiques

Structure quaternaire : association de plusieurs chaînes polypeptidiques

Erklärung

La structure quaternaire correspond à l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques. Le repliement local relève de la structure secondaire, tandis que le repliement tridimensionnel d’une seule chaîne relève de la structure tertiaire.

9. Dans une protéine correctement repliée, où se trouvent généralement les radicaux hydrophobes ?

Entre les différentes chaînes polypeptidiques
Au cœur de la protéine, à l’abri du milieu aqueux
Uniquement dans les hélices alpha
À la surface, au contact du milieu aqueux

Au cœur de la protéine, à l’abri du milieu aqueux

Erklärung

Les radicaux hydrophobes s’enfouissent généralement au cœur de la protéine. Les radicaux hydrophiles, polaires ou chargés, sont plutôt exposés à la surface.

10. Quelle caractéristique correspond à une protéine fibrillaire ?

Elle est compacte, sphéroïde et généralement soluble
Elle fonctionne nécessairement comme un récepteur membranaire
Elle est principalement spécialisée dans la catalyse enzymatique
Elle est très allongée et joue notamment un rôle de support ou de protection

Elle est très allongée et joue notamment un rôle de support ou de protection

Erklärung

Une protéine fibrillaire est très allongée, généralement insoluble et résistante à la protéolyse. Elle assure notamment des fonctions de support, de protection ou de structuration.

11. Quelle propriété caractérise le mieux une protéine globulaire ?

Une forme compacte et sphéroïde, souvent associée à une activité fonctionnelle
Une insolubilité générale et une forte résistance à la protéolyse
Une organisation exclusivement constituée de plusieurs chaînes
Une forme très allongée, principalement destinée au soutien mécanique

Une forme compacte et sphéroïde, souvent associée à une activité fonctionnelle

Erklärung

Une protéine globulaire est compacte, de forme sphéroïde et soluble. Elle peut exercer des fonctions enzymatiques, motrices, de transport, de régulation ou de commutation.

12. Quelle caractéristique distingue correctement la myoglobine de l’hémoglobine ?

La myoglobine est dimérique et libère l’oxygène, tandis que l’hémoglobine le dégrade
La myoglobine est pentamérique et fixe le dioxyde de carbone, tandis que l’hémoglobine le stocke
La myoglobine est monomérique et stocke l’oxygène, tandis que l’hémoglobine le transporte
La myoglobine est tétramérique et transporte l’oxygène, tandis que l’hémoglobine le stocke

La myoglobine est monomérique et stocke l’oxygène, tandis que l’hémoglobine le transporte

Erklärung

La myoglobine est une protéine globulaire monomérique qui sert principalement au stockage de l’oxygène dans les muscles. L’hémoglobine, tétramérique, assure surtout son transport.

13. Quelle est la structure majoritaire de l’hémoglobine chez l’adulte ?

HbA2, de formule α2δ2, représentant environ 97 %
HbF, de formule α2γ2, représentant environ 97 %
HbA, de formule α2γ2, représentant environ 97 %
HbA, de formule α2β2, représentant environ 97 %

HbA, de formule α2β2, représentant environ 97 %

Erklärung

L’HbA est l’hémoglobine adulte majoritaire : elle représente environ 97 % et possède la formule α2β2. L’HbA2 et l’HbF sont présentes en proportions beaucoup plus faibles.

14. Pourquoi la fixation de l’oxygène par l’hémoglobine est-elle dite coopérative ?

La fixation d’une molécule empêche la fixation des suivantes
La fixation d’une molécule facilite la fixation des suivantes
La fixation de l’oxygène provoque la dissociation de l’hémoglobine
Chaque sous-unité fixe l’oxygène indépendamment des autres

La fixation d’une molécule facilite la fixation des suivantes

Erklärung

La coopérativité signifie que la fixation d’une première molécule d’oxygène augmente la facilité avec laquelle les suivantes se fixent. Les sites de fixation ne fonctionnent donc pas de manière totalement indépendante.

15. Dans quel état l’hémoglobine présente-t-elle une faible affinité pour l’oxygène ?

Dans la forme T, oxygénée et relâchée
Dans la forme R, oxygénée et relâchée
Dans la forme T, désoxygénée et tendue
Dans la forme R, désoxygénée et tendue

Dans la forme T, désoxygénée et tendue

Erklärung

La forme T est l’état désoxygéné et tendu de l’hémoglobine, associé à une faible affinité pour l’oxygène. La forme R est relâchée et possède une affinité plus élevée.

16. Comment différencier une protéine transmembranaire, une protéine ancrée et une protéine périphérique ?

La première traverse la bicouche, la deuxième y est attachée par une ancre lipidique et la troisième se dissocie facilement de sa surface
Les trois types traversent la bicouche, mais diffèrent par leur nombre de sous-unités
La première se dissocie facilement, la deuxième traverse la bicouche et la troisième possède une ancre lipidique
La première est attachée par une ancre, la deuxième traverse la bicouche et la troisième forme un canal ionique

La première traverse la bicouche, la deuxième y est attachée par une ancre lipidique et la troisième se dissocie facilement de sa surface

Erklärung

Une protéine transmembranaire traverse la bicouche lipidique, une protéine ancrée y est reliée par une ancre lipidique et une protéine périphérique est associée plus faiblement à sa surface.

17. Quel transport réalise la pompe sodium-potassium grâce à l’hydrolyse de l’ATP ?

Elle fait sortir 2 Na+ et entrer 3 K+ sans utiliser d’énergie
Elle fait sortir 3 Na+ et entrer 2 K+ contre leurs gradients électrochimiques
Elle fait entrer 3 Na+ et sortir 2 K+ en suivant leurs gradients électrochimiques
Elle échange 1 Na+ contre 1 K+ par diffusion facilitée

Elle fait sortir 3 Na+ et entrer 2 K+ contre leurs gradients électrochimiques

Erklärung

La pompe Na+/K+ est un antiport électrogénique actif : l’ATP permet l’expulsion de 3 Na+ et l’entrée de 2 K+ contre leurs gradients électrochimiques.

18. Que peut déclencher la fixation d’un ligand sur un récepteur transmembranaire ?

La synthèse spontanée d’ATP par le récepteur lui-même
Un changement de conformation suivi d’une transduction intracellulaire
La dégradation immédiate du récepteur dans la bicouche lipidique
Le passage direct du ligand à travers le récepteur sans signal intracellulaire

Un changement de conformation suivi d’une transduction intracellulaire

Erklärung

La fixation du ligand modifie la conformation du récepteur, ce qui amorce une transduction intracellulaire. Cette signalisation peut influencer la survie, la prolifération ou la différenciation cellulaire.

19. Quelle séquence décrit correctement l’activation d’un récepteur couplé à une protéine G ?

Fixation du ligand, changement de forme, activation de la protéine G, activation d’effecteurs, réponse biologique
Activation des effecteurs, fixation du ligand, activation de la protéine G, changement de forme, réponse biologique
Activation de la protéine G, dégradation du ligand, ouverture du noyau, activation des effecteurs
Fixation du ligand, entrée du récepteur dans le noyau, réplication de l’ADN, réponse biologique

Fixation du ligand, changement de forme, activation de la protéine G, activation d’effecteurs, réponse biologique

Erklärung

Un récepteur couplé à une protéine G suit cette succession : ligand, changement de conformation, activation de la protéine G, activation d’effecteurs puis réponse biologique. Il possède également sept domaines transmembranaires.

20. Quelle définition correspond le mieux à un lipide ?

Une protéine globulaire formée uniquement de chaînes hydrophiles
Une biomolécule principalement composée de C, H et O, insoluble dans l’eau et hydrophobe ou amphiphile
Un polymère de nucléotides chargé, toujours soluble dans les milieux aqueux
Une biomolécule exclusivement composée d’azote et de soufre, très soluble dans l’eau

Une biomolécule principalement composée de C, H et O, insoluble dans l’eau et hydrophobe ou amphiphile

Erklärung

Les lipides contiennent principalement du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène. Ils sont insolubles dans l’eau et peuvent être apolaires, hydrophobes ou amphiphiles.

21. Quelle proposition décrit correctement un acide gras ?

Un alcool R-OH dont la chaîne hydrophile compte généralement 4 à 30 carbones
Un acide aminé NH2-CHR-COOH dont la chaîne est entièrement polaire
Un acide carboxylique R-COOH dont la chaîne hydrophobe compte généralement 4 à 30 carbones
Un glucide cyclique dont la chaîne contient principalement des groupements phosphate

Un acide carboxylique R-COOH dont la chaîne hydrophobe compte généralement 4 à 30 carbones

Erklärung

Un acide gras est un acide carboxylique de formule R-COOH. Sa chaîne R est hydrophobe et comporte généralement entre 4 et 30 carbones, tandis que le groupement carboxyle est polaire.

22. Quelle distinction entre acides gras saturés et insaturés est correcte ?

Un saturé contient moins de carbones, tandis qu’un insaturé en contient toujours davantage
Un saturé ne possède aucune double liaison, tandis qu’un insaturé en possède au moins une
Un saturé possède au moins une double liaison, tandis qu’un insaturé n’en possède aucune
Un saturé est nécessairement polaire, tandis qu’un insaturé est nécessairement ionique

Un saturé ne possède aucune double liaison, tandis qu’un insaturé en possède au moins une

Erklärung

La saturation désigne l’absence de double liaison dans la chaîne carbonée. Un acide gras insaturé possède au contraire au moins une double liaison.

23. Pourquoi l’acide oléique a-t-il une température de fusion plus basse que l’acide stéarique, alors qu’ils possèdent tous deux 18 carbones ?

Sa double liaison introduit un angle qui gêne l’empilement compact des chaînes
Son groupement carboxyle est absent, ce qui empêche toute interaction moléculaire
Il est totalement saturé, ce qui rend ses chaînes plus rigides et plus courtes
Il possède moins d’atomes de carbone et forme davantage de liaisons entre chaînes

Sa double liaison introduit un angle qui gêne l’empilement compact des chaînes

Erklärung

La double liaison de l’acide oléique crée un angle dans la chaîne, limite l’empilement des molécules et abaisse la température de fusion à environ 13 °C. L’acide stéarique, saturé, fond vers 70 °C.

24. Que désigne la fluidité membranaire ?

La capacité des protéines à traverser le noyau
La séparation permanente des deux feuillets lipidiques
La capacité des lipides à se déplacer dans la membrane
La proportion de glucides fixés à la surface cellulaire

La capacité des lipides à se déplacer dans la membrane

Erklärung

La fluidité membranaire correspond aux mouvements des lipides, notamment la flexion, la rotation et la diffusion latérale.

25. Quels facteurs influencent principalement la fluidité d’une membrane plasmique ?

La concentration en glucose, la pression et les protéines nucléaires
La quantité d’ADN, le pH et la présence de ribosomes
Sa composition lipidique, la température et le cholestérol
La taille de la cellule, la lumière et les acides nucléiques

Sa composition lipidique, la température et le cholestérol

Erklärung

La fluidité dépend de la composition lipidique, de la température et de la présence de cholestérol.

26. Quelle composition lipidique favorise l’état fluide d’une membrane ?

Des chaînes longues et insaturées uniquement
Des chaînes longues et saturées
Des chaînes courtes et saturées uniquement
Des chaînes courtes et insaturées

Des chaînes courtes et insaturées

Erklärung

Les chaînes courtes et insaturées favorisent la fluidité, tandis que les chaînes longues et saturées rendent la membrane plus visqueuse.

27. Dans une membrane initialement fluide et riche en acides gras insaturés, quel effet le cholestérol peut-il produire ?

Il supprime l’asymétrie membranaire
Il augmente la fluidité
Il diminue la fluidité
Il transforme les lipides en glucides

Il diminue la fluidité

Erklärung

Le cholestérol diminue la fluidité d’une membrane initialement fluide et riche en acides gras insaturés. Son effet est inverse dans une membrane très visqueuse et riche en acides gras saturés.

28. Quelle est la formule brute générale des glucides ?

CₙH₂ₙ₊₂
CₙHₙO₂ₙ₊₁
Cₙ(H₂O)ₙ
Cₙ(H₂O)₂ₙ

Cₙ(H₂O)ₙ

Erklärung

La formule brute générale des glucides est Cₙ(H₂O)ₙ.

29. Comment distingue-t-on un aldose d’un cétose ?

Un aldose contient plusieurs oses, tandis qu’un cétose n’en contient qu’un
Un aldose possède une fonction cétone, tandis qu’un cétose possède une fonction aldéhyde
Un aldose possède une fonction aldéhyde, tandis qu’un cétose possède une fonction cétone
Un aldose est toujours un pentose, tandis qu’un cétose est toujours un hexose

Un aldose possède une fonction aldéhyde, tandis qu’un cétose possède une fonction cétone

Erklärung

Un glucide est un polyalcool portant une fonction aldéhyde lorsqu’il s’agit d’un aldose, ou une fonction cétone lorsqu’il s’agit d’un cétose.

30. Quelle association entre glucide et fonction est correcte ?

Le glucose forme les réserves, tandis que l’amidon fournit exclusivement une énergie immédiate
Le glucose fournit une énergie immédiate, tandis que l’amidon et le glycogène servent de réserves
L’amidon participe uniquement à l’étiquetage des protéines
Le glycogène constitue la structure principale des acides nucléiques

Le glucose fournit une énergie immédiate, tandis que l’amidon et le glycogène servent de réserves

Erklärung

Le glucose est une source d’énergie immédiate, alors que l’amidon et le glycogène sont des formes de réserve. Les glucides ont aussi des rôles structuraux et participent à l’étiquetage des protéines.

31. Quelle affirmation caractérise correctement le glucose ?

C’est un hexose et un carburant essentiel pour l’organisme
C’est un polysaccharide servant principalement de réserve végétale
C’est un cétose qui s’associe directement à une base azotée
C’est un pentose principalement intégré aux acides nucléiques

C’est un hexose et un carburant essentiel pour l’organisme

Erklärung

Le glucose est l’hexose le plus important et constitue un carburant essentiel pour l’organisme. Le fructose, par comparaison, est un cétose.

32. Que se produit-il lorsqu’un ose se cyclise en solution ?

Le glucide devient automatiquement un polysaccharide
Un carbone anomérique apparaît et le groupe OH peut s’orienter vers le haut ou vers le bas
Une liaison peptidique se forme entre deux oses
Le nombre d’atomes de carbone diminue et toutes les fonctions OH disparaissent

Un carbone anomérique apparaît et le groupe OH peut s’orienter vers le haut ou vers le bas

Erklärung

La cyclisation crée un nouveau carbone asymétrique appelé carbone anomérique et permet deux orientations du groupe OH.

33. Quelle orientation du groupe OH au niveau du carbone anomérique correspond à l’anomérie bêta ?

Une orientation vers le bas
Une orientation vers le haut
Une orientation dans le plan de l’anneau uniquement
Une orientation vers le carbone le plus éloigné

Une orientation vers le haut

Erklärung

Pour le carbone anomérique, un groupe OH orienté vers le haut correspond à l’anomérie bêta, tandis qu’une orientation vers le bas correspond à l’anomérie alpha.

34. Comment se forme une liaison glycosidique ?

Par condensation entre le OH anomérique et un autre alcool, avec perte d’eau
Par liaison directe entre deux bases azotées sans perte de matière
Par hydrolyse d’un ose avec ajout d’une molécule d’eau
Par oxydation d’un acide gras sans modification des oses

Par condensation entre le OH anomérique et un autre alcool, avec perte d’eau

Erklärung

Une liaison glycosidique résulte d’une réaction de condensation entre le groupe OH du carbone anomérique et un autre alcool, avec élimination d’une molécule d’eau.

35. Quelle proposition décrit correctement le lactose et sa digestion ?

Il associe deux molécules de glucose et est hydrolysé par la pepsine
Il associe le glucose et le fructose et est hydrolysé par l’amylase
Il associe le galactose et le glucose et est hydrolysé par la lactase
Il associe le ribose et le glucose et est hydrolysé par une lipase

Il associe le galactose et le glucose et est hydrolysé par la lactase

Erklärung

Le lactose est formé de galactose et de glucose. Dans l’intestin, la lactase, aussi appelée bêta-galactosidase, les sépare pour permettre leur absorption.

36. Quelle définition décrit correctement un polysaccharide ?

Un polymère formé de plusieurs dizaines d’unités saccharidiques reliées par des liaisons glycosidiques
Un lipide composé de glycér ol et de plusieurs acides gras
Un disaccharide constitué de deux oses reliés par une liaison peptidique
Une protéine formée par l’enchaînement de plusieurs acides aminés

Un polymère formé de plusieurs dizaines d’unités saccharidiques reliées par des liaisons glycosidiques

Erklärung

Un polysaccharide est un polymère constitué de plusieurs dizaines d’unités saccharidiques reliées par des liaisons glycosidiques.

37. Quelle différence de liaison glycosidique distingue la cellulose de l’amidon et du glycogène ?

La cellulose et l’amidon possèdent des liaisons bêta 1-4, tandis que le glycogène possède des liaisons alpha 1-6
La cellulose possède des liaisons bêta 1-4, tandis que l’amidon et le glycogène possèdent des liaisons alpha 1-4
La cellulose possède des liaisons alpha 1-6, tandis que l’amidon et le glycogène possèdent des liaisons bêta 1-6
La cellulose possède des liaisons alpha 1-4, tandis que l’amidon et le glycogène possèdent des liaisons bêta 1-4

La cellulose possède des liaisons bêta 1-4, tandis que l’amidon et le glycogène possèdent des liaisons alpha 1-4

Erklärung

La cellulose est caractérisée par des liaisons bêta 1-4, alors que l’amidon et le glycogène présentent des liaisons alpha 1-4.

38. Quelle association entre polysaccharide et organisme est correcte ?

Le glycogène constitue une réserve énergétique végétale, tandis que l’amidon est une réserve animale
La cellulose constitue la principale réserve énergétique des animaux, tandis que l’amidon est celle des champignons
L’amidon constitue une réserve énergétique végétale, tandis que le glycogène est une réserve animale et fongique
L’amylose constitue la réserve animale principale, tandis que le glycogène est exclusivement végétal

L’amidon constitue une réserve énergétique végétale, tandis que le glycogène est une réserve animale et fongique

Erklärung

L’amidon est la réserve glucidique des végétaux, tandis que le glycogène est celle des animaux, notamment dans le foie et les muscles, ainsi que des champignons.

39. Quelle digestion enzymatique permet à l’être humain de dégrader l’amidon, contrairement à la cellulose ?

L’amylase salivaire hydrolyse les liaisons bêta 1-4 de la cellulose, tandis que l’amidon résiste à cette enzyme
Les cellulases humaines hydrolysent les liaisons alpha 1-4 de l’amidon dans l’intestin
L’amylase salivaire hydrolyse les liaisons alpha 1-4 de l’amidon, tandis que la cellulose n’est pas dégradée par cette enzyme
Les bactéries intestinales humaines produisent des cellulases qui digèrent directement tout l’amidon alimentaire

L’amylase salivaire hydrolyse les liaisons alpha 1-4 de l’amidon, tandis que la cellulose n’est pas dégradée par cette enzyme

Erklärung

L’amylase salivaire digère les liaisons alpha 1-4 de l’amidon. Les liaisons bêta 1-4 de la cellulose sont plutôt dégradées par les cellulases produites par les bactéries intestinales des herbivores.

40. Que sont les glycosaminoglycanes dans les matrices extracellulaires animales ?

Des protéines contractiles qui forment directement les fibres musculaires
Des lipides membranaires qui assurent principalement le stockage énergétique
Des polysaccharides de la substance fondamentale qui forment un gel de remplissage entre les cellules
Des acides nucléiques qui transmettent les signaux entre les cellules

Des polysaccharides de la substance fondamentale qui forment un gel de remplissage entre les cellules

Erklärung

Les glycosaminoglycanes sont des polysaccharides de la substance fondamentale des matrices extracellulaires animales et forment un gel entre les cellules.

41. De quels constituants est formé le motif disaccharidique répété de l’acide hyaluronique ?

D’acide aminé et d’acide gras
D’acide glucuronique et de N-acétylglucosamine
De glucose et de fructose
De galactose et de N-acétylgalactosamine

D’acide glucuronique et de N-acétylglucosamine

Erklärung

L’acide hyaluronique est formé par la répétition d’un motif disaccharidique composé d’acide glucuronique et de N-acétylglucosamine.

42. Quel rôle de l’acide hyaluronique explique son importance dans les articulations ?

Il augmente la viscosité du liquide synovial et contribue à l’élasticité du cartilage
Il transforme les glycosaminoglycanes en protéines contractiles
Il dégrade le collagène et diminue la résistance des tissus conjonctifs
Il remplace les fibres élastiques et empêche toute déformation du cartilage

Il augmente la viscosité du liquide synovial et contribue à l’élasticité du cartilage

Erklärung

L’acide hyaluronique augmente la viscosité du liquide synovial et l’élasticité du cartilage, tout en renforçant la résistance à la compression des tissus conjonctifs.

43. Quelle combinaison décrit le mieux la contribution des glycosaminoglycanes associés au collagène et à l’élastine ?

Ils participent à la résistance, à la souplesse, au remplissage et à la diffusion de l’eau, des ions, des nutriments et des signaux
Ils forment exclusivement des membranes qui séparent les cellules du milieu extracellulaire
Ils assurent principalement la contraction cellulaire et la production d’ATP
Ils remplacent le collagène et empêchent la diffusion des molécules dans la matrice

Ils participent à la résistance, à la souplesse, au remplissage et à la diffusion de l’eau, des ions, des nutriments et des signaux

Erklärung

Associés au collagène et à l’élastine, les glycosaminoglycanes contribuent aux propriétés mécaniques et au remplissage de la matrice, ainsi qu’à la diffusion de nombreuses substances.

44. Quelle définition correspond à un oligoside ?

Un lipide formé uniquement de longues chaînes d’acides gras
Un polymère constitué de plusieurs milliers d’unités de glucose
Une protéine membranaire composée de trois à dix acides aminés
Un glycane constitué de trois à dix unités osidiques, souvent impliqué dans la reconnaissance cellulaire

Un glycane constitué de trois à dix unités osidiques, souvent impliqué dans la reconnaissance cellulaire

Erklärung

Un oligoside est un glycane comportant de trois à dix unités osidiques et intervenant fréquemment dans la reconnaissance cellulaire.

45. Où se trouvent principalement les glucides membranaires et à quelles molécules sont-ils liés ?

Dans le noyau, liés à des lipides exclusivement sur la face interne de l’enveloppe
Dans le cytosol, liés à des protéines exclusivement par des liaisons peptidiques
Sur la face externe de la membrane, liés à des protéines dans les glycoprotéines ou à des lipides dans les glycolipides
Sur la face interne de la membrane, liés uniquement à des acides nucléiques

Sur la face externe de la membrane, liés à des protéines dans les glycoprotéines ou à des lipides dans les glycolipides

Erklärung

Les glucides membranaires sont exposés sur la face externe de la membrane plasmique et sont liés soit à des protéines, soit à des lipides.

46. Comment les associations de sucres des glycolipides et des glycoprotéines participent-elles à la communication intercellulaire ?

Elles produisent directement l’énergie nécessaire aux échanges membranaires
Elles hydrolysent les protéines présentes dans les cellules voisines
Elles empêchent toute interaction entre les cellules en masquant leurs membranes
Elles forment des étiquettes reconnues spécifiquement par les cellules

Elles forment des étiquettes reconnues spécifiquement par les cellules

Erklärung

Les associations de sucres constituent des étiquettes moléculaires reconnues spécifiquement par les cellules, ce qui permet notamment la communication intercellulaire.

47. Quelle modification distingue le groupe sanguin A du motif antigénique O ?

Le groupe A retire le fructose du motif O
Le groupe A remplace le glucose par une N-acétylglucosamine
Le groupe A ajoute un galactose au motif O
Le groupe A ajoute une N-acétylgalactosamine au motif O

Le groupe A ajoute une N-acétylgalactosamine au motif O

Erklärung

L’enzyme H forme d’abord le motif O, puis le groupe A ajoute une N-acétylgalactosamine. Le groupe B ajoute, quant à lui, un galactose.

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Quelles fonctions chimiques comporte un acide aminé ?

Une fonction amine, une fonction carboxyle et un radical variable.

Quelle différence existe entre acides aminés protéinogènes et non protéinogènes ?

Les protéinogènes s'incorporent dans les protéines lors de la traduction, les non protéinogènes non.

Combien d'acides aminés protéinogènes existent ?

Il existe 20 acides aminés protéinogènes.

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