Structure et Fonction des Protéines

1. 📌 L'essentiel

• La structure d’une protéine détermine sa fonction biologique.
• La liaison peptidique est polarisée, en configuration trans.
• Quatre niveaux structuraux : primaire secondaire, tertiaire, quaternaire.
• Structures secondaires principales : hélice α et feuillets β.
• La dénaturation détruit la structure et la fonction, souvent irréversiblement.
• Techniques clés : SDS-PAGE, spectrophotométrie, chromatographie.
• pKa : pH où la moitié des groupes ionisables sontés/déprotonés.
• Point isoélectrique (pHi) : pH où la charge nette d’un peptide est nulle.
• Résidus hydrophobes à l’intérieur, hydrophiles à l’extérieur.
• Agents de dénaturation : chaleur, SDS, urée.

2. 🧩 Structures & Composants clés

• Acides aminés — unités de base des protéines, possèdent un carbone α, une amine, un acide, une chaîne R.
• Liaison peptidique — liaison covalente entre acide aminé, formant la chaîne polypeptidique.
• Structures secondaires — hélice α (stabilisée par ponts H), feuillets β (parallèles ou antiparallèles).
• Structure tertiaire — repliement global de la chaîne, interactions hydrophobes, ponts disulfures, liaisons ioniques.
• Structure quaternaire — association de plusieurs chaînes polypeptidiques (ex : hémoglobine).
• Groupements fonctionnels — amines, acides carboxyliques, thiols, hydroxyles, amides.
• Agents de dénaturation — chaleur, agents chimiques (SDS, urée).