Alphabet protéique — définition ?
Les acides aminés qui composent les protéines.
Zwitterion — état ?
Acide aminé porteur simultanément charge positive et negative.
Chiralité des acides aminés — origine ?
Carbone asymétrique Cα, sauf glycine.
Forme L — importance ?
Majoritaire dans les protéines.
Chaîne latérale R — rôle ?
Détermine propriétés physicochimiques.
pKa — définition ?
pH d’équilibre entre formes protonée et déprotonée.
Résidus basiques — exemple ?
Lysine, Arginine, Histidine.
Résidus acides — exemple ?
Acide aspartique, glutamique.
Liaison peptidique — caractéristique ?
Partiellement double, planéité, rigidité.
Angles dièdres — noms ?
φ (phi), ψ (psi), ω (omega).
ω — valeur favorisée ?
180° (trans), 0° (cis) en moindre proportion.
Angles chi — rôle ?
Orientation des chaînes latérales.
Hélice alpha droite — φ, ψ ?
Environ −60°, −60°.
Répétition hélice α — résidus/tour ?
Environ 3,6 résidus.
Feuillet bêta — stabilisation ?
Liaisons hydrogène entre brins.
Feuillet antiparallèle — φ, ψ ?
−150°, 135°.
Diagramme de Ramachandran — but ?
Cartographier conformations stériquement possibles.
Repliement — principe ?
Minimisation de ΔG, paysage énergétique.
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1. Quelle caractéristique distingue le plus les acides aminés entre eux dans une protéine ?
2. À pH physiologique, sous quelle forme un acide aminé libre se trouve-t-il le plus souvent ?
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