Qu'est-ce que le métabolisme ?
L'ensemble des réactions d'échanges d'énergie entre l'organisme et son milieu.
Que font les organismes vivants avec l'énergie de la matière environnante ?
Ils l'extraient et la convertissent en formes utilisables.
Que libère l'oxydation des sucres ?
De l'énergie chimique utilisée pour fabriquer l'ATP.
Pour quelles fonctions l'ATP fournit-elle de l'énergie ?
Pour la contraction musculaire, déplacements cellulaires, synthèse macromolécules et potentiel neuronal.
Qu'échange un système ouvert avec son environnement ?
Il échange de la matière et de l’énergie.
Qu'échange un système fermé avec son environnement ?
Il échange seulement de l’énergie.
Qu'échange un système isolé avec son environnement ?
Il n’échange ni matière ni énergie.
Pourquoi les cellules sont-elles des systèmes ouverts ?
Parce qu’elles échangent avec leur environnement.
Que stipule le premier principe de la thermodynamique ?
L’énergie totale de l’univers reste constante.
Que mesure l’entropie dans un système ?
Le désordre du système.
Quand l’entropie d’un système augmente-t-elle ?
Quand le désordre du système augmente.
Quelle condition rend un processus spontané selon le deuxième principe ?
L’augmentation de l’entropie du système et de son environnement.
Quelle est la formule de l’enthalpie libre de Gibbs ?
G = H - TS.
Que représentent H, T et S dans G = H - TS ?
H est l’enthalpie, T la température, S l’entropie.
Que mesure la variation d’enthalpie libre d’un système ?
La partie utile de la variation d’énergie lors d’une transformation.
Quelle est la variation d'enthalpie libre d'une réaction exergonique ?
Elle est négative.
Une réaction endergonique peut-elle évoluer spontanément dans le sens considéré ?
Non, elle ne peut pas évoluer spontanément dans ce sens.
Que se passe-t-il pour un système à l'équilibre macroscopique ?
Il n'évolue plus macroscopiquement.
Quelle est la variation d'enthalpie libre à l'équilibre ?
Elle est nulle.
De quoi dépend la variation d'enthalpie libre ?
Elle dépend de la composante enthalpique et de la composante entropique.
La variation d'enthalpie libre dépend-elle uniquement de la variation d'enthalpie ?
Non, elle ne dépend pas seulement de la variation d'enthalpie.
Quelles sont les conditions standard des chimistes en pression et température ?
Une pression d'une atmosphère et une température de 25 °C ou 298 K.
Quelle concentration des solutés correspond aux conditions standard des chimistes ?
Une concentration de 1 M.
Quel pH correspond aux conditions standard des chimistes ?
Un pH égal à 0.
Quel pH est utilisé dans les conditions standard en biochimie ?
Un pH de 7.
Quelle est la concentration en protons dans les conditions standard biochimiques ?
10^-7 M.
Quelle est la variation d’enthalpie libre standard de la combustion complète du glucose ?
Environ -2885 × 10^3 J·mol⁻¹.
Quelle part de l’énergie de la combustion complète du glucose vient de la contribution enthalpique ?
Environ 97,5 %.
Quelle part de l’énergie de la combustion complète du glucose vient de la contribution entropique ?
Environ 2,5 %.
Qu'est-ce qu'un état stationnaire en thermodynamique du vivant ?
Un état avec conditions et concentrations stables malgré réactions et échanges.
Comment le vivant maintient-il son ordre interne ?
En récupérant de l’énergie et en créant du désordre dans l’environnement.
Que se passe-t-il lorsque la respiration cesse dans un organisme ?
Les réactions énergétiques s’arrêtent et le système revient à l’équilibre.
À quoi correspond le retour à l’équilibre après arrêt de la respiration ?
À la mort biochimique.
Qu'est-ce que le couplage énergétique ?
L'association d'une réaction endergonique à une réaction exergonique avec ΔG totale négative.
Quelle condition permet à une réaction endergonique de se produire par couplage ?
La somme des ΔG des réactions couplées doit être négative.
Quelle condition chimique doit exister entre deux réactions couplées ?
Elles doivent partager un intermédiaire chimique commun.
Que devient l'ATP lors de son hydrolyse ?
Il perd un groupement phosphate pour former de l'ADP et du phosphate libre.
Quelle différence principale existe entre catabolisme et anabolisme ?
Le catabolisme dégrade les nutriments, l'anabolisme utilise l'énergie pour synthèses.
Qu'est-ce que l'énergie libre d'activation ?
C'est l'énergie que les substrats doivent absorber pour atteindre l'état de transition.
Comment une enzyme accélère-t-elle une réaction ?
Elle abaisse l'énergie d'activation de la réaction.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
C'est la zone où le substrat se fixe et où se déroule la catalyse.
De quoi dépend la spécificité enzymatique ?
De la forme tridimensionnelle de l'enzyme et de la complémentarité avec le substrat.
Quelles sont les étapes du cycle catalytique ?
Fixation du substrat, transformation en produit, libération du produit.
Quel est le pH optimal de la pepsine ?
Le pH optimal de la pepsine est 2.
Quel est le pH optimal de la trypsine ?
Le pH optimal de la trypsine est 6.
Quel est le pH optimal du lysozyme ?
Le pH optimal du lysozyme est 5.
Qu'est-ce que la vitesse de réaction en cinétique enzymatique ?
La dérivée de la concentration en produit par rapport au temps.
Comment mesure-t-on la vitesse initiale d'une réaction enzymatique ?
En traçant la tangente à l’origine de la courbe concentration en produit-temps.
Quelle est la formule de la vitesse initiale pour une réaction d’ordre 0 ?
v₀ = k.
Quelle est la formule de la vitesse initiale pour une réaction d’ordre 1 ?
v₀ = k[S₀].
Comment évolue la vitesse en fonction de la concentration en substrat en cinétique enzymatique ?
Elle augmente presque linéairement puis atteint une asymptote aux fortes concentrations.
Que représente la constante de Michaelis KM ?
Une concentration caractéristique liée à l’affinité enzyme-substrat.
Que signifie une concentration en substrat égale à KM ?
L’enzyme est saturée à 50 %.
Quelle relation lie la vitesse maximale Vmax au kcat et à la concentration enzymatique totale ?
Vmax = kcat × [E_T].
Quel contrôle enzymatique peut suffire à réguler une voie métabolique entière ?
Le contrôle de l’enzyme catalysant la première étape irréversible.
Quelle différence principale existe entre isoenzymes et isoformes ?
Les isoenzymes proviennent de gènes différents, les isoformes de modifications post-traductionnelles du même gène.
Sur quels mécanismes la régulation enzymatique peut-elle agir ?
Sur l’expression génique, la fixation d’une protéine régulatrice, une protéolyse limitée, une modification covalente ou une inhibition par petite molécule.
Comment l’inhibition compétitive modifie-t-elle KM et Vmax ?
Elle augmente KM sans modifier Vmax.
Comment l’inhibition non compétitive modifie-t-elle KM et Vmax ?
Elle diminue Vmax sans modifier KM.
Pourquoi l’inhibiteur compétitif diminue-t-il la formation du complexe enzyme-substrat ?
Parce qu’il ressemble au substrat et se fixe au site actif.
Comment agit l’inhibiteur en inhibition non compétitive ?
Il se fixe sur un site différent du site actif et diminue le turn-over enzymatique.
Qu’est-ce que la régulation allostérique ?
La fixation d’un ligand sur un site différent du site actif modifiant la conformation et l’activité de l’enzyme.
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1. Que désigne le métabolisme chez un organisme vivant ?
2. Quelle transformation énergétique caractérise l’oxydation des sucres dans les cellules ?
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