Enzyme — définition ?
Protéine catalysant une réaction spécifique.
Spécificité enzymatique — rôle ?
Reconnaissance et catalyse ciblée d’un substrat.
Classification EC — système ?
Classement selon type de réaction catalysée.
Nomenclature systématique — but ?
Nom et code pour identifier chaque enzyme.
Six classes principales — exemples ?
Oxydoréductases, transferases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases.
Substrat — définition ?
Molécule transformée par l’enzyme.
Produit — définition ?
Molécule résultant de la réaction enzymatique.
Ligand — rôle ?
Molécule se liant spécifiquement à une protéine.
Site actif — localisation ?
Région où le substrat se lie et est transformé.
Cofacteur — définition ?
Molécule indispensable à l’activité enzymatique.
Coenzyme libre — exemple ?
NAD+ (transfert d’électrons).
Coenzyme lié — exemple ?
FAD, attaché covalemment à l’enzyme.
Site actif — fonction ?
Reconnaissance et catalyse du substrat.
Vitesse initiale — mesure ?
Rapidité de réaction au début, sans modification du substrat.
Modèle Michaelis-Menten — relation ?
Vitesse en fonction de la concentration en substrat.
Constante Km — indique ?
Affinité enzyme-substrat, faible Km = forte affinité.
Vmax — correspond à ?
Vitesse maximale à saturation en substrat.
Effet température — sur enzyme ?
Augmente la vitesse jusqu’à dénaturation à haute T.
Effet pH — sur enzyme ?
Modifie ionisation, activité optimale en pH spécifique.
Inhibition réversible — caractéristique ?
Liaison non covalente, dissociable facilement.
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1. Comment la classification EC est-elle utilisée en pratique pour regrouper les enzymes ?
2. Quelle est la fonction principale du substrat, du produit et du ligand dans la réaction enzymatique ?
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