Flashcards: Introduction à la Biochimie Enzymatique — 20 cards

Enzyme — définition ?

Protéine catalysant une réaction spécifique.

Spécificité enzymatique — rôle ?

Reconnaissance et catalyse ciblée d’un substrat.

Classification EC — système ?

Classement selon type de réaction catalysée.

Nomenclature systématique — but ?

Nom et code pour identifier chaque enzyme.

Six classes principales — exemples ?

Oxydoréductases, transferases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases.

Substrat — définition ?

Molécule transformée par l’enzyme.

Produit — définition ?

Molécule résultant de la réaction enzymatique.

Ligand — rôle ?

Molécule se liant spécifiquement à une protéine.

Site actif — localisation ?

Région où le substrat se lie et est transformé.

Cofacteur — définition ?

Molécule indispensable à l’activité enzymatique.

Coenzyme libre — exemple ?

NAD+ (transfert d’électrons).

Coenzyme lié — exemple ?

FAD, attaché covalemment à l’enzyme.

Site actif — fonction ?

Reconnaissance et catalyse du substrat.

Vitesse initiale — mesure ?

Rapidité de réaction au début, sans modification du substrat.

Modèle Michaelis-Menten — relation ?

Vitesse en fonction de la concentration en substrat.

Constante Km — indique ?

Affinité enzyme-substrat, faible Km = forte affinité.

Vmax — correspond à ?

Vitesse maximale à saturation en substrat.

Effet température — sur enzyme ?

Augmente la vitesse jusqu’à dénaturation à haute T.

Effet pH — sur enzyme ?

Modifie ionisation, activité optimale en pH spécifique.

Inhibition réversible — caractéristique ?

Liaison non covalente, dissociable facilement.