Flashcard: Introduction à la cinétique enzymatique — 24 carte

Enzyme — définition ?

Protéine catalysant une réaction spécifique.

Spécificité enzymatique — rôle ?

Reconnaissance précise du substrat par le site actif.

Structure des enzymes — composantes ?

Primaires, secondaires, tertiaires, quaternaires.

Substrats — rôle ?

Molécule transformée lors de la réaction enzymatique.

Ligands — définition ?

Molécules se liant spécifiquement aux protéines.

Cofacteurs — rôle ?

Indispensables à l’activité enzymatique.

Coenzymes — type ?

Cofacteurs organiques, souvent dérivés de vitamines.

Classification EC — principe ?

Système à 4 chiffres pour classer les enzymes.

Isoenzymes — utilité ?

Marqueurs pour diagnostiquer des localisations tissulaires.

Phases de la cinétique — noms ?

Pré-stationnaire, stationnaire, post-stationnaire.

Michaelis-Menten — formule ?

v0 = Vmax*[S]/(Km + [S]).

Lineweaver-Burk — représentation ?

Inverse de v0 en fonction de l’inverse de [S].

Eadie-Hofstee — avantage ?

Moins sensible aux erreurs expérimentales.

Kinetique allostérique — caractéristique ?

Courbe sigmoïde, coopération entre sous-unités.

Température — effet ?

Augmente jusqu’à un maximum, puis dénature l’enzyme.

pH optimal — importance ?

Conformation favorable du site actif.

Activateurs — rôle ?

Augmentent l’activité enzymatique.

Inhibiteurs compétitifs — effet ?

Augmentent Km, Vmax inchangé.

Inhibiteurs incompétitifs — effet ?

Diminution Km et Vmax.

Activité enzymatique — unité ?

UI : 1 μmol de substrat transformé par minute.

Dosage enzymatique — méthode ?

Point final ou cinétique, selon le contexte.

Pyruvate — transformation ?

Vers acétyl-CoA ou lactate selon l’oxygène.

LDH — rôle ?

Convertit pyruvate en lactate, régénère NAD+.

NAD — importance ?

Transporteur d’électrons dans le métabolisme.