Flashcard: Les blocs de construction des protéines — 22 carte

Acide aminé — définition ?

Molécule organique avec groupe amino et carboxyle.

Chiralité — rôle ?

Influence la reconnaissance enzymatique.

Zwitterion — forme à pH physiologique ?

Charge nette nulle, forme amphotère.

Liaison peptidique — formation ?

Condensation entre groupe carboxyle et amine.

Structure primaire — description ?

Séquence linéaire d’acides aminés.

Structure secondaire — éléments ?

Hélice α et feuillet β stabilisés par liaisons hydrogène.

Structure tertiaire — stabilisation ?

Interactions faibles, ponts disulfure, hydrogène.

Structure quaternaire — composition ?

Assemblage de plusieurs sous-unités.

Modifications post-traductionnelles — exemple ?

Phosphorylation, glycosylation, methylation.

Fonction des protéines — rôle ?

Structurale, enzymatique, transport, défense.

Glycine — particularité ?

Achirale, seule sans chiralité.

L vs D — différence ?

Images miroir, L prédominant dans protéines.

Acides aminés essentiels — définition ?

Non synthétisés par l’organisme, à apporter par alimentation.

Liaison peptidique — type de liaison ?

Covalente, amide.

Polymérisation AA — processus ?

Formation de peptides par liaison peptidique.

Structure primaire — niveau ?

Niveau 1, séquence linéaire.

Structure secondaire — stabilisation ?

Par liaisons hydrogène locale.

Structure tertiaire — organisation ?

Repliement en 3D stabilisé par interactions faibles.

Structure quaternaire — exemple ?

Hémoglobine, assemblage de sous-unités.

Modifications post-traductionnelles — but ?

Régulation, localisation, activité.

Protéines — fonctions principales ?

Catalyse, structure, transport, signalisation.

Acide aminé — forme ionique à pH neutre ?

Zwitterion, charge globale nulle.