Flashcard: Les enzymes : mécanismes et propriétés — 20 carte

Rôle des enzymes — définition ?

Catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions.

Spécificité enzymatique — principe ?

Reconnaissance précise du substrat par complémentarité de forme.

Mécanisme catalytique — étape clé ?

Formation du complexe E-S puis transformation du substrat.

Propriétés des enzymes — caractéristique ?

Vitesse élevée, régénération, structure tridimensionnelle spécifique.

Influence environnementale — facteur principal ?

Température et pH optimaux pour l’activité.

Site actif — localisation ?

Zone spécifique de l’enzyme où se fixe le substrat.

Complexe E-S — formation ?

Interaction non covalente entre enzyme et substrat.

Conditions d’activité — paramètres ?

Température, pH, concentration en substrat.

Structure des enzymes — type ?

Globulaire, repliée, formant le site actif.

Impact mutations — effet ?

Altération de la structure, perte ou modification de l’activité.

Enzymes régénérées — après réaction ?

Oui, elles retrouvent leur forme initiale.

Spécificité pour un substrat — pourquoi ?

Complémentarité de forme entre site actif et substrat.

Vitesse maximale (Vmax) — signification ?

Vitesse quand toutes les enzymes sont saturées.

Effet température — optimum ?

Environ 37-40°C pour beaucoup d’enzymes.

Dénaturation — cause ?

Chaleur excessive ou pH extrême.

Site actif — composantes ?

Zone de fixation et zone catalytique.

Formation du complexe — dépendance ?

De la complémentarité structurale et concentration.

Inactivation enzymatique — par quoi ?

Chaleur, pH extrême, mutations.

Structure 3D — importance ?

Détermine la spécificité et l’efficacité.

Mutation du site — conséquence ?

Perte ou modification de l’activité enzymatique.