Flashcard: Structure et Fonction des Protéines — 24 carte

Protéines — rôle principal ?

Fonctions structurales, catalytiques, de reconnaissance, transport, signalisation, mouvement.

Liaison peptidique — configuration ?

Plan, rigide, majoritairement trans.

Liaison isopeptidique — exemple ?

Gly–Lys, entre chaînes latérales.

Hydrolyse acide — conditions ?

HCl 6 M, 100–120°C, 24 h.

Hydrolyse basique — conditions ?

NaOH 6 M, 100°C, 4–8 h.

Hélice alpha — polarité ?

Polaires à l’extérieur, résidus hydrophobes à l’intérieur.

Feuillet beta — types ?

Parallèle et antiparallèle, stabilisés par liaisons H.

Boucles — rôle ?

Relient éléments de structure secondaire, souvent en surface.

Liaisons ioniques — rôle en tertiaire ?

Stabilisent la structure par interactions électrostatiques.

Ponts disulfures — localisation ?

Entre cystéines, stabilisent la structure tertiaire.

Effet hydrophobe — principe ?

Réduction du contact des régions non polaires avec l’eau.

Absorbance — loi ?

A = ε·l·C, relation de Beer-Lambert.

Étalonnage BSA — objectif ?

Convertir signal en concentration protéique.

Liaison cis vs trans — différence ?

Cis encombrée, trans plus stable, majorité trans.

Hydrolyse acide — AA dégradés ?

Gln→Glu, Asn→Asp, dégrade Trp.

Carboxypeptidase A — coupe ?

C-terminal sauf Pro, Arg, Lys (Pron, Argn, Lysn).

Carboxypeptidase B — coupe ?

C-terminal si dernier AA Arg ou Lys.

Structure secondaire — stabilisation ?

Liaisons hydrogène entre NH et CO.

Feuillet β — orientation ?

Parallèle ou antiparallèle, stabilisation par liaisons H.

Solvatation — phénomène ?

Interactions eau–résidus polaires et chargés.

Effet hydrophobe — conséquence ?

Minimiser contact avec l’eau, stabiliser le repliement.

Dénaturation — cause ?

Désorganisation par urée, SDS, chaleur, sans rupture peptidique.

SDS-PAGE — principe ?

Séparation selon log(MM), dénaturation, charge négative.

Relation log(MM) — dans SDS-PAGE ?

Proportionnelle à la distance de migration.