En quelle année V. Henri a-t-il modélisé l’action enzymatique ?
En 1902.
Qui a modélisé l’action enzymatique en 1913 ?
Michaelis et Menten.
Que décrit l’enzymologie clinique ?
Les enzymes libérées lors de lésions tissulaires, déficits enzymatiques, métabolisme et interactions médicamenteuses.
Quels enzymes sont impliqués dans l’élimination de la cyclosporine et du midazolam ?
La CYP3A4.
Quel risque médical existe lors de la coadministration de cyclosporine et midazolam ?
Une accumulation toxique due à leur élimination commune par la CYP3A4.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Un catalyseur principalement protéique qui accélère une réaction sans être consommé.
Qu'est-ce qu'un catalyseur ?
Une substance qui augmente la vitesse d'une réaction sans être consommée.
Que diminue une enzyme pour accélérer une réaction ?
L'énergie d'activation de la réaction.
Jusqu'à combien peut augmenter la vitesse d'une réaction grâce aux enzymes ?
Jusqu'à 10¹⁴ fois.
Comment une enzyme affecte-t-elle le sens spontané d'une réaction ?
Elle ne modifie pas le sens spontané de la réaction.
Une enzyme modifie-t-elle l'équilibre final d'une réaction ?
Non, elle ne modifie pas l'équilibre final.
Une enzyme catalyse-t-elle la réaction dans un seul sens ?
Non, elle catalyse généralement la réaction dans les deux sens.
Qu'est-ce que la spécificité de substrat d'une enzyme ?
La reconnaissance de la nature du substrat.
Qu'est-ce que la spécificité d’action d'une enzyme ?
La sélection de la réaction catalysée.
Quelle spécificité ont les hexokinases ?
Une spécificité de groupe.
Que fait la fumarate hydratase de manière stéréospécifique ?
Elle hydrate l’acide fumarique pour former du L-malate.
Qu'est-ce qu'une enzyme ubiquiste ?
Une enzyme présente dans de nombreux tissus ou dans tout l’organisme.
Comment la localisation subcellulaire influence-t-elle les réactions enzymatiques ?
Elle canalise les réactions enzymatiques.
Où trouve-t-on des enzymes dans la cellule ?
Dans le noyau, les mitochondries, le réticulum endoplasmique, les ribosomes, les lysosomes et le cytoplasme.
Qu'est-ce qu'une isoenzyme ?
Une forme différente d'une même enzyme agissant sur le même substrat.
Qu'est-ce qu'une proenzyme ou zymogène ?
Un précurseur enzymatique inactif activé par coupure d'un peptide.
Qu'est-ce qu'un cofacteur enzymatique ?
Un composant non protéique nécessaire à l'activité de certaines enzymes.
Quels types de molécules peuvent être des cofacteurs ?
Un ion métallique ou une molécule organique comme une vitamine.
Quelle est la différence entre apoenzyme et holoenzyme ?
L'apoenzyme est la protéine seule, l'holoenzyme est l'ensemble actif avec cofacteur.
Que désigne une unité internationale d'enzyme ?
La quantité d'enzyme transformant 1 μmol de substrat par minute à 30 °C.
Quelle est la formule de la vitesse d'une réaction en fonction de l'avancement x ?
V = k × (S − x)
Qu'impose l'ordre zéro sur la vitesse de réaction par rapport au substrat ?
La vitesse est indépendante de la quantité de substrat.
Quand une réaction est-elle dite d'ordre un ?
Quand la vitesse dépend de la quantité de substrat restante S − x.
Que signifie le premier nombre dans la classification EC ?
Il indique le type de réaction.
Que signifie le deuxième nombre dans la classification EC ?
Il indique le type de liaison.
Que signifie le troisième nombre dans la classification EC ?
Il indique une sous-classification.
Que signifie le quatrième nombre dans la classification EC ?
Il indique le numéro d’ordre.
Quelles étapes comprend une réaction enzymatique ?
Reconnaissance du substrat, formation du complexe, transformation, libération.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
La région où le substrat est reconnu et transformé.
Quelle fonction a le site de liaison dans une enzyme ?
Assurer la reconnaissance du substrat.
Quelle fonction a le site catalytique dans une enzyme ?
Réaliser la réaction chimique.
Qu'est-ce que l'activité enzymatique ?
La vitesse d'une réaction enzymatique mesurée par substrat transformé ou produit formé par unité de temps.
Comment mesure-t-on l'activité enzymatique par aliquotes ?
En prélevant des aliquotes à différents temps, arrêtant la réaction, puis dosant substrat disparu ou produit formé.
Qu'est-ce qu'une mesure continue de l'activité enzymatique ?
Suivre directement une modification du milieu réactionnel, souvent via une réaction couplée non limitante.
Quelle condition est nécessaire pour une mesure valable d'activité enzymatique ?
L'activité doit être proportionnelle à la quantité d'enzyme et à la durée de la réaction.
Quels critères doit remplir le substrat choisi pour un dosage enzymatique ?
Produire un composé dosable, permettre une réaction rapide, être stable et abordable.
À quel pH réalise-t-on généralement le dosage enzymatique ?
Au pH optimal dans un milieu tamponné.
À quelle température réalise-t-on généralement le dosage enzymatique et pourquoi ?
À 30 °C pour limiter la dénaturation enzymatique.
Quel est le pH optimal de la plupart des enzymes ?
Entre 5,5 et 8.
Quel est le pH optimal de la pepsine ?
1,8.
Quel est le pH optimal de l’arginase ?
9,5.
Quel effet a l’augmentation de température sur les collisions moléculaires ?
Elle les accélère.
Que provoque une température trop élevée sur une enzyme ?
Elle inactive l’enzyme par dénaturation.
Quand la vitesse initiale est-elle proportionnelle à la concentration en enzyme ?
Quand la concentration en substrat est très supérieure à celle de l’enzyme.
Quelle est l’équation de Michaelis-Menten ?
V = Vmax × [S] / (Km + [S]).
Que représente Km dans le modèle de Michaelis-Menten ?
La concentration en substrat pour laquelle la vitesse vaut la moitié de Vmax.
Qu'est-ce qu'un mécanisme Bi-Bi en enzymologie ?
Une réaction enzymatique avec deux substrats et deux produits fixés à des moments différents.
Quelle contrainte caractérise un mécanisme Bi-Bi séquentiel ?
Les deux substrats se fixent dans un ordre obligatoire.
Comment se fixent les substrats dans un mécanisme Bi-Bi aléatoire ?
Chacun des deux substrats peut se fixer en premier avant la catalyse.
Que se passe-t-il dans un mécanisme Bi-Bi ping-pong après la fixation du premier substrat ?
Le premier substrat est transformé et libéré comme premier produit avant le second substrat.
Qu'est-ce qu'une inhibition irréversible enzymatique ?
C'est une inactivation par liaison covalente de l'inhibiteur au site actif.
Comment agit une inhibition compétitive sur Km et Vmax ?
Elle augmente Km sans modifier Vmax.
Où se fixe l'inhibiteur en inhibition non compétitive ?
Sur un site différent du site actif.
Quel effet l'inhibition non compétitive a-t-elle sur Vmax et Km ?
Elle diminue Vmax sans modifier Km.
Quand survient une inhibition incompétitive ?
Lorsque l'inhibiteur se fixe uniquement au complexe ES.
Quels sont les effets de l'inhibition incompétitive sur Km et Vmax ?
Elle diminue à la fois Km et Vmax.
Que forme l'inhibiteur en inhibition incompétitive ?
Un complexe ESI inactif.
Que se passe-t-il lorsque le substrat est en large excès ?
De nombreuses enzymes sont inhibées.
Comment la compartimentation intracellulaire régule-t-elle une réaction enzymatique ?
En séparant temporairement l’enzyme et le substrat dans des compartiments différents.
Quelles modifications post-traductionnelles peuvent changer l’activité enzymatique ?
La protéolyse, la phosphorylation et l’acétylation.
Qu’est-ce qui caractérise une enzyme allostérique ?
Elle est constituée de plusieurs sous-unités avec interactions coopératives produisant une courbe sigmoïde.
Quelle conformation d’une enzyme allostérique a une forte affinité pour le substrat ?
La conformation R.
Quelle conformation d’une enzyme allostérique a une faible affinité pour le substrat ?
La conformation T.
Comment un substrat agit-il comme activateur allostérique ?
En décalant la courbe sigmoïde vers la gauche.
Quel effet a le produit final sur la courbe sigmoïde en rétro-inhibition ?
Il la décale vers la droite.
Qu’est-ce qu’une réaction limitante dans une voie métabolique ?
Une étape beaucoup plus lente que les autres pouvant causer des pathologies.
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1. En pratique clinique, que permet d’étudier l’enzymologie clinique lors de lésions tissulaires ?
2. En quelle année V. Henri a-t-il modélisé l’action enzymatique ?
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