Qu'est-ce que la biochimie étudie?
Les molécules et réactions des organismes vivants.
Quels éléments composent principalement les molécules organiques?
Le carbone, l’hydrogène et l’oxygène.
Quel pourcentage du poids humain les molécules organiques représentent-elles avec l'eau?
96 % du poids du corps humain.
Que fait l'anabolisme dans le métabolisme?
Il synthétise des macromolécules à partir de molécules simples en consommant de l’énergie.
Quelle est la fonction du catabolisme?
Il dégrade les macromolécules et produit de l’énergie.
Quels composants forment un nucléotide?
Un phosphate, un sucre et une base azotée.
Quel sucre contient l'ARN dans ses nucléotides?
Le ribose.
Quel sucre contient l'ADN dans ses nucléotides?
Le désoxyribose.
Quelles fonctions chimiques possède un acide aminé ?
Une fonction amine NH2, une fonction acide carboxylique COOH et une chaîne latérale R.
Combien d'acides aminés naturels protéogènes composent les protéines ?
Vingt acides aminés naturels protéogènes.
Quels sont les acides aminés strictement essentiels chez l'être humain ?
La valine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, la thréonine, la lysine et la méthionine.
Que signifie la mutation ΔF508 dans le gène CFTR ?
La délétion d’une phénylalanine en position 508.
Quelle substitution d'acide aminé caractérise la mutation BRAF V600E ?
La substitution d’une valine par un glutamate en position 600.
Quelle chaîne carbonée caractérise les acides aminés aliphatiques ?
Une chaîne carbonée ouverte.
Quelle forme de chaîne possèdent les acides aminés aromatiques ?
Une chaîne cyclique.
Quels acides aminés sont dicarboxyliques et chargés négativement ?
Le glutamate et l’aspartate.
Quels acides aminés sont dibasiques et chargés positivement ?
La lysine, l’arginine et l’histidine.
Quelle fonction chimique possède la cystéine ?
Une fonction thiol SH.
Quel rôle joue la fonction thiol de la cystéine dans les protéines ?
Elle forme un pont disulfure avec une autre cystéine.
Quelle propriété caractérise les acides aminés polaires ?
Ils sont hydrophiles.
Quelle propriété caractérise les acides aminés apolaires ?
Ils sont hydrophobes.
Quels acides aminés sont stéréoisomères ?
Tous sauf la glycine.
Quelle conformation ont majoritairement les acides aminés naturels des eucaryotes ?
La conformation L.
Quels acides aminés absorbent les UV à 280 nm ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
À quoi sert l'absorption des acides aminés aromatiques à 280 nm ?
À doser les protéines.
Comment calcule-t-on le point isoélectrique d’un acide aminé ?
Par pI = (pK₁ + pK₂) / 2 avec les pK entourant le zwitterion.
Vers quelle électrode migre un acide aminé si pH > pI ?
Vers l’anode.
Que se passe-t-il en électrophorèse si pH = pI pour un acide aminé ?
Il ne migre pas.
Quel est le premier produit de l'hydroxylation de la tyrosine ?
La L-DOPA.
Quelle enzyme décarboxyle la L-DOPA en dopamine ?
La DOPA-décarboxylase.
Quelle transformation subit la dopamine pour devenir noradrénaline ?
Elle est hydroxylée.
Quelle modification chimique convertit la noradrénaline en adrénaline ?
Elle est méthylée.
Quels sont les produits initiaux de l'iodation de la tyrosine par la thyroperoxydase ?
La MIT et la DIT.
Quels hormones se forment par condensation de la MIT et de la DIT ?
La T3 et la T4.
Quel neurotransmetteur inhibiteur est produit par décarboxylation du glutamate ?
Le GABA.
Quelle molécule est produite par décarboxylation de l'histidine ?
L'histamine.
Quelle différence principale existe entre transamination et désamination ?
La transamination transfère NH2, la désamination libère de l’ammoniac.
Quel acide aminé est désaminé par la glutamate déshydrogénase mitochondriale ?
Le glutamate est désaminé par cette enzyme.
Quels sont les produits de la désamination du glutamate par la glutamate déshydrogénase ?
Ammoniac et alpha-cétoglutarate sont produits.
Quelle enzyme est déficiente dans la phénylcétonurie ?
La phénylalanine-hydroxylase est déficiente.
Quelle molécule neurotoxique s’accumule dans la phénylcétonurie ?
Le phénylpyruvate est neurotoxique et s’accumule.
Quel processus hépatique transforme l’ammoniac en urée ?
L’uréogenèse hépatique transforme l’ammoniac en urée.
Quel cycle est impliqué dans la transformation de l’ammoniac en urée ?
Le cycle de l’urée est impliqué.
Quelle enzyme clive l’arginine en ornithine et urée dans le foie ?
L’arginase clive l’arginine en ornithine et urée.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente entre le carboxyle d'un acide aminé et l'amine d'un autre.
Quel est le caractère de la liaison peptidique ?
Elle possède un caractère partiellement double.
Comment se lit une séquence protéique par convention ?
De l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.
Combien d'acides aminés contient un oligopeptide ?
Entre 4 et 10 acides aminés.
Quelle taille a un polypeptide en nombre d'acides aminés ?
Moins de 100 acides aminés.
Combien d'acides aminés contient une protéine ?
Plus de 100 acides aminés.
Combien de résidus par tour compte une hélice α ?
Elle compte 3,6 résidus par tour.
Quelles liaisons stabilisent l’hélice α ?
Des liaisons hydrogène entre le carbonyle et l’amide quatre résidus plus loin.
Quel effet a la proline sur les hélices α ?
Elle casse les hélices α en formant un coude.
Quels acides aminés favorisent les hélices α ?
La méthionine, l’alanine et la leucine favorisent les hélices α.
Qu’est-ce qu’un feuillet β ?
Un assemblage de brins β stabilisé par des liaisons hydrogène.
Quelles sont les orientations possibles des feuillets β ?
Ils peuvent être parallèles, antiparallèles ou mixtes.
Quels acides aminés favorisent les feuillets β ?
De petits acides aminés hydrophobes favorisent les feuillets β.
Quelle structure peuvent former les feuillets β dans les membranes ?
Ils peuvent former des tonneaux β constituant des pores membranaires.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
L'organisation tridimensionnelle globale d'une protéine.
Quelles interactions stabilisent la structure tertiaire ?
Des interactions covalentes et non covalentes.
Où prédominent les interactions hydrophobes dans une protéine ?
Au cœur des protéines.
Quels types d'interactions sont fréquents en surface des protéines ?
Les interactions ioniques et hydrogène.
Qu'est-ce qu'un domaine dans une protéine ?
Une unité structurale capable de se replier indépendamment.
Que correspond la structure quaternaire d'une protéine ?
L’assemblage de plusieurs sous-unités.
Par quels types d'interactions les sous-unités sont-elles assemblées en structure quaternaire ?
Par des interactions faibles et des ponts disulfure.
Quelle aminoacide est concerné par la N-glycosylation ?
L'asparagine.
Où débute la N-glycosylation dans la cellule ?
Dans le réticulum endoplasmique.
Quels acides aminés sont concernés par l'O-glycosylation ?
La sérine et la thréonine.
Qu'est-ce que la phosphorylation ?
L'ajout covalent d'un phosphate par une kinase.
Combien d'acides aminés contient la chaîne α de l'insuline ?
21 acides aminés.
Combien d'acides aminés contient la chaîne β de l'insuline ?
30 acides aminés.
Combien de chaînes α et β compose l'hémoglobine ?
Deux chaînes α et deux chaînes β.
Combien de chaînes lourdes et légères possède une immunoglobuline ?
Deux chaînes lourdes et deux chaînes légères.
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1. Quelle est la définition de la biochimie ?
2. Quelle comparaison entre l’anabolisme et le catabolisme est correcte ?
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