Flashcards: Acides aminés — 85 cartões

Qu'est-ce que la fonction acide carboxylique ?

Un groupement donneur de proton avec un carbone lié à un oxygène double et un hydroxyle.

Comment est la fonction amine primaire à pH physiologique ?

Elle devient NH₃⁺ après capture d’un proton.

Quel est le rôle du groupement latéral R dans les acides aminés ?

Il différencie les 20 acides aminés standards par ses propriétés.

Qu'est-ce que la forme zwitterionique d'un acide aminé ?

Une forme avec COO⁻ et NH₃⁺ simultanés et charge globale neutre.

Pourquoi le carbone α est-il appelé carbone n°2 ?

Parce que le carbone du groupement carboxyle est numéroté 1.

Pourquoi la glycine est-elle non chirale ?

Son carbone α porte deux substituants identiques dont un hydrogène.

Combien d'acides aminés protéinogènes standards codés par le génome ?

Vingt acides aminés protéinogènes standards sont codés par le génome.

Que subissent certains acides aminés standards après incorporation dans une protéine ?

Ils subissent des modifications post-traductionnelles.

Quels types d'acides aminés non constitutifs existent ?

Ils peuvent être de type α ou non-α.

Les acides aminés non constitutifs entrent-ils dans les protéines ?

Ils n’entrent jamais dans la composition des protéines.

Combien d'acides aminés α-aminés standards existent chez l'homme ?

Il existe 21 acides aminés α-aminés standards chez l'homme.

Quelle différence chimique caractérise la sélénocystéine ?

Elle possède un groupement SeH au lieu du SH de la cystéine.

Quels codes représentent la sélénocystéine ?

Sec à trois lettres et U à une lettre.

Que fait le codon UGA dans certains contextes particuliers ?

Il est recodé pour incorporer une sélénocystéine au lieu d’arrêter la traduction.

Que représente le code à trois lettres des acides aminés ?

Les trois premières lettres du nom de l’acide aminé.

Quel code à trois lettres est utilisé pour l’isoleucine ?

Ile et non Iso.

Quels codes à une lettre sont utilisés pour la tyrosine, asparagine, tryptophane et phénylalanine ?

Y pour tyrosine, N pour asparagine, W pour tryptophane, F pour phénylalanine.

Quelle particularité structurale possède la proline ?

Sa chaîne latérale forme un cycle à cinq atomes avec l’azote de l’amine du carbone α.

Qu’est-ce que la pyrrolysine et où se trouve-t-elle ?

Un acide aminé rare codé Pyl et O, présent chez certaines archéobactéries méthanogènes.

Les huit acides aminés essentiels doivent-ils être apportés par l’alimentation ?

Oui, ils doivent être apportés par l’alimentation.

Quels sont les acides aminés essentiels ?

Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine, isoleucine.

Pourquoi l’arginine et l’histidine sont-elles semi-essentielles ?

L’organisme peut les synthétiser mais parfois en quantité insuffisante.

Comment sont classés les acides aminés selon leur nombre de carbones ?

Ils sont répartis en groupes à C2, C3, C4, C5 et C6.

Qu'est-ce qui distingue les acides aminés aliphatiques des cycliques ?

Les aliphatiques ont une chaîne latérale R non cyclique.

Quels acides aminés ramifiés sont apolaires et hydrophobes ?

Alanine, valine, leucine et isoleucine.

Quel groupement porte la sérine et la thréonine ?

Un groupement hydroxyle.

Quelle charge ont l’aspartate et le glutamate à pH physiologique ?

Ils sont chargés négativement.

Quelle fonction porte la cystéine et quel est le rôle de la méthionine en traduction ?

La cystéine porte un thiol oxydable et la méthionine est le premier acide aminé incorporé.

Quels acides aminés sont apolaires et lesquels sont acides ?

Neuf sont apolaires, dont la glycine; l’aspartate et le glutamate sont acides.

Quelle est la propriété de l’histidine à pH 7 et sa classification ?

Elle est majoritairement déprotonée mais classée basique.

Qu'impose l'ordre des acides aminés dans la structure primaire ?

La fonction finale de la protéine.

Que peuvent fournir les acides aminés en cas de manque de glucides ?

De l'énergie par oxydation.

Quel est le précurseur de l'histamine ?

L'histidine.

Quel est le principal neurotransmetteur excitateur du système nerveux central ?

Le glutamate.

Existe-t-il une réserve d'acides aminés comparable au glycogène ?

Non, il n'en existe pas.

Quelle est la quantité approximative du pool d'acides aminés libres ?

Environ 70 grammes.

Quelle quantité de protéines est renouvelée quotidiennement ?

Environ 300 grammes.

Pourquoi la phénylcétonurie nécessite-t-elle un régime pauvre en phénylalanine ?

Pour éviter l'accumulation toxique de cet acide aminé.

Pourquoi les acides aminés sont-ils solubles dans les solvants polaires ?

À cause des fonctions ionisées NH₃⁺ et COO⁻.

Pourquoi la glycine est-elle plus soluble dans l'eau que la leucine à pH physiologique ?

Parce que la chaîne latérale hydrophobe diminue la solubilité aqueuse.

Quelle est la solubilité de la tyrosine, leucine et cystine en milieu acide ?

Elles sont peu solubles en milieu acide.

Que peut provoquer la force ionique du milieu sur la solubilité d’un acide aminé ?

Elle peut augmenter ou diminuer la solubilité par salting-in ou provoquer une précipitation par salting-out.

Qu'est-ce que la stéréoisomérie des acides aminés ?

Elle provient de la chiralité du carbone α et produit deux énantiomères non superposables.

À quelle série appartiennent tous les acides aminés des protéines humaines ?

À la série L.

Combien de stéréoisomères possède l'isoleucine et quelle est la configuration de celle dans les protéines humaines ?

Quatre stéréoisomères; la forme humaine est 2S,3S.

Comment s’appellent les stéréoisomères de l’isoleucine et thréonine non incorporés dans les protéines humaines ?

Ils s'appellent allo-isoleucine et allo-thréonine.

Quelle configuration l'isoleucine des protéines humaines possède-t-elle au carbone α ?

La configuration S au carbone α (C2).

Quelle configuration l'isoleucine des protéines humaines possède-t-elle au carbone β ?

La configuration S au carbone β (C3).

Quelle est la configuration de la thréonine dans les protéines humaines ?

2S,3R.

Où se trouve le groupement hydroxyle de la thréonine en projection de Fischer ?

À droite du carbone C3.

Par quel carbone commence la numérotation d'un acide aminé ?

Par le carbone du groupement carboxyle C1.

Quel carbone porte la fonction amine dans un acide aminé ?

Le carbone α C2.

Quel carbone est le premier de la chaîne latérale dans un acide aminé ?

Le carbone β C3.

Qu'est-ce que le pouvoir rotatoire d'une molécule chirale ?

C'est sa capacité à dévier le plan de polarisation d'une lumière polarisée linéairement.

Comment une molécule dextrogyre dévie-t-elle la lumière polarisée ?

Elle la dévie vers la droite dans le sens des aiguilles d'une montre.

Comment une molécule lévogyre dévie-t-elle la lumière polarisée ?

Elle la dévie vers la gauche.

Que décrit la série D/L en chimie organique ?

La configuration absolue du carbone α en projection de Fischer.

Que décrivent les signes (+) et (−) en optique moléculaire ?

Le comportement optique mesuré expérimentalement.

Quelle est la différence optique entre L-alanine et L-leucine ?

L-alanine est dextrogyre L(+) et L-leucine est lévogyre L(−).

Pourquoi un mélange racémique n'a-t-il pas de pouvoir rotatoire net ?

Les déviations opposées des énantiomères se compensent.

Quel appareil mesure l'angle de déviation de la lumière polarisée ?

Le polarimètre.

Pourquoi un acide aminé est-il appelé ampholyte ?

Parce qu'il possède à la fois des fonctions acides et basiques.

Quelle charge nette a un acide aminé en milieu très acide ?

Une charge nette positive de +1.

Quelle est la première dissociation d'un acide aminé ?

R-COOH se dissocie en R-COO⁻ et H⁺.

Quelle est la valeur typique du pK₁ de la fonction carboxylique α ?

Environ 2,1.

Que se passe-t-il quand le pH est égal au pK d'un couple acide-base ?

Les formes protonée et déprotonée sont à 50 % chacune.

Quel est le pKR approximatif de la cystéine ?

Environ 8,3.

Pourquoi un acide aminé n'existe-t-il jamais sous forme totalement neutre en solution ?

Car au moins un groupement est chargé à tout pH.

Quelle charge nette a un acide aminé en milieu basique ?

Une charge nette négative de −1.

Qu'est-ce que le point isoélectrique pHi d'un acide aminé ?

C'est le pH où la charge globale moyenne est nulle et la forme zwitterion majoritaire.

Quelle formule donne le pHi pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?

pHi = (pK₁ + pK₂) / 2.

Quelle formule donne le pHi pour un acide aminé à chaîne latérale acide ?

pHi = (pK₁ + pKR) / 2.

Quelle formule donne le pHi pour un acide aminé à chaîne latérale basique ?

pHi = (pKR + pK₂) / 2.

Quel est le pHi approximatif de la glycine ?

Environ 5,97.

Quels pK sont utilisés pour calculer le pHi de la glycine ?

pK₁ = 2,34 et pK₂ = 9,60.

Quel est le pHi approximatif de l'aspartate et quels pK sont utilisés ?

pHi ≈ 2,98 avec pK₁ = 2,09 et pKR = 3,86.

Quel est le pHi approximatif de la lysine et quels pK sont utilisés ?

pHi ≈ 9,74 avec pK₂ = 8,95 et pKR = 10,53.

Vers quelle électrode migrent les anions en ionophorèse ?

Vers l'anode positive.

Que devient un acide aminé si le pH du tampon est inférieur à son pHi ?

Il est cationique et migre vers la cathode.

Quelle relation qualitative lie la vitesse de migration au pH et au pHi ?

La vitesse est proportionnelle à |pH - pHi|.

Comment migre la glycine à pH 6,5 ?

Elle migre très peu vers l'anode.

Quelle longueur d'onde absorbent tous les acides aminés ?

Sous 230 nm.

Quelle est la contribution du tryptophane à l'absorbance UV des protéines ?

Il contribue majoritairement à l'absorbance à 280 nm.

Quelle couleur et quelle longueur d'onde produit la réaction de la ninhydrine avec les amines primaires ?

Un pourpre absorbant à 570 nm.

Quel acide aminé forme un produit jaune à 440 nm avec la ninhydrine ?

La proline.