Ficha de revisão: Relation structure-fonction des biomolécules

Plan du Cours

  1. Acides aminés et liaisons peptidiques
  2. Peptides et protéines
  3. Structures et groupes protéiques
  4. Protéines globulaires et enzymes
  5. Protéines membranaires et signalisation
  6. Lipides, acides gras et membranes
  7. Fluidité et asymétrie membranaires
  8. Structure et fonctions des glucides
  9. Oses et liaisons glycosidiques
  10. Polysaccharides et réserves énergétiques
  11. Glycosaminoglycanes et matrices extracellulaires
  12. Oligosides et groupes sanguins

1. Acides aminés et liaisons peptidiques

Notions clés & Définitions

  • Acide aminé : Comporte une fonction amine, une fonction carboxyle et un radical variable qui détermine les propriétés physico-chimiques des peptides et des protéines.
  • Structure primaire : D’un peptide ou d’une protéine est la séquence ordonnée de ses acides aminés liés par des liaisons peptidiques, l’enchaînement étant lu de l’extrémité amino-terminale vers l’extrémité carboxy-terminale.

Points essentiels

📌 Les acides aminés protéinogènes sont incorporés dans les protéines lors de la traduction d’un ARN messager par un ribosome, tandis que les acides aminés non protéinogènes ne le sont pas directement mais peuvent apparaître après des modifications post-traductionnelles.

  • Il existe 20 acides aminés protéinogènes, qui constituent les monomères des peptides et des protéines.

  • Les 9 acides aminés essentiels sont la méthionine, la leucine, la valine, la lysine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, l’histidine et la thréonine, et ils doivent être apportés par l’alimentation faute de synthèse endogène.

  • La liaison peptidique se forme par condensation entre la fonction carboxyle et la fonction amine de deux acides aminés.

Astuce mémo

N-ter → C-ter

2. Peptides et protéines

Notions clés & Définitions

  • Peptide : Ou oligopeptide est un assemblage de 2 à quelques dizaines d’acides aminés et possède des fonctions diverses.

★ À maîtriser

  • La pénicilline est un peptide produit par le champignon Penicillium qui bloque la formation des parois bactériennes et fut découverte par Fleming en 1928.

  • Parmi les peptides régulateurs, l’angiotensine II contient 8 acides aminés et provoque une vasoconstriction, l’ocytocine contient 9 acides aminés et stimule les contractions des muscles lisses, et le glucagon contient 29 acides aminés et stimule la synthèse de glucose.

Compléments

  • Les peptides sont généralement facilement synthétisables et constituent donc des cibles pharmacologiques intéressantes.

  • La gramicidine, produite par des bactéries du type Bacillus, perméabilise les membranes et est utilisée comme antibiotique, antifongique, antiparasitaire et spermicide.

  • La cyclosporine, produite par un champignon, possède des propriétés immunomodulatrices et sert notamment à traiter des maladies auto-immunes et à éviter les rejets de greffe.

  • Certains peptides sont cycliques et ne possèdent donc pas d’extrémités amino-terminale et carboxy-terminale libres.

Astuce mémo

Peptides courts, protéines longues

3. Structures et groupes protéiques

Notions clés & Définitions

  • Protéine fibrillaire : Très allongée, dominée par des structures secondaires, généralement insoluble et résistante à la protéolyse, et elle assure notamment des rôles de support, de protection ou de structuration.
  • Protéine globulaire : Compacte, de forme sphéroïde et soluble, et peut assurer des activités enzymatiques, motrices, de transport, de régulation ou de commutation.
  • Protéine membranaire : Possède des domaines adaptés aux interactions avec la bicouche lipidique et peut fonctionner comme récepteur de signaux ou comme système de transport transmembranaire.

★ À maîtriser

  • La structure secondaire correspond à un repliement local en hélice alpha ou en feuillet bêta, la structure tertiaire correspond au repliement tridimensionnel d’une chaîne, et la structure quaternaire correspond à l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques.

  • Dans la structure tertiaire, les radicaux hydrophobes s’enfouissent au cœur de la protéine tandis que les radicaux hydrophiles, polaires ou chargés, se placent à sa surface.

  • Le collagène est une protéine fibrillaire présente chez tous les animaux et représente 25 % des protéines chez les mammifères.

Compléments

  • La synthèse du collagène fibrillaire est stimulée lorsque des hormones et des cytokines activent les fibroblastes, qui augmentent alors leur production de collagène.

Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire

4. Protéines globulaires et enzymes

Notions clés & Définitions

  • Enzyme : Une protéine produite par un organisme vivant qui catalyse rapidement une réaction spécifique d’un substrat sans être modifiée par cette réaction.

★ À maîtriser

  • La myoglobine est une protéine globulaire monomérique de 17 kDa, composée d’environ 100 acides aminés, présente dans les muscles cardiaques et squelettiques et impliquée dans le stockage de l’oxygène.

  • L’hémoglobine adulte HbA est majoritaire à 97 % et possède la formule α2β2, tandis que l’HbA2 représente 2 à 3 % et possède la formule α2δ2 ; moins de 1 % d’HbF α2γ2 peut persister chez l’adulte.

  • L’hémoglobine est un hétérotétramère α2β2 comportant quatre noyaux hème et quatre atomes de fer capables de fixer l’oxygène.

  • La fixation de l’oxygène par l’hémoglobine est coopérative : la fixation d’une première molécule d’oxygène facilite la fixation des suivantes.

  • L’hémoglobine libère en moyenne 25 % de son oxygène dans les tissus et conserve 75 % comme réserve.

📌 La forme T de l’hémoglobine est désoxygénée, tendue et de faible affinité pour l’oxygène, tandis que la forme R est oxygénée, relâchée et de forte affinité pour l’oxygène.

  • Une apoenzyme est la partie purement protéique d’une enzyme, tandis qu’une holoenzyme est l’association active de cette protéine avec son cofacteur.

Compléments

  • L’amylase est une hydrolase salivaire et pancréatique qui hydrolyse les liaisons osidiques de l’amidon à 37 °C et libère rapidement du glucose.

Astuce mémo

Myoglobine stocke, hémoglobine transporte

5. Protéines membranaires et signalisation

★ À maîtriser

  • Une protéine transmembranaire traverse la bicouche lipidique, une protéine ancrée y est attachée par une ancre lipidique, et une protéine périphérique est facilement dissociable de la surface membranaire.

  • La pompe sodium-potassium est un antiport électrogénique qui utilise l’hydrolyse de l’ATP pour faire sortir 3 Na+ et entrer 2 K+ contre leurs gradients électrochimiques.

  • La fixation d’un ligand sur un récepteur transmembranaire déclenche un changement de conformation puis une transduction intracellulaire pouvant conduire à la survie, la prolifération, la différenciation ou, en l’absence de signaux, à l’apoptose.

  • Un récepteur à tyrosine kinase activé par un facteur de croissance déclenche une cascade de phosphorylations successives pouvant modifier l’expression de gènes en plusieurs heures.

  • Un récepteur couplé à une protéine G suit la séquence fixation du ligand, changement de forme, activation de la protéine G, activation d’effecteurs puis réponse biologique, et possède 7 domaines transmembranaires.

Compléments

  • La pompe sodium-potassium est un hétérotétramère comprenant une sous-unité α à 10 domaines transmembranaires, une sous-unité β à 1 domaine transmembranaire et parfois une sous-unité γ.

  • Dans l’olfaction, une molécule odorante active un RCPG des cils olfactifs, ce qui ouvre des canaux ioniques, provoque une dépolarisation et un potentiel d’action transmis par l’axone jusqu’au bulbe olfactif puis au cortex sensoriel.

Astuce mémo

Ligand → conformation → signal → réponse

6. Lipides, acides gras et membranes

Notions clés & Définitions

  • Lipide : Une biomolécule composée principalement de carbone, d’hydrogène et d’oxygène, insoluble dans l’eau, apolaire et hydrophobe ou amphiphile.
  • Acide gras : Un acide carboxylique de formule R-COOH, dont la chaîne aliphatique hydrophobe comprend généralement 4 à 30 carbones.
  • Triglycéride : Un lipide complexe formé d’un glycérol estérifié par trois acides gras, et il sert notamment au stockage des graisses dans les adipocytes.
  • Glycérophospholipide : Comprend une tête hydrophile constituée de glycérol, phosphate et choline, sérine, éthanolamine ou inositol, ainsi que deux acides gras de 14 à 24 carbones.

★ À maîtriser

  • Les grandes familles de lipides sont les acides gras, les glycérides, les phospholipides, les sphingolipides, les glycolipides, les stérols et les stéroïdes.

  • Un acide gras saturé ne possède aucune double liaison, tandis qu’un acide gras insaturé possède au moins une double liaison.

  • L’acide stéarique possède 18 carbones, est saturé et fond à 70 °C, tandis que l’acide oléique possède 18 carbones, une double liaison et fond à 13 °C.

  • Les doubles liaisons introduisent des angles dans les chaînes d’acides gras, les éloignent les unes des autres et abaissent la température de fusion, tandis que les chaînes saturées rectilignes s’empilent de manière compacte.

  • Dans la cascade de l’acide arachidonique, une phospholipase libère l’acide arachidonique à partir des phospholipides membranaires, puis la cyclo-oxygénase forme notamment des prostaglandines ; l’aspirine inhibe irréversiblement la cyclo-oxygénase.

  • En milieu aqueux, les lipides amphiphiles s’organisent en micelles ou en bicouches en exposant leurs parties hydrophiles à l’eau et en protégeant leurs parties hydrophobes à l’intérieur, les bicouches pouvant se refermer en liposomes.

  • Une membrane riche en chaînes d’acides gras courtes et insaturées est plus fluide, tandis qu’une membrane riche en chaînes longues et saturées est plus visqueuse.

  • Le cholestérol augmente la fluidité d’une membrane initialement visqueuse et la diminue dans une membrane initialement fluide, en s’intercalant entre les acides gras.

Compléments

  • L’acide linoléique possède 18 carbones et 2 doubles liaisons avec un point de fusion de −5 °C, tandis que l’acide linolénique possède 18 carbones et 3 doubles liaisons avec un point de fusion de −11 °C.

📌 Le taux sanguin de triglycérides ne doit pas dépasser 150 mg/dL, car une valeur supérieure augmente notamment les risques d’athérosclérose et de diabète.

Astuce mémo

Saturé compact, insaturé fluidifiant

7. Fluidité et asymétrie membranaires

Notions clés & Définitions

  • Fluidité membranaire : La capacité des lipides d’une membrane plasmique à se déplacer, notamment par flexion, rotation et diffusion latérale.
  • Asymétrie membranaire : Correspond à une composition lipidique différente entre les feuillets interne et externe de la membrane plasmique.

★ À maîtriser

  • La fluidité des membranes dépend de leur composition lipidique, de la température et de la présence de cholestérol.

📌 Les chaînes d’acides gras courtes et insaturées favorisent l’état fluide, tandis que les chaînes longues et saturées favorisent l’état visqueux.

📌 Dans une membrane initialement visqueuse et riche en acides gras saturés, le cholestérol augmente la fluidité, tandis que dans une membrane initialement fluide et riche en acides gras insaturés, il diminue la fluidité.

Compléments

  • Lorsque la température baisse, certains organismes augmentent la proportion d’acides gras insaturés afin de maintenir la fluidité de leur membrane.

  • Les liposomes sont des bicouches lipidiques repliées sur elles-mêmes capables de fusionner avec d’autres membranes biologiques et de délivrer des substances thérapeutiques, notamment dans les vaccins à ARN messager.

8. Structure et fonctions des glucides

Notions clés & Définitions

  • Glucide : Un polyalcool contenant soit une fonction aldéhyde, formant un aldose, soit une fonction cétone, formant un cétose.
  • Monosaccharide : Un glucide constitué d’une seule molécule osidique.

★ À maîtriser

  • La formule brute générale des glucides est Cn(H2O)nC_n(H_2O)_n.

  • Les glucides servent de source d’énergie immédiate avec le glucose ou de réserve avec l’amidon et le glycogène, ont un rôle structural dans les acides nucléiques et les parois végétales, et participent à l’étiquetage des protéines.

  • Le glucose est l’hexose le plus important et constitue un carburant essentiel pour l’organisme.

Compléments

  • Le ribose est le pentose le plus important et peut être désoxygéné avant de s’associer à une base azotée pour former un nucléoside des acides nucléiques.

  • Le fructose est un hexose présent dans les fruits et le miel, fournit autant de calories que le glucose, possède un pouvoir sucrant supérieur et aurait un effet moindre sur la satiété.

9. Oses et liaisons glycosidiques

Notions clés & Définitions

  • Liaison glycosidique : Résulte d’une réaction de condensation entre le groupe OH du carbone anomérique et un autre alcool, avec perte d’une molécule d’eau.
  • Carbone asymétrique : Lié à quatre constituants différents.

★ À maîtriser

  • En solution, les oses se cyclisent, ce qui crée un nouveau carbone asymétrique appelé carbone anomérique et permet l’orientation du groupe OH vers le haut ou vers le bas.

  • Pour le carbone anomérique, un groupe OH orienté vers le bas correspond à l’anomérie alpha, tandis qu’un groupe OH orienté vers le haut correspond à l’anomérie bêta.

  • Un disaccharide contient deux oses, un oligoside contient entre trois et dix oses, et un polysaccharide contient plus de dix unités osidiques.

  • Le lactose est constitué de galactose et de glucose et est hydrolysé dans l’intestin par la bêta-galactosidase, ou lactase, afin de permettre leur absorption séparée.

Compléments

  • Le saccharose est constitué de glucose et de fructose et est produit notamment par la betterave et la canne à sucre.

10. Polysaccharides et réserves énergétiques

Notions clés & Définitions

  • Polysaccharide : Un polymère constitué de plusieurs dizaines d’unités saccharidiques reliées par des liaisons glycosidiques.

★ À maîtriser

📌 La cellulose possède des liaisons glycosidiques bêta 1-4, tandis que l’amidon et le glycogène possèdent des liaisons alpha 1-4.

  • La cellulose est un polymère linéaire de milliers d’unités de glucose dont les faisceaux parallèles forment des microfibrilles et des fibres végétales résistantes.

  • La cellulose constitue la majeure partie des parois végétales, apporte robustesse et résistance à la pression, contribue au port dressé des végétaux et forme des capillaires conduisant l’eau.

📌 L’amidon constitue les réserves énergétiques des végétaux et comprend amylose et amylopectine, tandis que le glycogène constitue les réserves des animaux, notamment dans le foie et les muscles, ainsi que des champignons.

  • L’amylase salivaire digère les liaisons alpha 1-4 de l’amidon et libère du glucose, tandis que les bactéries intestinales des herbivores produisent des cellulases capables de dégrader les liaisons bêta 1-4 de la cellulose.

Compléments

  • Après un repas, l’insuline favorise le stockage du glucose sous forme de glycogène dans le foie, tandis qu’en période de jeûne le glucagon favorise la dégradation du glycogène en glucose.

  • La chitine constitue notamment la paroi des champignons, les ailes transparentes, les cuticules et les carapaces des insectes, et correspond à un enchaînement de N-acétylglucosamines.

11. Glycosaminoglycanes et matrices extracellulaires

Notions clés & Définitions

  • Glycosaminoglycanes : Des polysaccharides de la substance fondamentale des matrices extracellulaires animales qui forment un gel de remplissage entre les cellules.

★ À maîtriser

  • Les principaux glycosaminoglycanes cités sont l’acide hyaluronique, la chondroïtine sulfate, le dermatane sulfate, le kératane sulfate, l’héparane sulfate et l’héparine.

  • L’acide hyaluronique est un polymère formé par la répétition d’un motif disaccharidique composé d’acide glucuronique et de N-acétylglucosamine.

  • L’acide hyaluronique augmente la résistance à la compression des tissus conjonctifs, la viscosité du liquide synovial et l’élasticité du cartilage, et intervient aussi dans la cornée, le développement embryonnaire et la cicatrisation.

  • Dans les matrices extracellulaires, les glycosaminoglycanes associés au collagène et à l’élastine contribuent à la résistance, à la souplesse, au remplissage et à la diffusion de l’eau, des ions, des nutriments et des signaux.

Compléments

  • L’héparane sulfate et l’héparine sont présents notamment dans le foie et les poumons et possèdent des propriétés anticoagulantes.

12. Oligosides et groupes sanguins

Notions clés & Définitions

  • Oligoside : Un glycane constitué de trois à dix unités osidiques, souvent impliqué dans la reconnaissance cellulaire.
  • Protéoglycane : Une association entre un glycosaminoglycane et une protéine.

★ À maîtriser

  • Les glucides membranaires sont liés aux protéines dans les glycoprotéines ou aux lipides dans les glycolipides, et se trouvent sur la face externe de la membrane plasmique.

  • Les associations de sucres des glycolipides et des glycoprotéines forment des étiquettes reconnues spécifiquement par les cellules et permettent la communication intercellulaire.

  • Le motif antigénique O comprend un glucose, deux galactoses, une N-acétylglucosamine et un fructose ; le groupe A ajoute une N-acétylgalactosamine, tandis que le groupe B ajoute un galactose.

  • L’enzyme H forme le motif O chez tous les individus, puis l’enzyme A ajoute une N-acétylgalactosamine ou l’enzyme B ajoute un galactose selon le groupe sanguin déterminé génétiquement.

  • Lors d’une transfusion, les anticorps dirigés contre des antigènes absents chez leur producteur peuvent provoquer l’hémolyse des hématies transfusées.

📌 Les hématies du groupe O sont considérées comme donneuses universelles car elles ne possèdent aucun antigène de surface, tandis que les personnes du groupe AB sont receveuses universelles car elles ne possèdent aucun anticorps.

Compléments

  • Les groupes sanguins O, A, B et AB représentent respectivement 43 %, 45 %, 9 % et 3 % de la répartition indiquée, et les gènes A et B sont dominants tandis que le gène O est récessif.

Tableaux de synthèse

Principales protéines globulaires

ProtéineStructure ou tailleFonction principale
MyoglobineMonomérique, 17 kDa, 1 hèmeStockage de l’oxygène musculaire
HémoglobineTétramère α2β2, 4 hèmesTransport de O2 et CO2
AmylaseEnzyme hydrolaseHydrolyse de l’amidon

Polysaccharides de réserve et structuraux

PolysaccharideRôleStructure ou liaison
CelluloseRobustesse des végétauxPolymère linéaire, liaison bêta 1-4
AmidonRéserve énergétique végétaleAmylose et amylopectine, liaison alpha 1-4
GlycogèneRéserve énergétique animale et fongiqueStructure proche de l’amylopectine, liaison alpha 1-4

Teste seu conhecimento

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1. Quel élément d’un acide aminé détermine principalement les propriétés physico-chimiques des peptides et des protéines ?

2. Quelle distinction décrit correctement les acides aminés protéinogènes et non protéinogènes ?

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Quelles fonctions chimiques comporte un acide aminé ?

Une fonction amine, une fonction carboxyle et un radical variable.

Quelle différence existe entre acides aminés protéinogènes et non protéinogènes ?

Les protéinogènes s'incorporent dans les protéines lors de la traduction, les non protéinogènes non.

Combien d'acides aminés protéinogènes existent ?

Il existe 20 acides aminés protéinogènes.

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