Revision sheet: Biochimie moléculaire et métabolisme

📋 Plan du Cours

1. Classification et propriétés des acides aminés
2. Réactions et modifications des acides aminés
3. Structures et fonctions des protéines
4. Dénaturation et hémoglobine
5. Enzymes et catalyse
6. Cofacteurs et peptidases
7. Structure et classification des glucides
8. Glycolyse et devenir du pyruvate
9. Respiration cellulaire et rendement énergétique
10. Nucléotides et acides nucléiques

📖 1. Classification et propriétés des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Possède une fonction carboxylique, une fonction amine primaire, un radical ou une chaîne latérale et un hydrogène, et c’est un ampholyte soluble dans l’eau.
• Point isoélectrique : pH pour lequel la charge globale de la molécule est nulle.

★ À maîtriser

• Les acides aminés polaires ionisables sont:

  • l’aspartate
  • le glutamate
  • la lysine
  • l’arginine
  • l’histidine

• Les acides aminés apolaires sont:

  • la glycine
  • la valine
  • l’isoleucine
  • la leucine
  • l’alanine
  • la proline
  • le tryptophane
  • la méthionine
  • la phénylalanine

Compléments

• Les acides aminés polaires non ionisables sont:
  • la sérine
  • la thréonine
  • l’asparagine
  • la glutamine
  • la cystéine
  • la tyrosine

💡 Astuce mémo

Polaires hydrophiles, apolaires hydrophobes.

📖 2. Réactions et modifications des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Résulte de la liaison entre la fonction COOH du premier acide aminé et la fonction NH2 du deuxième acide aminé.
• Transamination : Échange d’une fonction amine primaire entre un acide α-aminé et un α-cétoacide.
• Décarboxylation : Perte du groupement COOH par un acide aminé.

📝 Points essentiels

• La phosphorylation ajoute un phosphate sur les hydroxyles de la sérine, de la thréonine ou de la tyrosine.

• L’acétylation ajoute un groupement acétyl COCH3 sur le NH2 des lysines.

💡 Astuce mémo

Décarboxylation enlève COOH, désamination enlève NH2.

📖 3. Structures et fonctions des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure primaire : Enchaînement de ses acides aminés.
• Structure tertiaire : Organisation tridimensionnelle des domaines, essentielle au fonctionnement de la protéine et dépendante de sa séquence primaire.
• Structure quaternaire : Association de plusieurs sous-unités par des liaisons faibles ou covalentes.

📝 Points essentiels

• La structure secondaire comprend:
  • les hélices α
  • les feuillets β
  • les boucles
  • les coudes

📌 Un oligopeptide contient moins de 10 à 20 acides aminés, un polypeptide peut en contenir jusqu’à 100 et une protéine en contient plus de 100.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire.

📖 4. Dénaturation et hémoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Dénaturation : Modification de la forme d’une protéine pouvant entraîner son inactivité.
• Hémoglobine : Métalloprotéine allostérique composée de deux chaînes α et de deux chaînes β, chaque chaîne pouvant transporter un O2.

★ À maîtriser

📌 Dans les poumons, le pH plus élevé et la PaCO2 plus faible augmentent l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, tandis que dans les organes le pH plus faible et la PaCO2 plus élevée la diminuent ; cette libération d’oxygène correspond à l’effet Bohr.

Compléments

• L’urée concentrée à 8 M provoque une dénaturation réversible par rupture des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes.

• Le β-mercaptoéthanol provoque une dénaturation réversible en rompant les ponts disulfures.

💡 Astuce mémo

Variation du pH et du CO₂ → modulation de l’affinité de l’hémoglobine.

📖 5. Enzymes et catalyse

🔑 Notions clés & Définitions

• Holoenzyme : Enzyme catalytiquement active.

★ À maîtriser

• Les six classes d’enzymes sont:
  • les oxydoréductases
  • les transférases
  • les hydrolases
  • les lyases
  • les isomérases
  • les ligases

📌 Le modèle de Fischer décrit une complémentarité de type clé-serrure entre le substrat et le site actif, tandis que le modèle de Koshland décrit un ajustement induit par la liaison du substrat.

Compléments

• Les acides aminés de contact se lient au substrat et réalisent la catalyse, tandis que les auxiliaires réalisent l’ajustement induit et les collaborateurs stabilisent le site actif.

💡 Astuce mémo

Fischer = serrure fixe ; Koshland = ajustement induit.

📖 6. Cofacteurs et peptidases

🔑 Notions clés & Définitions

• Isoenzyme : Enzyme existant sous plusieurs formes mais possédant la même activité enzymatique, comme la LDH.

📝 Points essentiels

📌 Une exopeptidase coupe les liaisons peptidiques aux extrémités de la chaîne, tandis qu’une endopeptidase les coupe au sein de la chaîne.

• L’aminopeptidase coupe à l’extrémité N-terminale, tandis que la carboxypeptidase coupe à l’extrémité C-terminale.

• La pepsine coupe avant un acide aminé aromatique, la trypsine après un acide aminé basique, la chymotrypsine après un acide aminé aromatique ainsi qu’après la leucine et la méthionine, et l’élastase après un acide aminé aliphatique.

💡 Astuce mémo

Exopeptidase aux extrémités, endopeptidase au centre.

📖 7. Structure et classification des glucides

🔑 Notions clés & Définitions

• Cyclisation : Réaction entre la fonction aldéhyde ou cétone et l’un des hydroxyles de la même molécule, formant un hémiacétal ou un hémicétal.
• Carbone anomérique : Carbone qui portait initialement la fonction aldéhyde ou cétone dans la forme cyclique, souvent le carbone C1.
• Liaison osidique : Relie l’hydroxyle du carbone anomérique d’un ose à l’hydroxyle d’un autre ose.

📝 Points essentiels

📌 Une liaison osido-oside implique les deux hydroxyles anomériques et donne un composé non réducteur, tandis qu’une liaison osido-ose n’implique qu’un hydroxyle anomérique et donne un composé réducteur.

💡 Astuce mémo

Osido-oside non réductrice ; osido-ose réductrice.

📖 8. Glycolyse et devenir du pyruvate

📝 Points essentiels

• 🔄 La glycolyse comprend trois phases:
  1. la phase des hexoses phosphates
  2. le clivage en trioses phosphate
  3. la phase des trioses phosphate

📐 Formule — Le bilan de la glycolyse est : $1\ glucose + 2\ NAD^+ + 2\ ADP + 2\ P_i \rightarrow 2\ pyruvates + 2\ NADH,H^+ + 2\ ATP + 2\ H_2O$.

📌 La régulation de la glycolyse s’effectue aux trois réactions irréversibles 1, 3 et 10, catalysées respectivement par l’hexokinase, la phosphofructokinase I et la pyruvate kinase.

📌 En anaérobiose, le pyruvate est fermenté en lactate avec régénération du NAD+, tandis qu’en aérobiose il entre dans la mitochondrie et devient de l’acétyl-CoA.

💡 Astuce mémo

Investissement → clivage → rendement.

📖 9. Respiration cellulaire et rendement énergétique

🔑 Notions clés & Définitions

• Cycle de Krebs : Voie aérobie mitochondriale de huit réactions qui oxyde l’acétyl-CoA et produit des coenzymes réduits, dont le NADH,H+ et le FADH2.
• Phosphorylation oxydative : Convertit les coenzymes réduits en ATP grâce à la chaîne respiratoire mitochondriale.

📝 Points essentiels

• Pour un acétyl-CoA, le cycle de Krebs produit $2\ CO_2 + 3\ NADH,H^+ + 1\ FADH_2 + 1\ GTP$.

• Un NADH,H+ équivaut à 3 ATP et un FADH2 équivaut à 2 ATP selon les équivalences du cours.

• Le rendement total par glucose est de 36 ou 38 ATP selon le mode de transport des NADH,H+ vers la matrice mitochondriale.

💡 Astuce mémo

Pyruvate → acétyl-CoA → Krebs → chaîne respiratoire.

📖 10. Nucléotides et acides nucléiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Nucléotide : Constitué d’un nucléoside et d’un groupement phosphate.
• Nucléoside : Associe une base azotée et un pentose par une liaison covalente N-osidique entre l’azote et le carbone 1’.
• Acide nucléique : Polymère de nucléotides liés par des liaisons phosphodiesters entre le groupement 3’ d’un nucléotide et le phosphate 5’ du nucléotide suivant, ce qui polarise le brin entre les extrémités 5’ et 3’.

★ À maîtriser

• Les bases pyrimidiques sont la cytosine, l’uracile et la thymine, tandis que les bases puriques sont l’adénine et la guanine.

📌 L’ADN est une double hélice de deux brins complémentaires et antiparallèles, tandis que l’ARN est primitivement un brin linéaire pouvant former des motifs en double brin.

Compléments

• Dans l’ARN, les proportions indiquées sont inférieures à 5 % pour l’ARNm, 15 % pour l’ARNt, 80 % pour l’ARNr et 1 % pour les ARN fonctionnels tels que snRNA, snoRNA et miRNA.

💡 Astuce mémo

ADN double et stable ; ARN simple et fonctionnel.

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison des formes d’ARN

Type	Proportion	Rôle
ARNm	<5%	Intermédiaire entre le gène et la protéine
ARNt	15%	Fait correspondre les acides aminés aux nucléotides
ARNr	80%	Participe au grand complexe de traduction
ARN fonctionnels	1%	Maturation, stabilité et synthèse protéique