Quelles fonctions chimiques possède un acide aminé ?
Une fonction carboxylique et une fonction amine primaire.
Qu'est-ce qu'un acide aminé en termes de solubilité et charge ?
C'est un ampholyte soluble dans l'eau.
Quels acides aminés ont une chaîne radicale polaire ionisable ?
L'aspartate, le glutamate, la lysine, l'arginine et l'histidine.
Quelle propriété ont les chaînes radicales des acides aminés polaires ionisables ?
Elles sont polaires et très hydrophiles.
Quels acides aminés polaires non ionisables peuvent établir des liaisons hydrogène ?
La sérine, la thréonine, l'asparagine, la glutamine, la cystéine et la tyrosine.
Quels groupes permettent aux acides aminés polaires non ionisables de lier l'eau ?
Les groupes OH ou SH.
Quels acides aminés ont une chaîne radicale apolaire ?
La glycine, la valine, l'isoleucine, la leucine, l'alanine, la proline, le tryptophane, la méthionine et la phénylalanine.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'une molécule ?
Le pH où la charge globale est nulle.
Qu'est-ce que la liaison peptidique ?
Une liaison entre la fonction COOH d'un acide aminé et la fonction NH2 d'un autre.
Qu'impose la décarboxylation sur un acide aminé ?
La perte du groupement COOH.
Qu'est-ce que la transamination ?
L'échange d'une fonction amine primaire entre un acide α-aminé et un α-cétoacide.
Sur quels acides aminés la phosphorylation ajoute-t-elle un phosphate ?
Sur les hydroxyles de la sérine, thréonine ou tyrosine.
Qu'ajoute l'acétylation sur les lysines ?
Un groupement acétyl COCH3 sur le NH2.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
L'enchaînement de ses acides aminés.
Quels éléments composent la structure secondaire d'une protéine ?
Les hélices α, feuillets β, boucles et coudes.
De quoi dépend la structure tertiaire d'une protéine ?
De sa séquence primaire.
Quelle est l'importance de la structure tertiaire ?
Elle est essentielle au fonctionnement de la protéine.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association de plusieurs sous-unités par des liaisons faibles ou covalentes.
Quelle est la différence entre un oligopeptide et un polypeptide ?
Un oligopeptide contient moins de 10 à 20 acides aminés, un polypeptide jusqu'à 100.
Combien d'acides aminés contient une protéine ?
Plus de 100 acides aminés.
Qu'est-ce que la dénaturation d'une protéine ?
Une modification de la forme d’une protéine pouvant entraîner son inactivité.
Quel effet a une concentration d'urée à 8 M sur une protéine ?
Elle provoque une dénaturation réversible par rupture des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes.
Comment agit le β-mercaptoéthanol sur une protéine ?
Il provoque une dénaturation réversible en rompant les ponts disulfures.
De quoi est composée l'hémoglobine ?
De deux chaînes α et de deux chaînes β.
Que peut transporter chaque chaîne de l'hémoglobine ?
Un O2.
Comment le pH et la PaCO2 influencent-ils l'affinité de l'hémoglobine dans les poumons ?
Un pH plus élevé et une PaCO2 plus faible augmentent son affinité pour l’oxygène.
Comment le pH et la PaCO2 influencent-ils l'affinité de l'hémoglobine dans les organes ?
Un pH plus faible et une PaCO2 plus élevée diminuent son affinité pour l’oxygène.
Quel phénomène correspond à la libération d’oxygène par l’hémoglobine liée au pH et à la PaCO2 ?
L’effet Bohr.
Quelles sont les six classes d’enzymes ?
Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases et ligases.
Que décrit le modèle de Fischer pour l'interaction enzyme-substrat ?
Une complémentarité de type clé-serrure entre substrat et site actif.
Que décrit le modèle de Koshland concernant la liaison du substrat ?
Un ajustement induit par la liaison du substrat.
Quel rôle ont les acides aminés de contact dans une enzyme ?
Ils se lient au substrat et réalisent la catalyse.
Quel rôle ont les auxiliaires dans une enzyme ?
Ils réalisent l’ajustement induit.
Quel rôle ont les collaborateurs dans une enzyme ?
Ils stabilisent le site actif.
Qu'est-ce qu'une holoenzyme ?
Une enzyme catalytiquement active.
Quelle est la différence entre exopeptidase et endopeptidase ?
L'exopeptidase coupe aux extrémités, l'endopeptidase au sein de la chaîne.
Quelle extrémité coupe l'aminopeptidase ?
L'aminopeptidase coupe à l'extrémité N-terminale.
Quelle extrémité coupe la carboxypeptidase ?
La carboxypeptidase coupe à l'extrémité C-terminale.
Avant quel acide aminé la pepsine coupe-t-elle ?
La pepsine coupe avant un acide aminé aromatique.
Après quel acide aminé la trypsine coupe-t-elle ?
La trypsine coupe après un acide aminé basique.
Après quels acides aminés la chymotrypsine coupe-t-elle ?
La chymotrypsine coupe après un acide aminé aromatique, la leucine et la méthionine.
Après quel acide aminé l'élastase coupe-t-elle ?
L'élastase coupe après un acide aminé aliphatique.
Qu'est-ce qu'une isoenzyme ?
Une isoenzyme est une enzyme avec plusieurs formes mais la même activité, comme la LDH.
Qu'est-ce que la cyclisation en chimie des glucides ?
C'est la réaction entre la fonction aldéhyde ou cétone et un hydroxyle de la même molécule.
Quel carbone est appelé carbone anomérique dans un ose cyclique ?
Le carbone qui portait la fonction aldéhyde ou cétone, souvent le C1.
Que relie une liaison osidique entre deux oses ?
L'hydroxyle du carbone anomérique d'un ose à l'hydroxyle d'un autre ose.
Quelle liaison osidique implique deux hydroxyles anomériques ?
La liaison osido-oside.
Quel type de composé donne une liaison osido-oside ?
Un composé non réducteur.
Quelle liaison osidique implique un seul hydroxyle anomérique ?
La liaison osido-ose.
Quel type de composé donne une liaison osido-ose ?
Un composé réducteur.
Qu'est-ce que la glycolyse en termes de lieu et nombre de réactions ?
La glycolyse est une voie anaérobie cytoplasmique de 10 réactions.
Quel est le bilan global de la glycolyse ?
1 glucose + 2 NAD⁺ + 2 ADP + 2 Pi → 2 pyruvates + 2 NADH,H⁺ + 2 ATP + 2 H₂O.
Quelles réactions de la glycolyse sont régulées et par quelles enzymes ?
Les réactions 1, 3 et 10 sont régulées par l’hexokinase, la phosphofructokinase I et la pyruvate kinase.
Que devient le pyruvate en anaérobiose ?
Le pyruvate est fermenté en lactate avec régénération du NAD⁺.
Que devient le pyruvate en aérobiose ?
Le pyruvate entre dans la mitochondrie et devient de l’acétyl-CoA.
Qu'est-ce que le cycle de Krebs ?
Une voie aérobie mitochondriale de huit réactions oxydant l’acétyl-CoA.
Que produit le cycle de Krebs pour un acétyl-CoA ?
2 CO₂, 3 NADH,H⁺, 1 FADH₂ et 1 GTP.
Qu'est-ce que la phosphorylation oxydative ?
La conversion des coenzymes réduits en ATP via la chaîne respiratoire mitochondriale.
Combien d'ATP équivaut un NADH,H⁺ selon le cours ?
3 ATP.
Combien d'ATP équivaut un FADH₂ selon le cours ?
2 ATP.
Quel est le rendement total en ATP par glucose ?
36 ou 38 ATP selon le transport des NADH,H⁺.
De quoi est constitué un nucléotide ?
D'un nucléoside et d'un groupement phosphate.
Quelles sont les bases pyrimidiques ?
La cytosine, l’uracile et la thymine.
Quelles sont les bases puriques ?
L’adénine et la guanine.
Qu'associe un nucléoside ?
Une base azotée et un pentose par une liaison N-osidique.
Comment sont liés les nucléotides dans un acide nucléique ?
Par des liaisons phosphodiesters entre le groupement 3’ et le phosphate 5’.
Quelle est la polarité d’un brin d’acide nucléique ?
Elle va de l’extrémité 5’ à l’extrémité 3’.
Quelle est la structure de l’ADN ?
Une double hélice de deux brins complémentaires et antiparallèles.
Quelle est la structure primitive de l’ARN ?
Un brin linéaire pouvant former des motifs en double brin.
Pon a prueba tus conocimientos con 35 preguntas sobre Biochimie moléculaire et métabolisme.
1. Pourquoi la structure tertiaire est-elle essentielle pour une protéine ?
2. Comment définir une holoenzyme ?
Revisa el curso completo en la hoja de repaso para Biochimie moléculaire et métabolisme.
Ver hoja de repaso →Importa tu curso y la IA genera tarjetas de memoria en 30 segundos.
Generador de tarjetas de memoria