Mécanismes et stabilité du repliement

📋 Plan du Cours

1. Structure primaire protéines
2. Angles φ-ψ Ramachandran
3. Structures secondaires protéines
4. Hélice α et feuillet β
5. Structures non-répétitives
6. Structures tertiaires et quaternaires
7. Forces stabilisantes protéines
8. Liaisons hydrogène et hydrophobes
9. Ponts disulfures
10. Repliement protéines
11. Mécanismes de repliement
12. Paradoxe de Levinthal

📖 1. Structure primaire protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : liaison covalente entre un groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amine d’un autre, formant une chaîne plane en raison de sa double liaison partielle.
• Angles φ et ψ : angles de torsion autour des liaisons peptidiques N-Cα (φ) et Cα-C (ψ) qui déterminent la conformation de la chaîne polypeptidique.
• Table de Ramachandran : graphique représentant toutes les combinaisons possibles des angles φ et ψ, permettant d’anticiper le repliement secondaire.
• Structure 1aire : séquence linéaire d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, code génétique de la protéine.
• Repliement séquentiel et hiérarchique : organisation progressive des structures secondaires puis tertiaires, guidée par la séquence primaire.

📝 Points essentiels