Mécanismes et régulation enzymatique

📋 Plan du Cours

1. Structure des enzymes & site actif
2. Propriétés enzymatiques & spécificité
3. Modèles de liaison & clé-serrure
4. Classification enzymatique & EC
5. Cinétique enzymatique & Michaelis-Menten
6. Paramètres cinétiques & Km, Vmax
7. Effeteurs & inhibiteurs enzymatiques
8. Facteurs physico-chimiques & pH, température
9. Inhibition & mécanismes
10. Activation enzymatique & activateurs

📖 1. Structure des enzymes & site actif

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : biomolécule protéique catalytique qui accélère une réaction chimique sans en modifier l’état final, avec une haute spécificité.
• Site actif : région spécifique de l’enzyme où se lie le substrat et où la réaction catalytique a lieu.
• Apoenzyme : partie protéique de l’enzyme, sans ses cofacteurs ou coenzymes.
• Cofacteur / Coenzyme : composant non protéique nécessaire à l’activité enzymatique, souvent un ion métallique ou une molécule organique.
• Holoproteine : enzyme complète, comprenant apoenzyme et cofacteur/coenzyme.
• Protéines globulaires : protéines sphériques, fonctionnelles, dont la forme 3D est cruciale pour leur activité.

📝 Points essentiels