Principes fondamentaux de la catalyse enzymatique

📋 Plan du Cours

1. Biocatalyse et énergie d’activation
2. Cinétique michaelienne et paramètres
3. Enzymes allostériques et coopérativité
4. Spécificité de substrat et site actif
5. Catalyse enzymatique et ajustement induit
6. Cofacteurs et couplage énergétique
7. Expression génique et phosphorylation
8. Conditions physico-chimiques et inhibiteurs
9. Effecteurs allostériques et pharmacologie

📖 1. Biocatalyse et énergie d’activation

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Biocatalyseur qui accélère une transformation chimique en participant à la réaction sans être consommé.
• Substrat : Réactif sur lequel l’enzyme peut agir et qui s’associe à elle pour former un complexe.
• Complexe enzyme-substrat : Association entre l’enzyme et le substrat qui constitue l’état nécessaire pour engager la catalyse.
• Énergie d’activation : Énergie requise pour faire passer les réactifs de leur état initial à l’état de transition au démarrage de la réaction.
• État de transition : Étape instable du chemin réactionnel correspondant au sommet de la barrière d’énergie, difficile à isoler.

📝 Points essentiels